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- PDB-6czm: Crystal structure of Medicago truncatula ATP-phosphoribosyltransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6czm
タイトルCrystal structure of Medicago truncatula ATP-phosphoribosyltransferase in tense form
要素ATP phosphoribosyltransferase catalytic subunit
キーワードTRANSFERASE / ATP-PRT / PRPP / allosteric regulation / histidine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / nucleotide binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / HISTIDINE / ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Ruszkowski, M.
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2018
タイトル: Guarding the gateway to histidine biosynthesis in plants:Medicago truncatulaATP-phosphoribosyltransferase in relaxed and tense states.
著者: Ruszkowski, M.
履歴
登録2018年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase catalytic subunit
B: ATP phosphoribosyltransferase catalytic subunit
C: ATP phosphoribosyltransferase catalytic subunit
D: ATP phosphoribosyltransferase catalytic subunit
E: ATP phosphoribosyltransferase catalytic subunit
F: ATP phosphoribosyltransferase catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,45918
ポリマ－231,4396
非ポリマー3,02012
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22810 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area87140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.170, 178.660, 92.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
ATP phosphoribosyltransferase catalytic subunit


分子量: 38573.184 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
遺伝子: 11438625, MTR_4g130680
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: G7JFL4
#2: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物
ChemComp-HIS / HISTIDINE / 3-アゾニアヒスチジン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 156.162 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: histidine and AMP (5 mM each) were added to the protein solution supplemented with 10 mM MgCl2 and 100 mM KCl and incubated for 1 h. Reservoir solution: 2.53 M NaCl, 100 mM Bis-Tris propane ...詳細: histidine and AMP (5 mM each) were added to the protein solution supplemented with 10 mM MgCl2 and 100 mM KCl and incubated for 1 h. Reservoir solution: 2.53 M NaCl, 100 mM Bis-Tris propane pH 6.3 and 10% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月10日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→50 Å / Num. obs: 62118 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rrim(I) all: 0.055 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.88→2.95 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 4580 / Rrim(I) all: 0.93 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Domains of MedtrATP-PRT1 in relaxed form

解像度: 2.88→43.295 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.83
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1055 1.7 %Random
Rwork0.191 ---
obs0.192 62109 99.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→43.295 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15156 0 204 20 15380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00715596
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03321087
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0969456
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072694
LS精密化 シェル解像度: 2.88→3.01 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 132 -
Rwork0.307 7553 -
obs--99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3085-0.26550.18031.2581-0.7792.88450.07820.085-0.1280.15890.06510.06690.0266-0.1431-0.10590.55710.04120.05370.3947-0.02110.5222-17.4509106.1127-5.3228
22.4723-1.0968-0.05254.42340.22060.9921-0.0357-0.208-0.63940.56870.0356-0.09980.27020.12530.09410.9001-0.0484-0.18030.7457-0.02350.6138-10.515681.3828-27.8576
32.40490.5049-0.0581.60.42832.16780.04260.0069-0.1083-0.1060.0284-0.3411-0.27820.5173-0.08830.7383-0.07250.08560.7360.05340.47869.3301109.7635-27.3094
41.07320.44970.41682.4834-0.0621.0361-0.0591-0.1001-0.0304-0.29270.08810.3676-0.02540.0575-0.07830.79740.00650.0740.4464-0.04780.74359.40665.331517.3397
51.5843-0.34750.05232.1787-0.71561.4750.13540.1520.08510.1199-0.13780.1964-0.3801-0.1202-0.09140.6753-0.0095-0.0710.6497-0.16420.460422.07996.605323.9427
61.93730.1494-0.49041.963-0.04554.26640.12231.3325-0.114-0.5321-0.2518-0.1648-0.5395-0.48570.01730.74440.2798-0.02221.4567-0.03250.742138.262477.41920.959
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 36:373 OR RESID 401:402 ) )A36 - 373
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 36:373 OR RESID 401:402 ) )A401 - 402
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 39:372 OR RESID 401:402 ) )B39 - 372
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 39:372 OR RESID 401:402 ) )B401 - 402
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND ( RESID 33:372 OR RESID 401:402 ) )C33 - 372
6X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND ( RESID 33:372 OR RESID 401:402 ) )C401 - 402
7X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND ( RESID 36:373 OR RESID 401:402 ) )D36 - 373
8X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND ( RESID 36:373 OR RESID 401:402 ) )D401 - 402
9X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN E AND ( RESID 31:372 OR RESID 401:402 ) )E31 - 372
10X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN E AND ( RESID 31:372 OR RESID 401:402 ) )E401 - 402
11X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN F AND ( RESID 38:372 OR RESID 401:402 ) )F38 - 372
12X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN F AND ( RESID 38:372 OR RESID 401:402 ) )F401 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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