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- PDB-6co1: Structure of human TIRR in complex with 53BP1 Tudor domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6co1
タイトルStructure of human TIRR in complex with 53BP1 Tudor domains
要素
  • TP53-binding protein 1
  • Tudor-interacting repair regulator protein
キーワードPROTEIN BINDING / DNA damage response / DNA repair / DNA damage signaling / 53BP1 / TIRR / NUDT16L1
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / snoRNA binding / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors ...negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / snoRNA binding / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / histone reader activity / replication fork / DNA damage checkpoint signaling / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / transcription coregulator activity / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase ...: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / breast cancer carboxy-terminal domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TP53-binding protein 1 / Tudor-interacting repair regulator protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.179 Å
データ登録者Cui, G. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA132878 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116829 米国
Department of Defense Ovarian Cancer ResearchW81XWH-16-1-0391 米国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / : 2018
タイトル: Mechanism of 53BP1 activity regulation by RNA-binding TIRR and a designer protein.
著者: Botuyan, M.V. / Cui, G. / Drane, P. / Oliveira, C. / Detappe, A. / Brault, M.E. / Parnandi, N. / Chaubey, S. / Thompson, J.R. / Bragantini, B. / Zhao, D. / Chapman, J.R. / Chowdhury, D. / Mer, G.
履歴
登録2018年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tudor-interacting repair regulator protein
B: Tudor-interacting repair regulator protein
C: Tudor-interacting repair regulator protein
D: Tudor-interacting repair regulator protein
E: TP53-binding protein 1
F: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,0456
ポリマ-120,0456
非ポリマー00
18,3751020
1
A: Tudor-interacting repair regulator protein
B: Tudor-interacting repair regulator protein
E: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0233
ポリマ-60,0233
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Tudor-interacting repair regulator protein
D: Tudor-interacting repair regulator protein
F: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0233
ポリマ-60,0233
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.840, 77.030, 77.240
Angle α, β, γ (deg.)85.24, 86.07, 86.09
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Tudor-interacting repair regulator protein / NUDT16-like protein 1 / Protein syndesmos


分子量: 23038.943 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT16L1, SDOS, TIRR / プラスミド: pBB75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BRJ7
#2: タンパク質 TP53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 13944.780 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1020 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.56 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MES, pH 5.5, 0.2 M calcium acetate, 7% isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.179→46.627 Å / Num. obs: 73587 / % possible obs: 99.56 % / 冗長度: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 23.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.179→2.257 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.862 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique obs: 7203 / % possible all: 97.72

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G3R, 3KVH
解像度: 2.179→38.31 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.17 / 位相誤差: 20.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2033 1996 2.73 %
Rwork0.1636 --
obs0.1669 73587 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.179→38.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8216 0 0 1020 9236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028667
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4611721
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0783267
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031525
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1809-2.23540.33331400.23855069X-RAY DIFFRACTION96
2.2354-2.29580.27311430.19825127X-RAY DIFFRACTION97
2.2958-2.36340.24491440.18635113X-RAY DIFFRACTION97
2.3634-2.43960.22341420.18045094X-RAY DIFFRACTION97
2.4396-2.52680.23951400.17425128X-RAY DIFFRACTION97
2.5268-2.6280.21061390.16975111X-RAY DIFFRACTION97
2.628-2.74760.22951460.16485131X-RAY DIFFRACTION97
2.7476-2.89240.22151440.15775142X-RAY DIFFRACTION97
2.8924-3.07350.2131440.15845110X-RAY DIFFRACTION97
3.0735-3.31070.23391420.15955065X-RAY DIFFRACTION97
3.3107-3.64370.19111430.14985154X-RAY DIFFRACTION97
3.6437-4.17050.15971410.13585113X-RAY DIFFRACTION97
4.1705-5.25240.12181440.13155079X-RAY DIFFRACTION97
5.2524-39.83940.23361450.22415119X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.19860.8011.47083.0397-0.49653.6035-0.05570.1087-0.1103-0.07480.2955-0.10840.1326-0.0205-0.15140.0932-0.0054-0.05580.1717-0.03260.1188-28.7539-35.605724.6377
21.28520.0755-0.3970.3974-0.09680.85220.00060.07710.1704-0.07090.00630.0335-0.03890.0624-0.00560.110.0042-0.0240.09790.00750.0729-13.9653-28.025414.7071
33.0561-1.24630.81832.23560.77824.1129-0.0120.22960.4473-0.2983-0.0108-0.0033-0.27180.16170.02930.0677-0.01040.02710.17210.00150.1545-24.2697-25.957714.8291
41.83180.5599-0.83910.4180.23251.7682-0.10640.12370.0941-0.14860.0273-0.05660.0224-0.04190.06460.07790.0154-0.02990.05720.01530.1038-15.1061-27.106815.2413
52.90890.691.7342.34520.63255.4165-0.0949-0.15750.25080.04060.135-0.1691-0.5646-0.11020.03050.11280.0182-0.03420.110.02280.1144-5.302-24.468518.0267
60.5566-0.501-0.44061.9161-0.38990.8735-0.00240.1633-0.1277-0.40970.0844-0.08890.04720.1213-0.30830.18490.0168-0.0390.2318-0.12130.0924-2.9068-45.01472.9202
73.334-0.6806-0.26762.60570.61361.817-0.00620.0373-0.0395-0.03930.07080.167-0.0007-0.0777-0.0480.0633-0.0144-0.00940.07440.00040.0483-13.6556-39.951812.6435
81.42790.6143-0.42474.9955-0.09443.53280.1259-0.071-0.24420.3036-0.3642-0.41020.45780.2059-0.08350.3031-0.0017-0.03150.0806-0.00590.3592-5.7693-50.729713.6317
91.8638-0.25490.59340.3649-0.15660.2062-0.00610.2498-0.07720.010.0929-0.10770.06790.17080.10440.19320.1242-0.1140.4975-0.16520.426725.0597-42.905412.4069
100.90650.19220.71261.43770.15790.7674-0.04290.20850.1733-0.02470.0310.0090.1780.01950.02080.0640.0132-0.01890.1863-0.01460.086110.7387-29.54913.2156
111.17930.15570.65632.03610.50351.69690.03340.3249-0.1083-0.25520.02690.06750.08490.1934-0.00930.09210.0276-0.05680.3689-0.06740.088518.7971-32.338511.7124
121.35210.19430.61281.5218-0.35390.8975-0.01010.00770.128-0.02230.0692-0.06210.00550.134-0.01240.07230.0144-0.00920.1661-0.0260.05485.6947-30.181119.293
133.58051.90790.30766.8212-0.35174.50770.3433-0.3572-0.6355-0.00130.12020.34580.6733-0.2541-0.29820.30040.0174-0.14160.19980.07790.28372.1613-44.018829.9092
142.17681.1054-0.65610.6-0.52651.1582-0.1103-0.1245-0.2295-0.0389-0.1787-0.12420.2091-0.0887-0.62520.2412-0.14010.16710.3391-0.22230.5554-38.71562.88254.4469
151.02960.09920.24781.57070.39540.861-0.03790.07530.0679-0.09410.01920.2298-0.0675-0.05620.05440.0819-0.01750.01770.0602-0.01830.1903-25.00611.888940.6169
162.4956-1.1535-3.67212.99130.81555.7185-0.0325-0.47280.3880.35520.2013-0.22240.06460.6579-0.56310.1035-0.01430.07850.2-0.10440.3556-34.00722.952251.3357
171.75050.3156-0.16121.2946-0.19440.83720.0433-0.1615-0.09450.0884-0.13190.07930.08790.08620.06720.088-0.03230.01780.0745-0.0220.1451-19.6816-6.652745.8231
185.82220.1828-1.46662.6771-0.10934.15680.1886-0.19140.21250.2149-0.3091-0.1463-0.2882-0.06780.02770.1404-0.06240.00020.15950.02670.150314.9453-10.437548.6852
190.5005-0.15990.01621.25050.20450.2884-0.02480.06260.06130.1045-0.00590.0448-0.01230.02320.0140.0981-0.03580.00760.0630.00960.1152-0.76780.515442.1705
205.19422.8044-1.53614.77441.4193.5957-0.12370.58040.3331-0.33660.21210.1698-0.4215-0.3033-0.0420.2048-0.011-0.00180.1320.02120.0955.4704-4.731.719
210.5883-1.28190.44345.5194-2.04231.2218-0.02280.05610.1364-0.09820.0797-0.19690.03190.0453-0.01060.0938-0.0458-0.00560.0871-0.02890.1339.2999-4.598443.9432
222.06740.7026-0.83661.6285-0.23962.8683-0.12560.22540.0472-0.13850.0334-0.2373-0.0955-0.08290.03520.0821-0.02180.00740.07180.01620.1308-6.80880.927833.9443
232.9841-0.48-0.61874.2902-0.33243.61750.1628-0.0790.75920.1254-0.33110.109-0.7699-0.06890.01610.1871-0.005-0.01930.1296-0.01850.3342-10.627512.135256.1228
241.45180.164-0.56480.7256-0.25360.32290.0349-0.07230.08920.0496-0.0021-0.04940.05930.0108-0.00180.1364-0.03710.00880.04390.00220.1672-0.01822.30451.9495
254.73142.5821-0.74545.9721-0.11023.66910.5088-0.9461-0.07430.8501-0.37230.59270.2377-0.3536-0.12220.3086-0.1105-0.01590.39190.03290.2648-8.60911.172462.8038
262.8385-0.5499-1.16954.10630.14116.3937-0.1939-0.0701-0.27860.13140.26650.81960.7381-0.6495-0.41750.2254-0.00320.07760.18530.1680.319-38.4955-48.184241.3607
271.8926-1.04860.84552.7212-1.20491.63890.07950.1122-0.0334-0.16450.11340.34760.1148-0.1352-0.10460.11730.0143-0.0020.08130.0720.1378-32.7587-45.060333.4764
282.32260.28881.43572.1136-0.67894.21460.01640.0757-0.00710.17870.20790.2131-0.0307-0.2913-0.18770.09-0.01980.02550.05770.03560.1923-30.0838-48.957440.3313
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305.92571.058-2.29952.19460.6546.2980.1824-0.16380.70330.24420.0192-0.1143-0.6176-0.1637-0.21640.28670.0392-0.08710.06670.00570.2515-20.313-40.335149.9588
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345.21340.23020.16533.34690.75572.0099-0.0793-0.2553-0.08910.1470.0249-0.4256-0.03090.4536-0.00310.102-0.02830.02860.18230.04690.126317.9354-21.516759.8886
351.589-0.95981.13691.5838-0.26470.99180.0997-0.40770.15480.1933-0.0892-0.4558-0.21170.46160.04050.1266-0.0755-0.00390.37430.02310.207522.772-18.482958.535
361.49670.4438-0.85871.0174-0.81491.2847-0.1447-0.0274-0.1133-0.0854-0.1115-0.2280.15570.28960.12520.1537-0.01390.05130.25130.05780.083215.9379-25.161663.1118
372.9727-0.669-0.38172.9112-0.41024.4124-0.01630.5512-0.3564-0.3723-0.08610.31360.2613-0.18890.32160.3221-0.0337-0.00420.1666-0.08280.12551.7359-28.479651.1484
380.72360.41490.43830.91140.21780.82050.00950.07-0.076-0.1757-0.04670.04480.20460.04320.03710.3212-0.04990.0240.1249-0.10220.12425.8673-35.426455.1315
392.83630.45830.65021.99230.83052.0589-0.0476-0.0542-0.255-0.1422-0.1144-0.04890.4130.0014-0.07640.2013-0.01820.04940.1036-0.01830.09147.8693-30.726759.4629
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 24 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 25 through 86 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 87 through 101 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 102 through 131 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 132 through 146 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 147 through 156 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 157 through 184 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 185 through 206 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 6 through 24 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 25 through 86 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 87 through 118 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 119 through 184 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 185 through 205 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 6 through 24 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 25 through 92 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 93 through 107 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 108 through 207 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 6 through 24 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 25 through 73 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 74 through 92 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 93 through 118 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 119 through 146 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'D' and (resid 147 through 156 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'D' and (resid 157 through 184 )
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'D' and (resid 185 through 206 )
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'E' and (resid 1484 through 1493 )
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'E' and (resid 1494 through 1523 )
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'E' and (resid 1524 through 1542 )
29X-RAY DIFFRACTION29chain 'E' and (resid 1543 through 1551 )
30X-RAY DIFFRACTION30chain 'E' and (resid 1552 through 1564 )
31X-RAY DIFFRACTION31chain 'E' and (resid 1565 through 1574 )
32X-RAY DIFFRACTION32chain 'E' and (resid 1575 through 1589 )
33X-RAY DIFFRACTION33chain 'E' and (resid 1590 through 1603 )
34X-RAY DIFFRACTION34chain 'F' and (resid 1485 through 1508 )
35X-RAY DIFFRACTION35chain 'F' and (resid 1509 through 1523 )
36X-RAY DIFFRACTION36chain 'F' and (resid 1524 through 1542 )
37X-RAY DIFFRACTION37chain 'F' and (resid 1543 through 1551 )
38X-RAY DIFFRACTION38chain 'F' and (resid 1552 through 1564 )
39X-RAY DIFFRACTION39chain 'F' and (resid 1565 through 1603 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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