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- PDB-6d71: Crystal Structure of the Human Miro1 N-terminal GTPase bound to GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d71
タイトルCrystal Structure of the Human Miro1 N-terminal GTPase bound to GTP
要素Mitochondrial Rho GTPase 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / GTPase / mitochondria / Miro / Rho / GEM1P / calcium / GTP / kinesin / MOM
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOT1 GTPase cycle / mitochondrial outer membrane permeabilization / cellular homeostasis / regulation of mitochondrion organization / mitochondrion transport along microtubule / small GTPase-mediated signal transduction / mitochondrion organization / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial outer membrane ...RHOT1 GTPase cycle / mitochondrial outer membrane permeabilization / cellular homeostasis / regulation of mitochondrion organization / mitochondrion transport along microtubule / small GTPase-mediated signal transduction / mitochondrion organization / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial outer membrane / Ub-specific processing proteases / GTPase activity / calcium ion binding / GTP binding / signal transduction / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Small GTPase Rho / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases ...Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Small GTPase Rho / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Mitochondrial Rho GTPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71807785325 Å
データ登録者Smith, K.P. / Focia, P.J. / Rice, S.E. / Freymann, D.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM107209 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)T32GM008382 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)NCI-CCSG-P30-CA060553 米国
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Insight into human Miro1/2 domain organization based on the structure of its N-terminal GTPase.
著者: Smith, K.P. / Focia, P.J. / Chakravarthy, S. / Landahl, E.C. / Klosowiak, J.L. / Rice, S.E. / Freymann, D.M.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2019
タイトル: Structural assembly of the human Miro1/2 GTPases based on the crystal structure of the N-terminal GTPase domain
著者: Smith, K.P. / Focia, P.J. / Chakravarthy, S. / Landahl, E.C. / Klosowiak, J.L. / Rice, S.E. / Freymann, D.M.
履歴
登録2018年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22022年10月5日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial Rho GTPase 1
B: Mitochondrial Rho GTPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7096
ポリマ－42,6142
非ポリマー1,0954
水6,918384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area15620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.350, 78.270, 99.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial Rho GTPase 1 / hMiro-1 / Rac-GTP-binding protein-like protein / Ras homolog gene family member T1


分子量: 21307.197 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-180 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOT1, ARHT1 / プラスミド: pET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IXI2, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 384 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.08 % / 解説: Rod and cube-shaped crystal morphology
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 10 mg/mL protein + reservoir (0.6 M MMT, pH 5.0, 22% PEG1500)
PH範囲: 4.5-5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97913 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97913 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.718→61.5 Å / Num. obs: 35285 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.152 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.72→1.75 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 1.532 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 3438 / Rpim(I) all: 0.759 / Rrim(I) all: 1.715 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.71807785325→42.070340764 Å / SU ML: 0.23045445944 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34420600126 / 位相誤差: 20.3988103763
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219886123032 2000 5.66941633359 %
Rwork0.181573582099 --
obs0.183706560744 35277 99.8697732356 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.3287359274 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71807785325→42.070340764 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2702 0 66 384 3152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00424638208252981
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7837138304744107
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0529970599662488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00437039060676521
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.207478692192835
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7181-1.7610.3488667831331380.3372524248892284X-RAY DIFFRACTION98.5754985755
1.761-1.80870.3415970726571420.295183326252379X-RAY DIFFRACTION100
1.8087-1.86190.3037091174771390.241970868712325X-RAY DIFFRACTION100
1.8619-1.9220.2744093032281410.2195263831092340X-RAY DIFFRACTION100
1.922-1.99070.2169108856751420.1995516693662348X-RAY DIFFRACTION99.9598554797
1.9907-2.07040.2219417613371420.1973213123822373X-RAY DIFFRACTION100
2.0704-2.16460.238671846871410.1931025196852347X-RAY DIFFRACTION100
2.1646-2.27870.2381727968611410.1749725643862353X-RAY DIFFRACTION100
2.2787-2.42150.2296648685111430.174940198232366X-RAY DIFFRACTION100
2.4215-2.60840.211923553941430.1757729575072401X-RAY DIFFRACTION100
2.6084-2.87080.2286871166111430.1765750062412368X-RAY DIFFRACTION100
2.8708-3.28610.1912797657531440.1669846749262405X-RAY DIFFRACTION100
3.2861-4.13960.1780410498241470.141631614632443X-RAY DIFFRACTION100
4.1396-42.08290.1960313090461540.1681298620022545X-RAY DIFFRACTION99.630860096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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