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- PDB-6d1u: Crystal structure of the human CLR:RAMP1 extracellular domain het... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d1u
タイトルCrystal structure of the human CLR:RAMP1 extracellular domain heterodimer in complex with adrenomedullin 2/intermedin
要素
  • ADM2
  • Maltose-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 1,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / CGRP receptor / class B GPCR / peptide hormone / amidated peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


calcitonin gene-related peptide binding / CGRP receptor complex / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / adrenomedullin binding / positive regulation of protein glycosylation / cellular response to sucrose stimulus / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / adrenomedullin receptor signaling pathway / amylin receptor activity ...calcitonin gene-related peptide binding / CGRP receptor complex / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / adrenomedullin binding / positive regulation of protein glycosylation / cellular response to sucrose stimulus / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / adrenomedullin receptor signaling pathway / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / vascular associated smooth muscle cell proliferation / calcitonin gene-related peptide receptor activity / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / regulation of systemic arterial blood pressure / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / feeding behavior / positive regulation of heart rate / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / carbohydrate transmembrane transporter activity / coreceptor activity / cellular response to hormone stimulus / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of blood pressure / protein localization to plasma membrane / G protein-coupled receptor activity / intracellular protein transport / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / receptor internalization / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / protein transport / heart development / outer membrane-bounded periplasmic space / G alpha (s) signalling events / angiogenesis / lysosome / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / endosome / protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / GPCR, family 2, calcitonin gene-related peptide, type 1 receptor / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. ...: / GPCR, family 2, calcitonin gene-related peptide, type 1 receptor / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Receptor activity-modifying protein 1 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor / Protein ADM2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Pioszak, A. / Roehrkasse, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104251 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structure-function analyses reveal a triple beta-turn receptor-bound conformation of adrenomedullin 2/intermedin and enable peptide antagonist design.
著者: Roehrkasse, A.M. / Booe, J.M. / Lee, S.M. / Warner, M.L. / Pioszak, A.A.
履歴
登録2018年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 1,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
B: Maltose-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 1,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
C: Maltose-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 1,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
D: ADM2
E: ADM2
F: ADM2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,80813
ポリマ－204,6896
非ポリマー1,1197
水9,548530
1
A: Maltose-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 1,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
D: ADM2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5954
ポリマ－68,2302
非ポリマー3652
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area25130 Å2
手法PISA
2
B: Maltose-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 1,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
E: ADM2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5723
ポリマ－68,2302
非ポリマー3421
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area25230 Å2
手法PISA
3
C: Maltose-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 1,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
F: ADM2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6416
ポリマ－68,2302
非ポリマー4114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area26710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.295, 106.041, 136.911
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 122.530, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2388-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C
14D
24E
15D
25F
16E
26F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUVALVALAA5 - 21295 - 572
21GLUGLUVALVALBB5 - 21295 - 572
12GLUGLUASNASNAA5 - 21285 - 571
22GLUGLUASNASNCC5 - 21285 - 571
13GLUGLUASNASNBB5 - 21285 - 571
23GLUGLUASNASNCC5 - 21285 - 571
14ASPASPSERSERDD35 - 467 - 18
24ASPASPSERSEREE35 - 467 - 18
15ASPASPTYRTYRDD35 - 477 - 19
25ASPASPTYRTYRFF35 - 477 - 19
16ASPASPSERSEREE35 - 467 - 18
26ASPASPSERSERFF35 - 467 - 18

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 1,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Calcitonin-receptor-like receptor activity-modifying ...MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Calcitonin-receptor-like receptor activity-modifying protein 1 / CRLR activity-modifying protein 1 / CGRP type 1 receptor / Calcitonin receptor-like receptor


分子量: 66304.562 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, RAMP1, CALCRL, CGRPR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: O60894, UniProt: Q16602
#2: タンパク質・ペプチド ADM2 / Intermedin


分子量: 1925.002 Da / 分子数: 3 / Fragment: residues 129-147 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z4H4*PLUS
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 530 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 13% v/v PEG 3,350 0.1 M Na cacodylate, pH 6.5 0.15 M DL-malic acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 128678 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 1.136 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 965268
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.05-2.096.51.20258870.7590.481.2960.79891
2.09-2.126.70.96560610.8580.381.0390.76793.5
2.12-2.1670.81862850.8880.3190.8790.77896.6
2.16-2.217.20.71363480.9040.2760.7650.78498
2.21-2.267.40.58964200.9440.2280.6320.8599.2
2.26-2.317.60.48764590.9580.1880.5220.8399.8
2.31-2.377.70.38564920.9730.1480.4130.823100
2.37-2.437.70.32764600.9780.1250.350.838100
2.43-2.57.70.27165120.9830.1040.290.859100
2.5-2.587.70.22264860.9870.0850.2370.912100
2.58-2.687.70.17664840.9920.0680.1891.001100
2.68-2.787.70.1465160.9940.0540.151.075100
2.78-2.917.70.11364880.9960.0430.1211.178100
2.91-3.067.70.08965350.9970.0340.0951.325100
3.06-3.257.70.07364840.9970.0280.0781.582100
3.25-3.517.70.06965230.9970.0270.0741.842100
3.51-3.867.70.06565330.9970.0250.071.851100
3.86-4.427.60.05265540.9980.020.0561.799.9
4.42-5.567.60.03565420.9990.0130.0371.49599.9
5.56-507.30.02766090.9990.0110.0291.15499.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4rwg

4rwg


解像度: 2.05→45.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 11.622 / SU ML: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.159
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2228 6603 5.1 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.1954 121708 98.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 158.52 Å2 / Biso mean: 66.542 Å2 / Biso min: 30.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.53 Å20 Å20.34 Å2
2--1.81 Å20 Å2
3----2.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13525 0 76 530 14131
Biso mean--49.93 55.63 -
残基数----1715
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0214003
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0212494
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5191.94519050
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.993329106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.80751711
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.86925.052667
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.304152248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7611553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.22025
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02115662
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022847
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A365300.05
12B365300.05
21A354280.07
22C354280.07
31B352920.07
32C352920.07
41D5240.04
42E5240.04
51D5820.09
52F5820.09
61E5260.1
62F5260.1
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 462 -
Rwork0.321 8050 -
all-8512 -
obs--88.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.90540.1875-0.64071.2185-0.65492.25150.0393-0.23880.25740.0088-0.05290.1801-0.1672-0.13090.01360.02420.0180.00370.3785-0.08930.0932-26.21949.017633.8012
21.6383-0.1529-0.62023.2889-0.07332.8268-0.1492-0.04650.0231-0.4241-0.18310.0336-0.1097-0.35310.33230.14880.0192-0.07370.4882-0.2060.1533-6.533276.632261.4512
33.3058-0.37420.11532.4786-0.13211.70920.14180.0762-0.0550.0644-0.3478-0.724-0.1170.33450.2060.0629-0.1176-0.0760.41040.25190.4173-47.3916100.045122.3459
43.7973-0.52780.11723.44161.81645.63120.107-0.1651-0.74260.087-0.0561-0.1660.87030.0378-0.05090.14910.0207-0.00190.22080.14740.22386.123416.395122.6435
53.2057-1.9873-2.2542.85360.47486.27470.1610.18550.7399-0.3103-0.1166-0.5064-0.48290.4974-0.04440.4827-0.17450.06310.56990.12710.577620.39482.383823.1344
65.26030.63430.96518.7677-1.28967.45950.27420.4001-0.5155-0.3879-0.2383-0.87290.44481.1461-0.03590.38230.33140.03820.643-0.0870.446-60.144863.9477-6.391
72.8064-0.7628-0.07132.96980.02654.1845-0.0765-0.2028-0.4320.18480.05150.12020.3168-0.46010.0250.0355-0.03210.01310.23650.0260.0666-8.127826.155216.1507
84.1547-0.9106-0.16684.13620.91053.09930.02710.31320.5565-0.2518-0.1294-0.0733-0.5922-0.01820.10230.375-0.0612-0.08110.39050.02150.22043.021583.110129.0979
91.0076-0.19410.23670.8545-0.12065.09830.0456-0.0258-0.29720.0451-0.136-0.30680.48640.65050.09040.06270.0986-0.02040.30860.10690.255-66.630276.384413.1247
107.45923.5092-2.445712.1101-8.64046.20220.29280.2583-0.82380.76920.4521.1595-0.4237-0.3283-0.74480.4754-0.06510.24510.53260.01070.3952-13.190225.665929.0757
112.88440.19710.066611.32635.46764.978-0.0505-0.1414-0.21530.33060.07210.0980.30420.0317-0.02160.2691-0.029-0.01920.32990.00190.18766.186171.293435.8311
125.5683-7.76947.416211.7464-11.765412.1128-0.4844-0.01870.28460.4938-0.3284-0.7125-0.27310.54910.81280.50370.1405-0.13670.78660.08170.8535-53.706874.433913.0676
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 374
2X-RAY DIFFRACTION1A2201
3X-RAY DIFFRACTION2B5 - 374
4X-RAY DIFFRACTION2B2201
5X-RAY DIFFRACTION3C3 - 373
6X-RAY DIFFRACTION3C2201
7X-RAY DIFFRACTION4A1024 - 1111
8X-RAY DIFFRACTION5B1024 - 1110
9X-RAY DIFFRACTION6C1030 - 1109
10X-RAY DIFFRACTION7A2035 - 2129
11X-RAY DIFFRACTION8B2034 - 2129
12X-RAY DIFFRACTION9C2035 - 2150
13X-RAY DIFFRACTION10D35 - 48
14X-RAY DIFFRACTION11E32 - 48
15X-RAY DIFFRACTION12F35 - 48

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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