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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6co1 | ||||||||||||
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| Title | Structure of human TIRR in complex with 53BP1 Tudor domains | ||||||||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / DNA damage response / DNA repair / DNA damage signaling / 53BP1 / TIRR / NUDT16L1 | ||||||||||||
| Function / homology | Function and homology informationnegative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / histone H4K20me2 reader activity / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / snoRNA binding / telomeric DNA binding ...negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / histone H4K20me2 reader activity / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / snoRNA binding / telomeric DNA binding / : / histone reader activity / SUMOylation of transcription factors / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.179 Å | ||||||||||||
Authors | Cui, G. / Botuyan, M.V. / Mer, G. | ||||||||||||
| Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Nat. Struct. Mol. Biol. / Year: 2018Title: Mechanism of 53BP1 activity regulation by RNA-binding TIRR and a designer protein. Authors: Botuyan, M.V. / Cui, G. / Drane, P. / Oliveira, C. / Detappe, A. / Brault, M.E. / Parnandi, N. / Chaubey, S. / Thompson, J.R. / Bragantini, B. / Zhao, D. / Chapman, J.R. / Chowdhury, D. / Mer, G. | ||||||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6co1.cif.gz | 637.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6co1.ent.gz | 537.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6co1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6co1_validation.pdf.gz | 451.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6co1_full_validation.pdf.gz | 456.6 KB | Display | |
| Data in XML | 6co1_validation.xml.gz | 47.9 KB | Display | |
| Data in CIF | 6co1_validation.cif.gz | 70.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/co/6co1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/co/6co1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6co2C ![]() 6d0lC ![]() 2g3rS ![]() 3kvhS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 23038.943 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NUDT16L1, SDOS, TIRR / Plasmid: pBB75 / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 13944.780 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TP53BP1 / Plasmid: pTEV / Production host: ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.04 Å3/Da / Density % sol: 59.56 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M MES, pH 5.5, 0.2 M calcium acetate, 7% isopropanol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9791 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 15, 2016 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.179→46.627 Å / Num. obs: 73587 / % possible obs: 99.56 % / Redundancy: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 23.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 17.9 |
| Reflection shell | Resolution: 2.179→2.257 Å / Redundancy: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.862 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique obs: 7203 / % possible all: 97.72 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 2G3R, 3KVH Resolution: 2.179→38.31 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.17 / Phase error: 20.68
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.179→38.31 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 3items
Citation













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