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万見
- PDB-6cdg: GID4 fragment in complex with a peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cdg
タイトルGID4 fragment in complex with a peptide
要素
  • Glucose-induced degradation protein 4 homolog
  • Hexapeptide PGLWKS
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / structural genomics consortium / SGC
機能・相同性Vacuolar import/degradation protein Vid24 / Vacuolar import and degradation protein / ubiquitin ligase complex / Regulation of pyruvate metabolism / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosol / Glucose-induced degradation protein 4 homolog
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Dong, C. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Molecular basis of GID4-mediated recognition of degrons for the Pro/N-end rule pathway.
著者: Dong, C. / Zhang, H. / Li, L. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Min, J.
履歴
登録2018年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-induced degradation protein 4 homolog
B: Hexapeptide PGLWKS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,29313
ポリマ－20,2932
非ポリマー011
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.993, 40.651, 56.717
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.390, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glucose-induced degradation protein 4 homolog / Vacuolar import and degradation protein 24 homolog


分子量: 19604.777 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 124-289 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GID4, C17orf39, VID24 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IVV7
#2: タンパク質・ペプチド Hexapeptide PGLWKS


分子量: 687.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 11 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.84 % / Mosaicity: 0.19 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2M sodium bromide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40.65 Å / Num. obs: 21138 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 13.1 / Num. measured all: 77760 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.6-1.633.61.3513667100810080.4240.8141.5811.190.5
8.77-40.653.10.0194641510.9990.0130.02359.797.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: an unpublished, nearly isomorphous crystal structure of GID4

解像度: 1.6→32.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 3.275 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.111
詳細: The starting model from a nearly isomorphous starting model could be refined without molecular replacement search.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 1078 5.1 %
Rwork0.2095 --
obs0.2114 20015 95.3 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 55.69 Å2 / Biso mean: 21.326 Å2 / Biso min: 9.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å2-0.87 Å2
2---0.77 Å2-0 Å2
3---0.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→32.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1356 0 11 59 1426
Biso mean--21.83 25.7 -
残基数----170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0191435
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021210
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6041.911950
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96232792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3755175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.59523.28670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.27215213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.108154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021633
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02347
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6892.196686
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6792.192685
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6443.269856
LS精密化 シェル解像度: 1.602→1.644 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 70 -
Rwork0.353 1367 -
all-1437 -
obs--90.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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