+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ck1 | ||||||
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Title | Crystal structure of Paracoccus denitrificans AztD | ||||||
Components | A1B2F4 protein | ||||||
Keywords | METAL BINDING PROTEIN / zinc / beta propeller / periplasm | ||||||
Function / homology | Quinoprotein amine dehydrogenase, beta chain-like / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Uncharacterized protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Paracoccus denitrificans (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.15 Å | ||||||
Authors | Yukl, E.T. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Commun Biol / Year: 2019 Title: Crystal structures of AztD provide mechanistic insights into direct zinc transfer between proteins. Authors: Neupane, D.P. / Fullam, S.H. / Chacon, K.N. / Yukl, E.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ck1.cif.gz | 588.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6ck1.ent.gz | 499.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ck1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6ck1_validation.pdf.gz | 470.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6ck1_full_validation.pdf.gz | 492.5 KB | Display | |
Data in XML | 6ck1_validation.xml.gz | 61.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6ck1_validation.cif.gz | 89.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/6ck1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/6ck1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 43222.941 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Paracoccus denitrificans (strain Pd 1222) (bacteria) Strain: Pd 1222 / Gene: Pden_1598 / Plasmid: pCDF / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21DE3 / References: UniProt: A1B2F4 #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-PEG / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.19 Å3/Da / Density % sol: 43.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.4 Details: 10 mg/mL protein was combined in a 1:1 ratio with reservoir solution containing 24% PEG 4000, 0.1 M sodium acetate pH 5.4, 0.1 M magnesium nitrate, 2.5% w/v 1-ethyl-3-methylimidazolium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 26, 2015 |
Radiation | Monochromator: Double-crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.15→79.74 Å / Num. obs: 80583 / % possible obs: 96.82 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 19.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.15→2.23 Å / Redundancy: 4.89 % / Rmerge(I) obs: 0.609 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 6497 / CC1/2: 0.803 / Rpim(I) all: 0.293 / Rrim(I) all: 0.678 / % possible all: 79.02 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.15→79.74 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.72
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→79.74 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -8.4147 Å / Origin y: 2.6221 Å / Origin z: -21.6183 Å
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Refinement TLS group | Selection details: all |