PDB-6ddo: Crystal structure of the single mutant (D52N) of the full-length ...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 6ddo

タイトル

Crystal structure of the single mutant (D52N) of the full-length NT5C2 in the basal state

要素

Cytosolic purine 5'-nucleotidase

キーワード

HYDROLASE

機能・相同性

機能・相同性情報

nucleoside phosphotransferase / GMP catabolic process to guanine / nucleoside phosphotransferase activity / dGMP metabolic process / GMP metabolic process / : / Abacavir metabolism / negative regulation of defense response to virus by host / adenosine metabolic process / dGMP catabolic process ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.48 Å

データ登録者

Forouhar, F. / Dieck, C.L. / Tzoneva, G. / Carpenter, Z. / Ambesi-Impiombato, A. / Sanchez-Martin, M. / Kirschner-Schwabe, R. / Lew, S. / Seetharaman, J. / Ferrando, A.A. / Tong, L.

資金援助

米国, 4件

組織	認可番号	国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)	CA206501	米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)	P30CA013696	米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)	S10OD012018	米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)	T32-CA09503	米国

引用

ジャーナル: Cancer Cell / 年: 2018
タイトル: Structure and Mechanisms of NT5C2 Mutations Driving Thiopurine Resistance in Relapsed Lymphoblastic Leukemia.
著者: Dieck, C.L. / Tzoneva, G. / Forouhar, F. / Carpenter, Z. / Ambesi-Impiombato, A. / Sanchez-Martin, M. / Kirschner-Schwabe, R. / Lew, S. / Seetharaman, J. / Tong, L. / Ferrando, A.A.

履歴

登録	2018年5月10日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2018年7月4日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2018年7月25日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.2	2019年12月4日	Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.3	2023年10月11日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	6ddo.cif.gz	417.6 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb6ddo.ent.gz	341 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	6ddo.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	6ddo_validation.pdf.gz	449.8 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	6ddo_full_validation.pdf.gz	454.2 KB	表示
XML形式データ	6ddo_validation.xml.gz	35.3 KB	表示
CIF形式データ	6ddo_validation.cif.gz	48.7 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dd/6ddo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dd/6ddo	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	6dd3C 6ddbC 6ddcC 6ddhC 6ddkSC 6ddlC 6ddqC 6ddxC 6ddyC 6ddzC 6de0C 6de1C 6de2C 6de3C S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	6ddq-1 6ddk-1 1633 4oo8-1 6ai6-d 6des-1 6deq-1 6dem-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Cytosolic purine 5'-nucleotidase

B: Cytosolic purine 5'-nucleotidase

ヘテロ分子

134 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Cytosolic purine 5'-nucleotidase

B: Cytosolic purine 5'-nucleotidase

ヘテロ分子

A: Cytosolic purine 5'-nucleotidase

B: Cytosolic purine 5'-nucleotidase

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration, Crystal structure also suggests tetrameric assembly.
269 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	122.103, 173.142, 123.265
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	20
Space group name H-M	C222₁

#1: タンパク質	Cytosolic purine 5'-nucleotidase / Cytosolic 5'-nucleotidase II 分子量: 66955.734 Da / 分子数: 2 / 変異: D52N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NT5C2, NT5B, NT5CP, PNT5 / Cell (発現宿主): Rosetta 2(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49902, 5'-nucleotidase
#2: 化合物	ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO₄
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.4 Å³/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.5 詳細: 100 mM HEPES (pH 7.5), 10% (w/v) PEG 3350, and 200 mM L-proline

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979 Å
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月14日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.48→48.051 Å / Num. obs: 46552 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / B_iso Wilson estimate: 47.3 Å² / CC_1/2: 0.96 / R_merge(I) obs: 0.12 / R_pim(I) all: 0.05 / R_rim(I) all: 0.13 / Χ²: 1.3 / Net I/av σ(I): 19.7 / Net I/σ(I): 19.7
反射シェル	解像度: 2.48→2.53 Å / 冗長度: 7.5 % / R_merge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 3088 / CC_1/2: 0.98 / R_pim(I) all: 0.2 / R_rim(I) all: 0.51 / Χ²: 0.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.12_2829)	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
COMO		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 6DDK

6ddk

解像度: 2.48→48.051 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.06

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2265	4673	10.04 %
R_work	0.1876	-	-
obs	0.1915	46552	99.99 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.48→48.051 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	8077	0	20	178	8275

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.002	8297
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.463	11206
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	19.103	4920
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.039	1199
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.003	1423

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.48-2.5082	0.279	135	0.2346	1395	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5082-2.5377	0.3216	166	0.2283	1367	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5377-2.5686	0.2812	155	0.2351	1369	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5686-2.6011	0.2898	172	0.2274	1375	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6011-2.6354	0.2551	145	0.219	1390	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6354-2.6715	0.2473	166	0.2255	1373	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6715-2.7096	0.2795	161	0.2334	1387	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7096-2.7501	0.3069	169	0.2367	1357	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7501-2.793	0.2991	142	0.2311	1401	X-RAY DIFFRACTION	100
2.793-2.8388	0.2485	173	0.2097	1338	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8388-2.8878	0.2432	143	0.2272	1404	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8878-2.9403	0.2462	163	0.218	1386	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9403-2.9968	0.2505	156	0.2294	1376	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9968-3.058	0.2622	149	0.2284	1382	X-RAY DIFFRACTION	100
3.058-3.1245	0.3116	156	0.235	1410	X-RAY DIFFRACTION	100
3.1245-3.1971	0.2737	154	0.2236	1370	X-RAY DIFFRACTION	100
3.1971-3.2771	0.2791	147	0.2353	1395	X-RAY DIFFRACTION	100
3.2771-3.3657	0.3016	163	0.2286	1367	X-RAY DIFFRACTION	100
3.3657-3.4647	0.2749	163	0.211	1411	X-RAY DIFFRACTION	100
3.4647-3.5765	0.2159	148	0.205	1377	X-RAY DIFFRACTION	100
3.5765-3.7042	0.2593	148	0.1916	1420	X-RAY DIFFRACTION	100
3.7042-3.8525	0.2206	146	0.1706	1399	X-RAY DIFFRACTION	100
3.8525-4.0277	0.1812	150	0.1681	1404	X-RAY DIFFRACTION	100
4.0277-4.24	0.199	134	0.1583	1436	X-RAY DIFFRACTION	100
4.24-4.5054	0.1927	152	0.1486	1404	X-RAY DIFFRACTION	100
4.5054-4.853	0.1993	159	0.1454	1410	X-RAY DIFFRACTION	100
4.853-5.3408	0.1833	194	0.1534	1388	X-RAY DIFFRACTION	100
5.3408-6.1123	0.1942	155	0.1793	1421	X-RAY DIFFRACTION	100
6.1123-7.6957	0.1788	173	0.177	1435	X-RAY DIFFRACTION	100
7.6957-48.0601	0.1704	136	0.1505	1532	X-RAY DIFFRACTION	100

精密化 TLS

手法: refined / Origin x: 15.649 Å / Origin y: 57.1002 Å / Origin z: 28.2756 Å

	11	12	13	21	22	23	31	32	33
T	0.1948 Å²	-0.0173 Å²	0.0099 Å²	-	0.256 Å²	0.0025 Å²	-	-	0.2342 Å²
L	0.034 °²	-0.008 °²	-0.0797 °²	-	0.4897 °²	-0.0142 °²	-	-	0.4433 °²
S	0.05 Å °	0.0009 Å °	-0.0381 Å °	-0.0383 Å °	-0.0593 Å °	-0.1122 Å °	-0.1253 Å °	0.0797 Å °	0.0082 Å °

精密化 TLSグループ

Selection details: all

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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