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- PDB-6dss: Re-refinement of P. falciparum orotidine 5'-monophosphate decarbo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dss
タイトルRe-refinement of P. falciparum orotidine 5'-monophosphate decarboxylase
要素Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase
キーワードLYASE / Complex / P falciparum
機能・相同性
機能・相同性情報


orotidine-5'-phosphate decarboxylase / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, type 2 / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, type 2 / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.599 Å
データ登録者Brandt, G.S. / Novak, W.R.P.
引用ジャーナル: J. Biochem. / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the decarboxylation of orotidine 5'-monophosphate (OMP) by Plasmodium falciparum OMP decarboxylase.
著者: Tokuoka, K. / Kusakari, Y. / Krungkrai, S.R. / Matsumura, H. / Kai, Y. / Krungkrai, J. / Horii, T. / Inoue, T.
履歴
登録2018年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 0THIS ENTRY 6DSS REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL DATA IN 2ZA3 DETERMINED BY AUTHOR: ...THIS ENTRY 6DSS REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL DATA IN 2ZA3 DETERMINED BY AUTHOR: Tokuoka, K., Inoue, T.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase
B: Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3814
ポリマ－75,7322
非ポリマー6482
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area23380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)202.496, 202.496, 44.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 2 through 319)
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Auth seq-ID: 2 - 319 / Label seq-ID: 2 - 319

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1(chain A and resid 2 through 319)AA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase


分子量: 37866.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: ompdc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8T6J6, orotidine-5'-phosphate decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 324.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.27 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 23% PEG 3000, pH 9.5 / PH範囲: 9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.599→50 Å / Num. obs: 20877 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N3M

3n3m


解像度: 2.599→36.866 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 26.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2426 1060 5.13 %
Rwork0.2098 --
obs0.2114 20667 99.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 73.61 Å2 / Biso mean: 51.1258 Å2 / Biso min: 37.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.599→36.866 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5260 0 42 56 5358
Biso mean--44.31 47.62 -
残基数----638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065416
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8167309
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051782
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005935
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.9513253
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3060X-RAY DIFFRACTION7.947TORSIONAL
12B3060X-RAY DIFFRACTION7.947TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5991-2.71730.28191290.270424582587100
2.7173-2.86050.31371520.280524542606100
2.8605-3.03970.33161280.264324892617100
3.0397-3.27420.27791240.250324752599100
3.2742-3.60350.26671520.23372432258499
3.6035-4.12430.25511360.20652420255698
4.1243-5.19390.17361250.17662412253798
5.1939-36.86930.21151140.16512467258199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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