[日本語] English
万見
- PDB-6cwa: CRYSTAL STRUCTURE PHGDH IN COMPLEX WITH NADH AND 3-PHOSPHOGLYCERA... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cwa
タイトルCRYSTAL STRUCTURE PHGDH IN COMPLEX WITH NADH AND 3-PHOSPHOGLYCERATE AT 1.77 A RESOLUTION
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / PHGDH
機能・相同性
機能・相同性情報


threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / glial cell development / gamma-aminobutyric acid metabolic process / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / malate dehydrogenase ...threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / glial cell development / gamma-aminobutyric acid metabolic process / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / malate dehydrogenase / L-serine biosynthetic process / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / neural tube development / glutamine metabolic process / spinal cord development / G1 to G0 transition / brain development / neuron projection development / NAD binding / regulation of gene expression / electron transfer activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Davies, D.R. / Edwards, T.E.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Intracellular Trapping of the Selective Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) InhibitorBI-4924Disrupts Serine Biosynthesis.
著者: Weinstabl, H. / Treu, M. / Rinnenthal, J. / Zahn, S.K. / Ettmayer, P. / Bader, G. / Dahmann, G. / Kessler, D. / Rumpel, K. / Mischerikow, N. / Savarese, F. / Gerstberger, T. / Mayer, M. / ...著者: Weinstabl, H. / Treu, M. / Rinnenthal, J. / Zahn, S.K. / Ettmayer, P. / Bader, G. / Dahmann, G. / Kessler, D. / Rumpel, K. / Mischerikow, N. / Savarese, F. / Gerstberger, T. / Mayer, M. / Zoephel, A. / Schnitzer, R. / Sommergruber, W. / Martinelli, P. / Arnhof, H. / Peric-Simov, B. / Hofbauer, K.S. / Garavel, G. / Scherbantin, Y. / Mitzner, S. / Fett, T.N. / Scholz, G. / Bruchhaus, J. / Burkard, M. / Kousek, R. / Ciftci, T. / Sharps, B. / Schrenk, A. / Harrer, C. / Haering, D. / Wolkerstorfer, B. / Zhang, X. / Lv, X. / Du, A. / Li, D. / Li, Y. / Quant, J. / Pearson, M. / McConnell, D.B.
履歴
登録2018年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8146
ポリマ－70,1112
非ポリマー1,7034
水5,603311
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8510 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area21190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.110, 59.620, 63.480
Angle α, β, γ (deg.)89.64, 89.83, 79.36
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / 3-PGDH / 2-oxoglutarate reductase / Malate dehydrogenase


分子量: 35055.266 Da / 分子数: 2 / 断片: PHGDH / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHGDH, PGDH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43175, phosphoglycerate dehydrogenase, 2-oxoglutarate reductase, malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-3PG / 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / 3-ホスホグリセリン酸


分子量: 186.057 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O7P
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.22 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 MM IMIDAZOLE PH 6.5, 20% PEG 3350, 100 MM MAGNESIUM CHLORIDE, 2M NACL, 1MM NADH; SOAK OVERNIGHT IN CRYSTALLIZATION SOLUTION PLUS 5 MM 3- PHOSPHOGLYCERATE; 20% EG CRYO, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 289K
PH範囲: 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→28.36 Å / Num. obs: 58407 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.65 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.19
反射 シェル解像度: 1.77→1.82 Å / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIXdev_1702精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G76

2g76


解像度: 1.77→28.36 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 2904 4.97 %
Rwork0.192 --
obs0.193 58386 96.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å
原子変位パラメータBiso mean: 36.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→28.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4044 0 110 311 4465
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4904-0.4514-1.59791.08580.34913.3027-0.2662-0.5055-0.5920.6834-0.1690.52560.523-0.06120.35820.9837-0.01510.40960.787-0.00780.578-6.7179-11.178347.4667
22.6636-1.9485-0.16874.45861.24660.45990.0738-0.3639-0.07630.0492-0.34941-1.1483-0.08830.28790.9672-0.00490.11670.6705-0.20160.3548-6.66380.620944.7023
32.051-0.0294-0.10233.68650.27330.67110.1075-0.02470.2935-0.2486-0.0444-0.2193-0.0668-0.0254-0.04650.1059-0.00670.03790.1410.01210.14317.3301-4.418119.1066
42.7298-0.5407-0.72120.9313-1.52213.80390.01190.7625-0.2124-1.69790.28870.4406-0.4179-0.0862-0.18591.23350.02370.05450.7276-0.14110.306413.7521-30.7042-11.3486
51.83190.3338-0.06933.65510.51240.32950.0740.0681-0.2429-0.2558-0.035-0.1091-0.02150.0095-0.01050.1291-0.0002-0.00940.16290.00530.09644.7248-27.584115.757

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る