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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dld | |||||||||
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Title | Crystal structure of IgLON5/NEGR1 heterodimer | |||||||||
![]() |
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![]() | CELL ADHESION / Ig / Complex / heterodimer / cell surface / neuronal | |||||||||
Function / homology | ![]() Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / feeding behavior / regulation of synapse assembly / locomotory behavior / brain development / positive regulation of neuron projection development / cell-cell adhesion / neuron projection development / neuronal cell body / dendrite ...Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / feeding behavior / regulation of synapse assembly / locomotory behavior / brain development / positive regulation of neuron projection development / cell-cell adhesion / neuron projection development / neuronal cell body / dendrite / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Ranaivoson, F.M. / Turk, L.S. / Ozkan, E. / Montelione, G.T. / Comoletti, D. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structure of a heterodimer of neuronal cell surface proteins Authors: Ranaivoson, F.M. / Turk, L.S. / Ozkan, E. / Montelione, G.T. / Comoletti, D. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 346 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 812.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 39.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 52.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6dleC ![]() 6dlfC ![]() 5eo9S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33543.422 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 33396.328 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.05 Å3/Da / Density % sol: 69.65 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: MES-NaOH pH6.5, MgSO4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 3, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.3→48.6 Å / Num. obs: 31695 / % possible obs: 98.82 % / Redundancy: 3.5 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 7.92 |
Reflection shell | Resolution: 3.3→3.5 Å / Num. unique all: 4988 / CC1/2: 0.397 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5EO9 Resolution: 3.3→48.596 Å / SU ML: 0.6 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 33.68
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→48.596 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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