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- PDB-6d1r: Structure of Staphylococcus aureus RNase P protein at 2.0 angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d1r
タイトルStructure of Staphylococcus aureus RNase P protein at 2.0 angstrom
要素Ribonuclease P protein component
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNase / P protein / tRNA processing / RNA metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-tRNA processing endoribonuclease activity / ribonuclease P complex / ribonuclease P / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / tRNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease P / Ribonuclease P, conserved site / Ribonuclease P / Bacterial ribonuclease P protein component signature. / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease P protein component
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.995 Å
データ登録者Ha, L. / Colquhoun, J. / Noinaj, N. / Das, C. / Dunman, P. / Flaherty, D.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of the ribonuclease-P-protein subunit from Staphylococcus aureus.
著者: Ha, L. / Colquhoun, J. / Noinaj, N. / Das, C. / Dunman, P.M. / Flaherty, D.P.
履歴
登録2018年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_first ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease P protein component


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8291
ポリマ－13,8291
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.159, 72.159, 58.958
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-231-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease P protein component / RNaseP protein / Protein C5


分子量: 13829.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: rnpA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A0H5, ribonuclease P
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.12 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 3.3M (NH4)2SO4, 0.15M potassium phosphate pH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 12313 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 38.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.09 / Χ2: 1.195 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 111835
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.079.41.21612140.6250.4181.2871.359100
2.07-2.158.90.94311960.7260.3351.0011.266100
2.15-2.258.80.69112030.8610.2470.7351.184100
2.25-2.378.90.50912110.9160.180.5411.172100
2.37-2.529.60.36612400.9610.1230.3861.019100
2.52-2.719.60.24412120.9810.0830.2580.96499.9
2.71-2.9990.1412310.9930.0490.1480.916100
2.99-3.428.60.07112310.9980.0260.0761.116100
3.42-4.319.60.04612560.9990.0160.0491.402100
4.31-508.60.03913190.9980.0140.0421.54399.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å29.41 Å
Translation3 Å29.41 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
Aimless0.6.2データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.995→31.246 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2343 1223 9.94 %
Rwork0.2141 11086 -
obs0.2161 12309 99.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 134.48 Å2 / Biso mean: 59.7886 Å2 / Biso min: 29.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.995→31.246 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数868 0 0 36 904
Biso mean---49.03 -
残基数----109
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9954-2.07530.3431230.32371125124891
2.0753-2.16970.3151360.26712251361100
2.1697-2.2840.26521400.239912181358100
2.284-2.42710.23331350.225812111346100
2.4271-2.61440.23681370.219712311368100
2.6144-2.87730.26521350.22212471382100
2.8773-3.29330.23121350.221412551390100
3.2933-4.14770.20351330.194812511384100
4.1477-31.24960.22651490.199513231472100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2640.04370.89455.8124-0.3544.89290.1570.458-0.6207-0.6166-0.1432-0.23051.45230.56870.09350.58220.2045-0.05070.4445-0.02960.375813.361818.90914.9603
23.5267-0.5377-3.51353.1290.5994.39870.03660.2846-0.2383-0.2744-0.06780.36650.2265-0.17720.00690.33620.0278-0.05720.25370.0040.31372.130430.067515.1084
34.0267-0.2734-1.56935.68160.01036.27090.0443-0.06470.132-0.0732-0.0162-0.4153-0.02460.7068-0.04820.29120.0333-0.0390.4397-0.00310.281712.876930.204919.9359
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 48 )A5 - 48
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 49 through 72 )A49 - 72
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 73 through 113 )A73 - 113

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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