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万見
- PDB-6d6x: HSP40 co-chaperone Sis1 J-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d6x
タイトルHSP40 co-chaperone Sis1 J-domain
要素Type II HSP40 co-chaperone
キーワードCHAPERONE / Sis1 / J-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of misfolded protein / tRNA import into nucleus / misfolded protein transport / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / misfolded protein binding / chaperone cofactor-dependent protein refolding / cellular response to starvation / translational initiation / unfolded protein binding ...detection of misfolded protein / tRNA import into nucleus / misfolded protein transport / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / misfolded protein binding / chaperone cofactor-dependent protein refolding / cellular response to starvation / translational initiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / cytosolic small ribosomal subunit / nucleolus / DNA binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / de novo
データ登録者Pinheiro, G.M.S. / Amorim, G.C. / Iqbal, A. / Ramos, C.H.I. / Almeida, F.C.L.
資金援助 ブラジル, 6件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2012/50161-8 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2017/01074-9 ブラジル
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)Produtividade em Pesquisa 209306/2013-2 ブラジル
Other governmentCientista do Nosso Estado 215141 ブラジル
Other government210361 ブラジル
Other governmentPensa Rio 204432 ブラジル
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2019
タイトル: Solution NMR investigation on the structure and function of the isolated J-domain from Sis1: Evidence of transient inter-domain interactions in the full-length protein.
著者: Pinheiro, G.M.S. / Amorim, G.C. / Iqbal, A. / Almeida, F.C.L. / Ramos, C.H.I.
履歴
登録2018年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type II HSP40 co-chaperone


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0911
ポリマ－9,0911
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5340 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50000structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Type II HSP40 co-chaperone


分子量: 9091.122 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 2-81 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIS1, SCKG_3227 / プラスミド: pEt32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A250WHC7, UniProt: P25294*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
171isotropic12D 1H-13C HSQC
121isotropic13D HN(CA)CB
131isotropic13D CBCA(CO)NH
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D HN(CO)CA
161isotropic13D (H)CCH-TOCSY
182isotropic23D 1H-15N NOESY
191isotropic23D 1H-13C NOESY
1101isotropic13D HBHA(CO)NH

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1220 uM [U-13C; U-15N] Sis1 1-81, 90% H2O/10% D2O15N, 13C90% H2O/10% D2O
solution2200 uM [U-15N] Sis1 1-81, 90% H2O/10% D2O15N90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
220 uMSis1 1-81[U-13C; U-15N]1
200 uMSis1 1-81[U-15N]2
試料状態イオン強度: 200 mM / Label: 1 / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
AnalysisCCPNchemical shift assignment
AnalysisCCPNデータ解析
AnalysisCCPNpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CS-ROSETTAShen, Vernon, Baker and Baxstructure calculation
CS-ROSETTAShen, Vernon, Baker and Bax精密化
精密化手法: de novo / ソフトェア番号: 7
詳細: de novo protein structure calculation based on chemical shift
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50000 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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