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万見
- PDB-6cri: Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cri
タイトルStructure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed trimer
要素
  • (AP-1 complex subunit ...) x 4
  • ADP-ribosylation factor 1
  • Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
キーワードVIRAL PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT / AP / HIV / Nef / trafficking
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production / negative regulation of intracellular transport of viral material / response to interferon-beta / basolateral protein secretion / Lysosome Vesicle Biogenesis / endosome to melanosome transport / AP-1 adaptor complex / mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / protein trimerization ...negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production / negative regulation of intracellular transport of viral material / response to interferon-beta / basolateral protein secretion / Lysosome Vesicle Biogenesis / endosome to melanosome transport / AP-1 adaptor complex / mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / protein trimerization / response to interferon-alpha / platelet dense granule organization / negative regulation of glycoprotein biosynthetic process / Glycosphingolipid transport / metalloendopeptidase inhibitor activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / melanosome assembly / regulation of receptor internalization / Intra-Golgi traffic / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / symbiont-mediated suppression of host autophagy / clathrin adaptor activity / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / positive regulation of leukocyte proliferation / MHC class II antigen presentation / thioesterase binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / CD4 receptor binding / dendritic spine organization / long-term synaptic depression / determination of left/right symmetry / clathrin-coated vesicle / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / azurophil granule membrane / clathrin binding / negative regulation of viral genome replication / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / cell leading edge / B cell activation / MHC class I protein binding / host cell Golgi membrane / intracellular copper ion homeostasis / response to type II interferon / protein targeting / side of membrane / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / viral life cycle / regulation of calcium-mediated signaling / clathrin-coated pit / multivesicular body / Neutrophil degranulation / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of cell migration / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / sarcomere / trans-Golgi network membrane / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / intracellular protein transport / kidney development / trans-Golgi network / negative regulation of cell growth / cellular response to virus / virion component / SH3 domain binding / response to virus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / synaptic vesicle / Interferon alpha/beta signaling / presynapse / heart development / ATPase binding / defense response to virus / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron projection / postsynaptic density / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / apical plasma membrane / membrane raft / signaling receptor binding / protein domain specific binding / Golgi membrane / innate immune response / lysosomal membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / synapse / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Bone marrow stromal antigen 2 / Bone marrow stromal antigen 2 / AP-1 complex subunit sigma / Adaptor protein complex AP-1, gamma subunit / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / HIV negative factor Nef ...Bone marrow stromal antigen 2 / Bone marrow stromal antigen 2 / AP-1 complex subunit sigma / Adaptor protein complex AP-1, gamma subunit / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / HIV negative factor Nef / AP-1/2/4 complex subunit beta / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / Adaptor protein complex, sigma subunit / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / ADP-ribosylation factor 1-5 / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / Longin-like domain superfamily / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / AP-1 complex subunit gamma-1 / AP-1 complex subunit mu-1 / ADP-ribosylation factor 1 / AP-1 complex subunit beta-1 / Bone marrow stromal antigen 2 / Protein Nef / AP-1 complex subunit sigma-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Morris, K.L. / Buffalo, C.Z. / Hurley, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI 120691 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: HIV-1 Nefs Are Cargo-Sensitive AP-1 Trimerization Switches in Tetherin Downregulation.
著者: Kyle L Morris / Cosmo Z Buffalo / Christina M Stürzel / Elena Heusinger / Frank Kirchhoff / Xuefeng Ren / James H Hurley /
要旨: The HIV accessory protein Nef counteracts immune defenses by subverting coated vesicle pathways. The 3.7 Å cryo-EM structure of a closed trimer of the clathrin adaptor AP-1, the small GTPase Arf1, ...The HIV accessory protein Nef counteracts immune defenses by subverting coated vesicle pathways. The 3.7 Å cryo-EM structure of a closed trimer of the clathrin adaptor AP-1, the small GTPase Arf1, HIV-1 Nef, and the cytosolic tail of the restriction factor tetherin suggested a mechanism for inactivating tetherin by Golgi retention. The 4.3 Å structure of a mutant Nef-induced dimer of AP-1 showed how the closed trimer is regulated by the dileucine loop of Nef. HDX-MS and mutational analysis were used to show how cargo dynamics leads to alternative Arf1 trimerization, directing Nef targets to be either retained at the trans-Golgi or sorted to lysosomes. Phosphorylation of the NL4-3 M-Nef was shown to regulate AP-1 trimerization, explaining how O-Nefs lacking this phosphosite counteract tetherin but most M-Nefs do not. These observations show how the higher-order organization of a vesicular coat can be allosterically modulated to direct cargoes to distinct fates.
履歴
登録2018年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02018年8月1日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年8月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.42025年5月14日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7563
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
B: AP-1 complex subunit beta-1
C: ADP-ribosylation factor 1
G: AP-1 complex subunit gamma-1
H: ADP-ribosylation factor 1
M: AP-1 complex subunit mu-1
S: AP-1 complex subunit sigma-3
N: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
c: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
I: AP-1 complex subunit beta-1
K: ADP-ribosylation factor 1
Q: AP-1 complex subunit gamma-1
U: ADP-ribosylation factor 1
W: AP-1 complex subunit mu-1
a: AP-1 complex subunit sigma-3
Y: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
d: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
J: AP-1 complex subunit beta-1
L: ADP-ribosylation factor 1
R: AP-1 complex subunit gamma-1
V: ADP-ribosylation factor 1
X: AP-1 complex subunit mu-1
b: AP-1 complex subunit sigma-3
Z: Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)885,69336
ポリマ－882,40824
非ポリマー3,28512
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area86040 Å2
ΔGint-384 kcal/mol
Surface area260150 Å2

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要素

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タンパク質 , 2種, 12分子 TNcYdZCHKULV

#1: タンパク質
Bone marrow stromal antigen 2, Protein Nef chimera / BST-2 / HM1.24 antigen / Tetherin


分子量: 29964.326 Da / 分子数: 6 / 断片: Tetherin UNP residues 2-26, Nef UNP residues 1-206 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: BST2, nef / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q10589, UniProt: Q90VU7
#3: タンパク質
ADP-ribosylation factor 1 / Arf1


分子量: 18936.600 Da / 分子数: 6 / Mutation: Q71L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84077

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AP-1 complex subunit ... , 4種, 12分子 BIJGQRMWXSab

#2: タンパク質 AP-1 complex subunit beta-1 / Adaptor protein complex AP-1 subunit beta-1 / Adaptor-related protein complex 1 subunit beta-1 / ...Adaptor protein complex AP-1 subunit beta-1 / Adaptor-related protein complex 1 subunit beta-1 / Beta-1-adaptin / Beta-adaptin 1 / Clathrin assembly protein complex 1 beta large chain / Golgi adaptor HA1/AP1 adaptin beta subunit


分子量: 64458.656 Da / 分子数: 3 / Mutation: K359R, E476K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP1B1, ADTB1, BAM22, CLAPB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q10567
#4: タンパク質 AP-1 complex subunit gamma-1 / Adaptor protein complex AP-1 subunit gamma-1 / Adaptor-related protein complex 1 subunit gamma-1 / ...Adaptor protein complex AP-1 subunit gamma-1 / Adaptor-related protein complex 1 subunit gamma-1 / Clathrin assembly protein complex 1 gamma-1 large chain / Gamma-adaptin / Gamma1-adaptin / Golgi adaptor HA1/AP1 adaptin subunit gamma-1


分子量: 66401.055 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap1g1, Adtg, Clapg1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22892
#5: タンパク質 AP-1 complex subunit mu-1 / AP-mu chain family member mu1A / Adaptor protein complex AP-1 subunit mu-1 / Adaptor-related ...AP-mu chain family member mu1A / Adaptor protein complex AP-1 subunit mu-1 / Adaptor-related protein complex 1 subunit mu-1 / Clathrin assembly protein complex 1 mu-1 medium chain 1 / Clathrin coat assembly protein AP47 / Clathrin coat-associated protein AP47 / Golgi adaptor HA1/AP1 adaptin mu-1 subunit / Mu-adaptin 1 / Mu1A-adaptin


分子量: 48475.535 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap1m1, Cltnm / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35585
#6: タンパク質 AP-1 complex subunit sigma-3 / Adaptor protein complex AP-1 subunit sigma-1C / Adaptor-related protein complex 1 subunit sigma-1C ...Adaptor protein complex AP-1 subunit sigma-1C / Adaptor-related protein complex 1 subunit sigma-1C / Clathrin assembly protein complex 1 sigma-1C small chain / Golgi adaptor HA1/AP1 adaptin sigma-1C subunit / Sigma 1C subunit of AP-1 clathrin / Sigma-adaptin 1C / Sigma1C-adaptin


分子量: 16998.850 Da / 分子数: 3 / Mutation: C148S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP1S3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96PC3

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非ポリマー , 2種, 12分子

#7: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of the cargo bound AP-1:Arf1:tetherin-Nef stable closed trimer
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.70 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris at pH 8.0, 200 mM NaCl, 5 mM MgCl2, and 0.5 mM TCEP
試料濃度: 0.07 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 296 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 62.4 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11108 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 425 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00754021
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.96773104
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.51633024
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0548370
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0079255

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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