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万見
- PDB-6cfs: Structure of Human alpha-Phosphomannomutase 1 containing mutation... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cfs
タイトルStructure of Human alpha-Phosphomannomutase 1 containing mutation M186Q
要素Phosphomannomutase 1
キーワードISOMERASE / phosphatase / haloalkanoate dehalogenase superfamily / mutase
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of GDP-mannose / phosphomannomutase / phosphomannomutase activity / GDP-mannose biosynthetic process / mannose metabolic process / protein N-linked glycosylation / cellular response to leukemia inhibitory factor / neuronal cell body / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic phosphomannomutase, cap domain / Phosphomannomutase / Phosphomannomutase, cap domain / Eukaryotic phosphomannomutase / Hypothetical Protein, Haloacid Dehalogenase-like Hydrolase; Chain: A; domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold ...Eukaryotic phosphomannomutase, cap domain / Phosphomannomutase / Phosphomannomutase, cap domain / Eukaryotic phosphomannomutase / Hypothetical Protein, Haloacid Dehalogenase-like Hydrolase; Chain: A; domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphomannomutase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Ji, T. / Dunaway-Mariano, D. / Allen, K.N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Structural Basis of the Molecular Switch between Phosphatase and Mutase Functions of Human Phosphomannomutase 1 under Ischemic Conditions.
著者: Ji, T. / Zhang, C. / Zheng, L. / Dunaway-Mariano, D. / Allen, K.N.
履歴
登録2018年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomannomutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8323
ポリマ－29,7841
非ポリマー492
水4,558253
1
A: Phosphomannomutase 1
ヘテロ分子

A: Phosphomannomutase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6656
ポリマ－59,5672
非ポリマー974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645y+1,x-1,-z1
Buried area2640 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area22070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.890, 50.890, 213.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Phosphomannomutase 1 / PMM 1 / PMMH-22


分子量: 29783.744 Da / 分子数: 1 / 変異: M186Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PMM1, PMMH22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92871, phosphomannomutase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.02 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% polyethylene glycol 3350, 0.15 M DL-malate, pH 7.0, 50 mM MgCl2, and 8 mM beta-mercaptoethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97917 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→41.41 Å / Num. obs: 18078 / % possible obs: 99.81 % / 冗長度: 2 % / Net I/σ(I): 15.17
反射 シェル解像度: 2.0701→2.1261 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FUC

2fuc


解像度: 2.07→41.402 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2357 1808 10.01 %
Rwork0.1883 --
obs0.193 18064 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→41.402 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1967 0 2 253 2222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0942710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.377761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005361
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0701-2.12610.30951360.23431218X-RAY DIFFRACTION99
2.1261-2.18860.2961350.22381209X-RAY DIFFRACTION100
2.1886-2.25930.24381340.20211203X-RAY DIFFRACTION100
2.2593-2.340.24931360.18961219X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.43370.24691370.19981241X-RAY DIFFRACTION100
2.4337-2.54440.26641380.20511233X-RAY DIFFRACTION100
2.5444-2.67850.23511360.18711227X-RAY DIFFRACTION100
2.6785-2.84630.28681390.21061243X-RAY DIFFRACTION100
2.8463-3.0660.25381370.19931231X-RAY DIFFRACTION100
3.066-3.37450.22831400.19511265X-RAY DIFFRACTION100
3.3745-3.86240.2521410.17671263X-RAY DIFFRACTION100
3.8624-4.8650.18491450.14991305X-RAY DIFFRACTION100
4.865-41.41010.19241540.18531399X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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