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- PDB-6dws: Crystal structure of human GRP78 in complex with (2R,3R,4S,5R)-2-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dws
タイトルCrystal structure of human GRP78 in complex with (2R,3R,4S,5R)-2-(6-amino-8-((2-chlorobenzyl)amino)-9H-purin-9-yl)-5-(hydroxymethyl)tetrahydrofuran-3,4-diol
要素Endoplasmic reticulum chaperone BiP
キーワードchaperone / transferase / human GRP78 / adenosine analog
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / IRE1alpha activates chaperones / cerebellar Purkinje cell layer development ...regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / IRE1alpha activates chaperones / cerebellar Purkinje cell layer development / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / endoplasmic reticulum chaperone complex / PERK regulates gene expression / protein folding in endoplasmic reticulum / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / ER overload response / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to interleukin-4 / negative regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to glucose starvation / ERAD pathway / protein folding chaperone / endoplasmic reticulum unfolded protein response / heat shock protein binding / substantia nigra development / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein ubiquitination / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / unfolded protein binding / melanosome / Platelet degranulation / ribosome binding / midbody / protein-folding chaperone binding / protein refolding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein domain specific binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family ...Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
8-{[(2-chlorophenyl)methyl]amino}adenosine / Endoplasmic reticulum chaperone BiP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chen, Y. / Antoshchenko, T. / Smil, D. / Zepeda, C. / Huang, Y. / Park, H.W.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human GRP78 in complex with (2R,3R,4S,5R)-2-(6-amino-8-((2-chlorobenzyl)amino)-9H-purin-9-yl)-5-(hydroxymethyl)tetrahydrofuran-3,4-diol
著者: Chen, Y. / Antoshchenko, T. / Smil, D. / Zepeda, C. / Huang, Y. / Park, H.W.
履歴
登録2018年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
B: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,1746
ポリマ－84,3112
非ポリマー8624
水5,639313
1
A: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5873
ポリマ－42,1561
非ポリマー4312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5873
ポリマ－42,1561
非ポリマー4312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.916, 74.611, 86.848
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum chaperone BiP / 78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock ...78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock protein 70 family protein 5 / HSP70 family protein 5 / Heat shock protein family A member 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein


分子量: 42155.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA5, GRP78 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11021, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 化合物 ChemComp-HFY / 8-{[(2-chlorophenyl)methyl]amino}adenosine


分子量: 406.824 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H19ClN6O4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.13 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 24 to 26% PEG 3350, 0.1 M Tris-HCl and 0.2 M NaCl (by microseeding with the initial crystals from 0.1 M Tris- HCl pH 8.5, 25% PEG 3350 and 0.1 M Na/K tartrate)
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.69 - 1.9
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月4日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.691
21.91
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 54507 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.43 % / Net I/σ(I): 19.75
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
BUSTER位相決定
精密化解像度: 1.9→27.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.188 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.185 / SU Rfree Blow DPI: 0.158 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.16
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 2658 4.88 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.215 54471 99.4 %-
原子変位パラメータBiso max: 204.65 Å2 / Biso mean: 42.29 Å2 / Biso min: 14.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0859 Å20 Å23.3503 Å2
2--3.7129 Å20 Å2
3----1.627 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→27.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5920 0 96 313 6329
Biso mean--33.83 39.25 -
残基数----763
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 168 4.41 %
Rwork0.249 3642 -
all0.251 3810 -
obs--95.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2720.47220.60691.36530.2471.5221-0.10360.04250.0276-0.060.06370.0649-0.17250.16320.0399-0.3677-0.0279-0.0065-0.3437-0.0188-0.34651.03020.778539.5788
21.07290.2169-0.1931.17470.60232.66630.07650.10650.0160.04580.05230.0604-0.3526-0.0629-0.1288-0.09440.01020.0168-0.19970.0282-0.2262-18.92018.5052-3.8996
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A26 - 407
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B27 - 407

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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