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万見
- PDB-6cec: Crystal structure of fragment 3-(3-Methoxy-2-quinoxalinyl)propano... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cec
タイトルCrystal structure of fragment 3-(3-Methoxy-2-quinoxalinyl)propanoic acid bound in the ubiquitin binding pocket of the HDAC6 zinc-finger domain
要素Histone deacetylase 6
キーワードHYDROLASE / HISTONE DEACETYLASE / HDAC / HDAC6 / UBIQUITIN / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process / cellular response to topologically incorrect protein / polyubiquitinated misfolded protein transport / positive regulation of cellular response to oxidative stress / erythrocyte enucleation / negative regulation of aggrephagy / positive regulation of cholangiocyte proliferation / response to misfolded protein / negative regulation of oxidoreductase activity / regulation of microtubule-based movement ...negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process / cellular response to topologically incorrect protein / polyubiquitinated misfolded protein transport / positive regulation of cellular response to oxidative stress / erythrocyte enucleation / negative regulation of aggrephagy / positive regulation of cholangiocyte proliferation / response to misfolded protein / negative regulation of oxidoreductase activity / regulation of microtubule-based movement / type 2 mitophagy / negative regulation of protein-containing complex disassembly / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / protein-containing complex disassembly / positive regulation of tubulin deacetylation / regulation of establishment of protein localization / regulation of autophagy of mitochondrion / tubulin deacetylation / Cilium Assembly / peptidyl-lysine deacetylation / collateral sprouting / tubulin deacetylase activity / Transcriptional regulation by RUNX2 / misfolded protein binding / lysosome localization / negative regulation of protein acetylation / negative regulation of microtubule depolymerization / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / cilium disassembly / protein deacetylation / response to growth factor / dendritic spine morphogenesis / histone deacetylase / regulation of androgen receptor signaling pathway / aggresome assembly / protein lysine deacetylase activity / positive regulation of signaling receptor activity / positive regulation of dendrite morphogenesis / cellular response to parathyroid hormone stimulus / cellular response to misfolded protein / aggresome / regulation of fat cell differentiation / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / microtubule associated complex / histone deacetylase activity / response to corticosterone / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / dynein complex binding / negative regulation of gene expression, epigenetic / positive regulation of epithelial cell migration / Notch-HLH transcription pathway / axonal transport of mitochondrion / response to dexamethasone / cell leading edge / beta-tubulin binding / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / histone deacetylase complex / polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to immobilization stress / cilium assembly / HSF1 activation / alpha-tubulin binding / regulation of macroautophagy / negative regulation of protein-containing complex assembly / inclusion body / axon cytoplasm / response to amphetamine / multivesicular body / epigenetic regulation of gene expression / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / transcription corepressor binding / ciliary basal body / ubiquitin binding / actin filament organization / regulation of autophagy / negative regulation of proteolysis / intracellular protein transport / protein destabilization / Late endosomal microautophagy / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / tau protein binding / caveola / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / beta-catenin binding / histone deacetylase binding / autophagy / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / cellular response to hydrogen peroxide / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / protein polyubiquitination / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / cellular response to heat / microtubule binding / perikaryon / microtubule / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) ...Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ureohydrolase domain superfamily / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(3-methoxyquinoxalin-2-yl)propanoic acid / Histone deacetylase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Harding, R.J. / Halabelian, L. / Ferreira de Freitas, R. / Franzoni, I. / Ravichandran, M. / Lautens, M. / Santhakumar, V. / Schapira, M. / Bountra, C. / Edwards, A.M. ...Harding, R.J. / Halabelian, L. / Ferreira de Freitas, R. / Franzoni, I. / Ravichandran, M. / Lautens, M. / Santhakumar, V. / Schapira, M. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Identification and Structure-Activity Relationship of HDAC6 Zinc-Finger Ubiquitin Binding Domain Inhibitors.
著者: Ferreira de Freitas, R. / Harding, R.J. / Franzoni, I. / Ravichandran, M. / Mann, M.K. / Ouyang, H. / Lautens, M. / Santhakumar, V. / Arrowsmith, C.H. / Schapira, M.
履歴
登録2018年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,36110
ポリマ－11,9331
非ポリマー4289
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.780, 43.840, 55.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase 6 / HD6


分子量: 11932.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC6, KIAA0901, JM21 / プラスミド: pET28-lic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q9UBN7, histone deacetylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-EY7 / 3-(3-methoxyquinoxalin-2-yl)propanoic acid


分子量: 232.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H12N2O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.07 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2 M Na-formate, 0.2 M Na-acetate pH4.6, 5 % ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2018年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→32.92 Å / Num. obs: 15017 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.039 / Net I/σ(I): 29.3 / Num. measured all: 100667 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.55-1.586.20.22645127310.9840.0980.2478.198.7
8.49-32.924.90.02358811910.0110.02650.999.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
Aimless0.6.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
精密化開始モデル: pdbid 5KH3

5kh3


解像度: 1.55→32.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.232 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.073 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Users of this crystal structure: verify our intepretion of the electron density. Amplitudes and unmerged intensities are included with this deposition. Diffraction images will be deposited at ...詳細: Users of this crystal structure: verify our intepretion of the electron density. Amplitudes and unmerged intensities are included with this deposition. Diffraction images will be deposited at a later date in a public repository. Geometry restraints for the ligand were prepared with GRADE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 723 4.8 %RANDOM
Rwork0.1619 ---
obs0.1631 14256 99.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 40.42 Å2 / Biso mean: 15.839 Å2 / Biso min: 8.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20 Å2
2--2.01 Å2-0 Å2
3----1.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→32.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数778 0 25 69 872
Biso mean--21.1 25.8 -
残基数----100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.019854
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02705
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7421.9161174
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1883.011635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4495103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.41324.47438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.83515111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.33151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211026
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02171
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.178 53 -
Rwork0.174 1008 -
all-1061 -
obs--97.61 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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