[日本語] English
万見
- PDB-6cbt: DnaG Primase C-terminal domain complex with SSB C-terminal peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cbt
タイトルDnaG Primase C-terminal domain complex with SSB C-terminal peptide
要素DNA primase, single-stranded DNA-binding protein chimera
キーワードREPLICATION / Primase / DnaG / Single-strand DNA-Binding Protein / SSB / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DnaB-DnaG complex / DNA primase DnaG / primosome complex / DNA primase activity / DNA replication, synthesis of primer / replisome / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / DNA-directed RNA polymerase complex / single-stranded DNA binding ...DnaB-DnaG complex / DNA primase DnaG / primosome complex / DNA primase activity / DNA replication, synthesis of primer / replisome / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / DNA-directed RNA polymerase complex / single-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA replication / DNA repair / DNA binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNAb Helicase; Chain A / DNAb Helicase; Chain A / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal ...DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNAb Helicase; Chain A / DNAb Helicase; Chain A / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal / DNA primase DnaG, bacteria / Bacterial DnaG primase, TOPRIM domain / DNA Primase, CHC2-type zinc finger / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain superfamily / CHC2 zinc finger / DNA primase catalytic core, N-terminal domain / zinc finger / Toprim-like / DNA helicase DnaB, N-terminal/DNA primase DnaG, C-terminal / Single-stranded DNA-binding protein / Single-strand binding protein family / Single-strand binding (SSB) domain profile. / Primosome PriB/single-strand DNA-binding / TOPRIM / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Single-stranded DNA-binding protein / DNA primase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Oakley, A.J. / Lo, A.T.Y.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP0877658 オーストラリア
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: DnaG Primase C-terminal domain complex with SSB C-terminal peptide
著者: Oakley, A.J. / Lo, A.T.Y.
履歴
登録2018年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA primase, single-stranded DNA-binding protein chimera
B: DNA primase, single-stranded DNA-binding protein chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6987
ポリマ－37,3822
非ポリマー3165
水5,585310
1
A: DNA primase, single-stranded DNA-binding protein chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8824
ポリマ－18,6911
非ポリマー1913
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA primase, single-stranded DNA-binding protein chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8173
ポリマ－18,6911
非ポリマー1252
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.284, 115.841, 45.742
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-533-

GLN

21B-701-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DNA primase, single-stranded DNA-binding protein chimera / DnaGC-SSB chimera


分子量: 18691.049 Da / 分子数: 2
断片: DnaG C-terminal domain (UNP residues 434-581), linker peptide, SSB C-terminal peptide (UNP residues 130-139)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12
遺伝子: dnaG, dnaP, parB, b3066, JW3038, ssb_1, BUE81_14300, ERS085374_00666
プラスミド: pAL1402 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABS5, UniProt: A0A0K3FKM0
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.62 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 9.5% w/v PEG3000, 10 mM zinc acetate, 100 mM sodium acetate, pH 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953715 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953715 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→70 Å / Num. obs: 21786 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 22.702 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.146 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 3075 / Rpim(I) all: 0.23 / Rrim(I) all: 0.61 / % possible all: 95.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
MOSFLM7.0.4データ削減
SCALA3.3.15データスケーリング
MOLREP9.4.09位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1T3W

1t3w


解像度: 2.1→45.742 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1107 5.1 %RANDOM
Rwork0.2002 ---
obs0.2017 21726 96.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.742 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2233 0 11 310 2554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022302
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5463127
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.2791967
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003411
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.19560.29511550.25012477X-RAY DIFFRACTION96
2.1956-2.31140.27531310.23122495X-RAY DIFFRACTION95
2.3114-2.45620.23561160.2242521X-RAY DIFFRACTION95
2.4562-2.64580.24781470.22342515X-RAY DIFFRACTION95
2.6458-2.9120.23071510.20962507X-RAY DIFFRACTION95
2.912-3.33330.25981400.20362566X-RAY DIFFRACTION96
3.3333-4.19920.20941440.17562679X-RAY DIFFRACTION99
4.1992-45.75250.17241230.17772859X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.84071.1155-0.51170.9274-0.05010.9539-0.08490.0874-0.0443-0.15130.0756-0.08530.19190.04310.01480.21920.01880.00270.1310.00040.1123-5.39241.75994.1824
22.09290.7275-0.49951.74810.0181.2886-0.12330.1901-0.108-0.16970.1142-0.13380.2046-0.00610.01590.1892-0.021-0.00140.1402-0.01790.113-5.051799.732417.9225
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る