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万見
- PDB-6deh: Structure of LpnE Effector Protein from Legionella pneumophila (s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6deh
タイトルStructure of LpnE Effector Protein from Legionella pneumophila (sp. Philadelphia)
要素TPR repeat protein, protein-protein interaction
キーワードPROTEIN BINDING / SEL1-Like repeat (SLR) protein
機能・相同性: / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / NICKEL (II) ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TPR repeat protein, protein-protein interaction
機能・相同性情報
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Voth, K. / Chung, I.Y.W. / van Straaten, K.E. / Cygler, M.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2019
タイトル: The structure of Legionella effector protein LpnE provides insights into its interaction with Oculocerebrorenal syndrome of Lowe (OCRL) protein.
著者: Voth, K.A. / Chung, I.Y.W. / van Straaten, K. / Li, L. / Boniecki, M.T. / Cygler, M.
履歴
登録2018年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年11月6日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TPR repeat protein, protein-protein interaction
B: TPR repeat protein, protein-protein interaction
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,8108
ポリマ－72,3432
非ポリマー4666
水5,567309
1
A: TPR repeat protein, protein-protein interaction
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, PISA indicates significant dimer interface is contributed by the hexa-histidine tag and connecting residues. This dimer disappears when the tag is removed (as evidenced by gel filtration).
  • 36.6 kDa, 1 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5796
ポリマ－36,1721
非ポリマー4085
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TPR repeat protein, protein-protein interaction
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2302
ポリマ－36,1721
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.704, 84.064, 128.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TPR repeat protein, protein-protein interaction


分子量: 36171.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 遺伝子: lpg2222 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZTE0
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.61 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 8000, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES), pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→48.77 Å / Num. obs: 74365 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rrim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 21.12
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / Num. unique obs: 11787 / CC1/2: 0.724 / Rrim(I) all: 1.387

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OUV

1ouv


解像度: 1.8→48.77 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 1845 2.69 %
Rwork0.1891 --
obs0.1898 68564 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5011 0 22 309 5342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0115171
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0716993
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6562983
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007930
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.84870.3111410.26985067X-RAY DIFFRACTION100
1.8487-1.90310.26841400.23675073X-RAY DIFFRACTION100
1.9031-1.96450.25581410.21195082X-RAY DIFFRACTION100
1.9645-2.03470.2191390.19975065X-RAY DIFFRACTION100
2.0347-2.11620.24271410.19955090X-RAY DIFFRACTION100
2.1162-2.21250.22631410.18735078X-RAY DIFFRACTION100
2.2125-2.32910.23411410.18995102X-RAY DIFFRACTION100
2.3291-2.47510.27911410.20235095X-RAY DIFFRACTION100
2.4751-2.66620.25991410.20655114X-RAY DIFFRACTION100
2.6662-2.93440.24431420.20595162X-RAY DIFFRACTION100
2.9344-3.3590.2221430.20255167X-RAY DIFFRACTION100
3.359-4.23160.18931450.16945214X-RAY DIFFRACTION100
4.2316-48.78880.16171490.16695410X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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