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Yorodumi- PDB-6coh: AtHNL enantioselectivity mutant At-A9-H7 Apo, Y13C,Y121L,P126F,L1... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6coh | ||||||
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Title | AtHNL enantioselectivity mutant At-A9-H7 Apo, Y13C,Y121L,P126F,L128W,C131T,A209I with benzaldehyde, MANDELIC ACID NITRILE | ||||||
Components | Alpha-hydroxynitrile lyase | ||||||
Keywords | LYASE / alpha beta hydrolase globular hydroxynitrile lyase | ||||||
Function / homology | Function and homology information mandelonitrile lyase activity / (R)-mandelonitrile lyase / glycoside catabolic process / response to wounding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.367 Å | ||||||
Authors | Jones, B.J. / Kazlauskas, R.J. / Desrouleaux, R. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: To be published Title: AtHNL enantioselectivity mutants Authors: Jones, B.J. / Desrouleaux, R. / Kazlauskas, R.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6coh.cif.gz | 221.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6coh.ent.gz | 176.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6coh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/co/6coh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/co/6coh | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6cobC 6cocC 6codC 6coeC 6cofC 6cogC 6coiC 3dqzS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29476.996 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: AtHNL / Mutation: Y13C,Y121L,P126F,L128W,C131T,A209I Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: HNL, MES5, At5g10300, F18D22_70 / Plasmid: pET21a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9LFT6, (R)-mandelonitrile lyase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-GOL / | #4: Chemical | ChemComp-HBX / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 47.01 % / Mosaicity: 0.499 ° / Mosaicity esd: 0.011 ° |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.4 / Details: 0.1 M bis-tris, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97741 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 26, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si (111) Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97741 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.367→50 Å / Num. obs: 22909 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.163 / Χ2: 0.612 / Net I/σ(I): 3.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdbid 3DQZ Resolution: 2.367→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 15.771 / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.367 / ESU R Free: 0.228 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 119.82 Å2 / Biso mean: 40.145 Å2 / Biso min: 19.6 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.367→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.367→2.429 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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