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- PDB-6cpm: Structure of the USP15 deubiquitinase domain in complex with a th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cpm
タイトルStructure of the USP15 deubiquitinase domain in complex with a third-generation inhibitory Ubv
要素
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
  • Ubiquitin variant 15.1d
キーワードSIGNALING PROTEIN / deubiuqitination / Ubv / high-affinity / inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antifungal innate immune response / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / regulation of RNA metabolic process / monoubiquitinated protein deubiquitination / ubiquitin-modified histone reader activity / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity ...negative regulation of antifungal innate immune response / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / regulation of RNA metabolic process / monoubiquitinated protein deubiquitination / ubiquitin-modified histone reader activity / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / SMAD binding / protein deubiquitination / BMP signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / UCH proteinases / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : ...Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.011 Å
データ登録者Singer, A.U. / Teyra, J. / Boehmelt, G. / Lenter, M. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structural and Functional Characterization of Ubiquitin Variant Inhibitors of USP15.
著者: Teyra, J. / Singer, A.U. / Schmitges, F.W. / Jaynes, P. / Kit Leng Lui, S. / Polyak, M.J. / Fodil, N. / Krieger, J.R. / Tong, J. / Schwerdtfeger, C. / Brasher, B.B. / Ceccarelli, D.F.J. / ...著者: Teyra, J. / Singer, A.U. / Schmitges, F.W. / Jaynes, P. / Kit Leng Lui, S. / Polyak, M.J. / Fodil, N. / Krieger, J.R. / Tong, J. / Schwerdtfeger, C. / Brasher, B.B. / Ceccarelli, D.F.J. / Moffat, J. / Sicheri, F. / Moran, M.F. / Gros, P. / Eichhorn, P.J.A. / Lenter, M. / Boehmelt, G. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2018年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
E: Ubiquitin variant 15.1d
F: Ubiquitin variant 15.1d
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,52418
ポリマ－98,7864
非ポリマー73914
水9,566531
1
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
F: Ubiquitin variant 15.1d
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: The individual USP15/Ubv complexes aka molecules C+F and D+E are held as a tetrameric complex by residues D860 and Q933 from molecules C and D forming a probably artificial octahedral Ca-binding site.
  • 49.8 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,77910
ポリマ－49,3932
非ポリマー3868
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area18840 Å2
手法PISA
2
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
E: Ubiquitin variant 15.1d
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7468
ポリマ－49,3932
非ポリマー3536
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.552, 115.080, 95.701
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 CDEF

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15 / Deubiquitinating enzyme 15 / Ubiquitin thioesterase 15 / Ubiquitin-specific-processing protease 15 ...Deubiquitinating enzyme 15 / Ubiquitin thioesterase 15 / Ubiquitin-specific-processing protease 15 / Unph-2 / Unph4


分子量: 39753.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP15, KIAA0529 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y4E8, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Ubiquitin variant 15.1d / Ubv 15.1d


分子量: 9639.934 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is a Ubv (ubiquitin variant) selected by phage display to bind the USP15 USP domain with high affinity
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)

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非ポリマー , 6種, 545分子

#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 531 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.89 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 16% PEG3350, 100 mM MES, 200 mM CaCl2, cryoprotected with the identical buffer plus 25% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年6月22日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. obs: 60994 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.01→2.08 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 2.96 / Num. unique obs: 6036 / CC1/2: 0.767 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: usp15 and Ubv model for the USP15/AM5 structure

解像度: 2.011→38.205 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2117 2001 3.28 %
Rwork0.1667 --
obs0.1681 60950 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.011→38.205 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6604 0 32 531 7167
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076871
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8749307
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.5345430
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631000
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061212
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0105-2.06080.27681450.21664079X-RAY DIFFRACTION98
2.0608-2.11650.27991500.20384231X-RAY DIFFRACTION100
2.1165-2.17880.24071320.19134179X-RAY DIFFRACTION100
2.1788-2.24910.25341430.18054195X-RAY DIFFRACTION100
2.2491-2.32950.22561470.17544206X-RAY DIFFRACTION100
2.3295-2.42270.23791420.17664208X-RAY DIFFRACTION100
2.4227-2.5330.22171440.17524208X-RAY DIFFRACTION100
2.533-2.66650.22791430.1764257X-RAY DIFFRACTION100
2.6665-2.83350.22631350.17054200X-RAY DIFFRACTION100
2.8335-3.05220.2331490.17054227X-RAY DIFFRACTION100
3.0522-3.35920.2041420.16464198X-RAY DIFFRACTION100
3.3592-3.84490.20061470.154252X-RAY DIFFRACTION100
3.8449-4.84260.16381410.13874233X-RAY DIFFRACTION100
4.8426-38.21190.19561410.17394276X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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