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- PDB-6d4d: Crystal structure of the PTP epsilon D1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d4d
タイトルCrystal structure of the PTP epsilon D1 domain
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase epsilon
キーワードHYDROLASE / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / signal transduction / nucleus ...transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor tyrosine-protein phosphatase, alpha/epsilon-type / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Receptor tyrosine-protein phosphatase, alpha/epsilon-type / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase epsilon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.765 Å
データ登録者Lountos, G.T. / Raran-Kurussi, S. / Zhao, B.M. / Dyas, B.K. / Austin, B.P. / Burke Jr., T.R. / Ulrich, R.G. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: High-resolution crystal structures of the D1 and D2 domains of protein tyrosine phosphatase epsilon for structure-based drug design.
著者: Lountos, G.T. / Raran-Kurussi, S. / Zhao, B.M. / Dyas, B.K. / Burke Jr., T.R. / Ulrich, R.G. / Waugh, D.S.
履歴
登録2018年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase epsilon
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase epsilon


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8322
ポリマ－67,8322
非ポリマー00
水9,584532
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase epsilon


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9161
ポリマ－33,9161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase epsilon


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9161
ポリマ－33,9161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.055, 35.998, 115.023
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.73, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-672-

HOH

21A-694-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase epsilon / R-PTP-epsilon


分子量: 33915.930 Da / 分子数: 2 / 断片: epsilon D1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRE / 詳細 (発現宿主): pBA2525 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23469, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 532 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.85 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 0.2 M sodium chloride, 22% (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→50 Å / Num. obs: 56107 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 1.76→1.79 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.542

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JJD

2jjd


解像度: 1.765→38.282 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2223 1991 3.56 %
Rwork0.1782 --
obs0.1797 55924 98.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.765→38.282 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4545 0 0 532 5077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064703
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.816389
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.7423923
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053689
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005822
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7646-1.80880.30581300.26563555X-RAY DIFFRACTION91
1.8088-1.85770.20991350.23013653X-RAY DIFFRACTION96
1.8577-1.91230.27621410.22413790X-RAY DIFFRACTION98
1.9123-1.9740.26061430.21053836X-RAY DIFFRACTION99
1.974-2.04460.24291400.19883837X-RAY DIFFRACTION99
2.0446-2.12650.24521450.19223876X-RAY DIFFRACTION99
2.1265-2.22320.2611400.18463866X-RAY DIFFRACTION100
2.2232-2.34040.25091430.18383857X-RAY DIFFRACTION100
2.3404-2.4870.24791420.18293881X-RAY DIFFRACTION100
2.487-2.6790.25521440.18733901X-RAY DIFFRACTION100
2.679-2.94850.23031460.18683923X-RAY DIFFRACTION100
2.9485-3.3750.19471440.16743919X-RAY DIFFRACTION100
3.375-4.25120.19251470.14643948X-RAY DIFFRACTION100
4.2512-38.29050.17651510.15614091X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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