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- PDB-6da1: ETS1 in complex with synthetic SRR mimic -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6da1
タイトルETS1 in complex with synthetic SRR mimic
要素
  • Protein C-ets-1
  • serine-rich region (SRR) peptide
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ETS1 / transcription factor / complex / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


Oncogene Induced Senescence / regulation of extracellular matrix disassembly / histone acetyltransferase binding / immune system process / regulation of angiogenesis / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of erythrocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / sequence-specific double-stranded DNA binding ...Oncogene Induced Senescence / regulation of extracellular matrix disassembly / histone acetyltransferase binding / immune system process / regulation of angiogenesis / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of erythrocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of cell migration / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein C-ets-1, pointed domain / Transforming protein C-ets / Ets1, N-terminal flanking region of Ets domain / Ets1 N-terminal flanking region of Ets domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. / ETS family ...Protein C-ets-1, pointed domain / Transforming protein C-ets / Ets1, N-terminal flanking region of Ets domain / Ets1 N-terminal flanking region of Ets domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. / ETS family / Ets-domain signature 2. / Ets domain / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.0001269892 Å
データ登録者Perez-Borrajero, C. / Okon, M. / Lin, C.S. / Scheu, K. / Murphy, M.E.P. / Graves, B.J. / McIntosh, L.P.
引用
ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2019
タイトル: The Biophysical Basis for Phosphorylation-Enhanced DNA-Binding Autoinhibition of the ETS1 Transcription Factor.
著者: Perez-Borrajero, C. / Lin, C.S. / Okon, M. / Scheu, K. / Graves, B.J. / Murphy, M.E.P. / McIntosh, L.P.
#1: ジャーナル: J. Appl. Crystallogr. / 年: 2007
タイトル: Phaser crystallographic software
著者: McCoy, A.J. / Grosse-Kunstleve, R.W.
履歴
登録2018年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22019年11月6日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein C-ets-1
B: Protein C-ets-1
C: serine-rich region (SRR) peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2346
ポリマ－34,9463
非ポリマー2883
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR experiments
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area14750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.330, 75.330, 115.331
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Protein C-ets-1 / p54


分子量: 16268.591 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ets1, Ets-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P27577
#2: タンパク質・ペプチド serine-rich region (SRR) peptide


分子量: 2408.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 % / 解説: cubic
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: PEG 3350, lithium sulfate, ethylene glycol, MES / PH範囲: 7.0-8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.97952 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97952 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→65.24 Å / Num. obs: 26181 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 41.0002441188 Å2 / CC1/2: 0.999 / R split: 0.04 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 1.898 / CC1/2: 0.938 / Rpim(I) all: 0.55

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxDCデータ収集
AutoProcessデータ抽出
MOSFLM7.2.2データ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
TRUNCATE1.17.25data processing
PHASER2.8.0位相決定
Coot0.8.9モデル構築
PHENIX1.12_2829精密化
Aimlessデータスケーリング
Aimlessdata processing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MD0

1md0


解像度: 2.0001269892→56.7828354451 Å / SU ML: 0.235777847374 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33645593417 / 位相誤差: 27.1600854185
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247799228588 1311 5.00993579945 %
Rwork0.215791645135 24857 -
obs0.217423045467 26168 99.9236291431 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 59.1587261361 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0001269892→56.7828354451 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2408 0 15 161 2584
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0017212045862503
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.440850200613402
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0353160713619338
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00188770981477426
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.27312249031461
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.08020.3575208945651270.3238640154472724X-RAY DIFFRACTION100
2.0802-2.17490.2782830805591570.2870561876852720X-RAY DIFFRACTION99.8611593197
2.1749-2.28960.2901858485361240.2478701253782741X-RAY DIFFRACTION99.9302406697
2.2896-2.4330.2796658830441590.2483352821192704X-RAY DIFFRACTION99.9650837989
2.433-2.62090.2752056062981200.2351081621222767X-RAY DIFFRACTION99.9653739612
2.6209-2.88460.2767899744311630.2366258832062733X-RAY DIFFRACTION99.9309868875
2.8846-3.3020.2721744591471400.2261579408412761X-RAY DIFFRACTION100
3.302-4.15990.2268196933111700.1912895680052783X-RAY DIFFRACTION99.9661475965
4.1599-56.80570.2227020123211510.1942421038922924X-RAY DIFFRACTION99.7405124878
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.9793539016 Å / Origin y: 38.0181356515 Å / Origin z: 28.9284815153 Å
111213212223313233
T0.259167175316 Å20.0532921436964 Å2-0.0193855103678 Å2-0.446488249937 Å20.0209318801424 Å2--0.402941924304 Å2
L2.94990560633 °20.545038229318 °20.537137981037 °2-0.941306443849 °2-0.30367354485 °2--2.58575403035 °2
S-0.000786463133211 Å °0.137314385767 Å °0.141686855102 Å °0.0709771148541 Å °-0.0164016616684 Å °0.0469487193627 Å °-0.231116762604 Å °-0.26625247459 Å °0.0159979051085 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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