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- PDB-6czz: Crystal structure of Arabidopsis thaliana phosphoserine aminotran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6czz
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana phosphoserine aminotransferase isoform 1 (AtPSAT1) in complex with PLP-phosphoserine geminal diamine intermediate
要素Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
キーワードTRANSFERASE / serine biosynthesis / pyridoxal 5'-phosphate / PLP / transaminase / PSAT
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine transaminase / O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / L-serine biosynthetic process / plastid / chloroplast stroma / chloroplast / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHOSERINE / Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sekula, B. / Ruszkowski, M. / Dauter, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)The Intramural Research Program 米国
引用ジャーナル: Front Plant Sci / 年: 2018
タイトル: Structural Analysis of Phosphoserine Aminotransferase (Isoform 1) FromArabidopsis thaliana- the Enzyme Involved in the Phosphorylated Pathway of Serine Biosynthesis.
著者: Sekula, B. / Ruszkowski, M. / Dauter, Z.
履歴
登録2018年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
B: Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
C: Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
D: Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,88014
ポリマ－161,1054
非ポリマー1,77510
水27,2391512
1
A: Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
B: Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4407
ポリマ－80,5522
非ポリマー8875
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5940 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area26690 Å2
手法PISA
2
C: Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
D: Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4407
ポリマ－80,5522
非ポリマー8875
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5960 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area26630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)189.668, 53.288, 137.921
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-503-

NA

21C-503-

NA

-
要素

#1: タンパク質
Phosphoserine aminotransferase 1, chloroplastic / AtPSAT1 / Phosphohydroxythreonine aminotransferase


分子量: 40276.176 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PSAT1, At4g35630, F8D20.140 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96255, phosphoserine transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物
ChemComp-SEP / PHOSPHOSERINE / PHOSPHONOSERINE / L-ホスホセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 185.072 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8NO6P
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1512 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 17% PEG 3350 and 0.1 M Tris at pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月9日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→44.4 Å / Num. obs: 149284 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.09
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 1.83 / Num. unique obs: 23323 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSMay 1, 2016データ削減
XDSMay 1, 2016データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XK1

4xk1


解像度: 1.7→44.4 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 1190 0.8 %
Rwork0.181 --
obs0.1812 149072 97.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→44.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11352 0 2 1512 12866
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01311663
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30515769
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2987101
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751717
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082032
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6992-1.77660.32061440.325718046X-RAY DIFFRACTION96
1.7766-1.87020.26771460.25818095X-RAY DIFFRACTION97
1.8702-1.98740.24211500.223518694X-RAY DIFFRACTION100
1.9874-2.14090.23671510.188318731X-RAY DIFFRACTION99
2.1409-2.35630.20451500.179918512X-RAY DIFFRACTION99
2.3563-2.69720.21711460.183918179X-RAY DIFFRACTION96
2.6972-3.3980.19811520.167918811X-RAY DIFFRACTION99
3.398-44.38010.1751510.150418814X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4657-0.8232-0.41912.6775-0.1961.40480.05170.01890.2703-0.16440.06340.0737-0.3128-0.084-0.09370.2696-0.0116-0.03860.27520.00570.222111.056549.9373-23.9288
21.09020.05680.29310.8276-0.08141.3610.0052-0.19080.0723-0.00240.0109-0.0457-0.03020.0444-0.01170.1447-0.0172-0.00880.304-0.03290.169930.699732.93268.5159
31.3214-0.07480.15383.3811-0.78190.7316-0.1091-0.0913-0.1721-0.1080.28920.24640.2354-0.1473-0.15950.2628-0.062-0.0210.45170.07450.232219.934112.722120.7075
41.1654-0.158-0.09550.5534-0.05781.0069-0.00250.1628-0.05990.0174-0.0209-0.02120.03060.05750.01870.0812-0.004-0.00360.0688-0.0170.158723.229132.17452.1295
51.317-0.7329-0.08722.4994-0.47961.31830.0033-0.04330.35560.09370.03580.1024-0.2896-0.0124-0.02970.14470.0138-0.01130.1683-0.00310.23218.770952.361844.9901
61.1324-0.02910.49390.6251-0.13951.4714-0.01850.03860.09540.0889-0.005-0.0466-0.07050.16290.00180.1283-0.028-0.01350.0267-0.00220.175328.437835.381577.3899
71.09170.07340.3631.1937-0.49111.0810.0796-0.1159-0.3467-0.02710.11820.10210.517-0.2238-0.03860.3961-0.0748-0.04640.09110.03440.277217.656715.356489.7601
80.8826-0.0283-0.06610.5539-0.04031.2483-0.0298-0.0081-0.0592-0.07230.04990.015-0.00120.0965-0.02460.1787-0.02-0.00820.2375-0.02550.169925.514329.7452-16.7512
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 326 through 430 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'D' and (resid 71 through 325 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 326 through 430 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 71 through 325 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 326 through 430 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 71 through 325 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 326 through 430 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 71 through 325 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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