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- PDB-6dc0: Tribbles (TRIB1) pseudokinase fused to CCAAT-enhancer binding pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dc0
タイトルTribbles (TRIB1) pseudokinase fused to CCAAT-enhancer binding protein (C/EBPalpha) degron
要素Tribbles homolog 1,CCAAT/enhancer-binding protein alpha
キーワードSIGNALING PROTEIN / Tribbles / psuedokinase / CCAAT-enhancer binding protein / TRB1
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hematopoietic stem cell proliferation / ubiquitin-protein transferase regulator activity / positive regulation of eosinophil differentiation / CHOP-C/EBP complex / C/EBP complex / RNA polymerase I transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / integrated stress response signaling / positive regulation of DNA-templated transcription initiation / regulation of MAP kinase activity / granulocyte differentiation ...negative regulation of hematopoietic stem cell proliferation / ubiquitin-protein transferase regulator activity / positive regulation of eosinophil differentiation / CHOP-C/EBP complex / C/EBP complex / RNA polymerase I transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / integrated stress response signaling / positive regulation of DNA-templated transcription initiation / regulation of MAP kinase activity / granulocyte differentiation / negative regulation of neutrophil differentiation / negative regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of macrophage differentiation / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / urea cycle / myeloid cell differentiation / NGF-stimulated transcription / positive regulation of macrophage activation / epithelial cell maturation / mitogen-activated protein kinase kinase binding / STAT family protein binding / cellular response to lithium ion / interleukin-6-mediated signaling pathway / hematopoietic stem cell proliferation / protein kinase inhibitor activity / lipid homeostasis / fat cell differentiation / : / inner ear development / macrophage differentiation / white fat cell differentiation / negative regulation of cell cycle / positive regulation of fat cell differentiation / embryonic placenta development / positive regulation of osteoblast differentiation / transcription by RNA polymerase I / brown fat cell differentiation / energy homeostasis / JNK cascade / Notch signaling pathway / cholesterol metabolic process / liver development / negative regulation of protein kinase activity / generation of precursor metabolites and energy / mitochondrion organization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / lung development / cytokine-mediated signaling pathway / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / kinase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of inflammatory response / glucose homeostasis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to tumor necrosis factor / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tribbles homologue 1 / Pseudokinase tribbles family/serine-threonine-protein kinase 40 / CCAAT/enhancer-binding protein, chordates / : / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...Tribbles homologue 1 / Pseudokinase tribbles family/serine-threonine-protein kinase 40 / CCAAT/enhancer-binding protein, chordates / : / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CCAAT/enhancer-binding protein alpha / Tribbles homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Jamieson, S.A. / Brewster, J.L. / Mace, P.D.
資金援助 ニュージーランド, 2件
組織認可番号国
Health Research Council (HRC) ニュージーランド
Royal Society of New ZealandRutherford Discovery Fellowship ニュージーランド
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2018
タイトル: Substrate binding allosterically relieves autoinhibition of the pseudokinase TRIB1.
著者: Jamieson, S.A. / Ruan, Z. / Burgess, A.E. / Curry, J.R. / McMillan, H.D. / Brewster, J.L. / Dunbier, A.K. / Axtman, A.D. / Kannan, N. / Mace, P.D.
履歴
登録2018年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_audit_support
Item: _entity.formula_weight / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tribbles homolog 1,CCAAT/enhancer-binding protein alpha
B: Tribbles homolog 1,CCAAT/enhancer-binding protein alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6192
ポリマ－65,6192
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.809, 98.809, 332.705
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: _ / Auth seq-ID: 89 - 508 / Label seq-ID: 6 - 283

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Tribbles homolog 1,CCAAT/enhancer-binding protein alpha / TRB-1 / G-protein-coupled receptor-induced gene 2 protein / GIG-2 / SKIP1 / C/EBP alpha


分子量: 32809.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIB1, C8FW, GIG2, TRB1, CEBPA, CEBP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RU8, UniProt: P49715
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.8 M Na Acetate, 0.1 M BIS-TRIS prop 7 pH with 5% sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.7 Å / Num. obs: 24777 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 10.4 % / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CEM

5cem


解像度: 2.8→48.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 39.462 / SU ML: 0.326 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.533 / ESU R Free: 0.34 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27679 1222 5 %RANDOM
Rwork0.2199 ---
obs0.22254 23461 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 113 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å2-0.21 Å2-0 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---1.34 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→48.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4311 0 0 40 4351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194416
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.024263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6541.9675967
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.33839816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8055531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.52222.217203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.3315784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9161543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2664
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214851
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021030
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.7746.6282136
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.7696.6282135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.8539.9462660
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.8539.9472661
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1157.092279
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1147.0912280
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.67610.4543307
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.39263.36518093
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other11.39263.36218090
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 30588 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.13 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.799→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 77 -
Rwork0.366 1669 -
obs--98.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.837-0.59910.13124.2619-1.34281.73310.12040.0460.06070.4067-0.28720.1490.08470.01890.16690.1725-0.0752-0.04570.25560.20630.33237.804130.9651184.7332
22.66761.561-0.24054.8588-0.46491.51330.24340.34070.3886-0.5356-0.5982-0.4171-0.0029-0.0080.35490.13890.16280.12740.44120.53740.81323.067661.2422159.372
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A88 - 509
2X-RAY DIFFRACTION2B89 - 516

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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