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- PDB-6cb8: Cryo-EM structure of the Gasdermin A3 membrane pore -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cb8
タイトルCryo-EM structure of the Gasdermin A3 membrane pore
要素Gasdermin-A3
キーワードIMMUNE SYSTEM / Pyroptosis / Pore forming protein
機能・相同性
機能・相同性情報


sebaceous gland cell differentiation / avascular cornea development in camera-type eye / negative regulation of timing of anagen / hair cycle / wide pore channel activity / mammary gland development / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / hair follicle morphogenesis / skin development / somatic stem cell population maintenance ...sebaceous gland cell differentiation / avascular cornea development in camera-type eye / negative regulation of timing of anagen / hair cycle / wide pore channel activity / mammary gland development / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / hair follicle morphogenesis / skin development / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / mitochondrial membrane / positive regulation of apoptotic process / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gasdermin / Gasdermin, PUB domain / Gasdermin PUB domain / Gasdermin, pore forming domain / Gasdermin pore forming domain
類似検索 - ドメイン・相同性
CARDIOLIPIN / Gasdermin-A3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Ruan, J. / Wu, H.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Minority Health and Health Disparities (NIH/NIMHD)DP1HD087988 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01Al124491 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI123265 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of the gasdermin A3 membrane pore.
著者: Jianbin Ruan / Shiyu Xia / Xing Liu / Judy Lieberman / Hao Wu /
要旨: Gasdermins mediate inflammatory cell death after cleavage by caspases or other, unknown enzymes. The cleaved N-terminal fragments bind to acidic membrane lipids to form pores, but the mechanism of ...Gasdermins mediate inflammatory cell death after cleavage by caspases or other, unknown enzymes. The cleaved N-terminal fragments bind to acidic membrane lipids to form pores, but the mechanism of pore formation remains unresolved. Here we present the cryo-electron microscopy structures of the 27-fold and 28-fold single-ring pores formed by the N-terminal fragment of mouse GSDMA3 (GSDMA3-NT) at 3.8 and 4.2 Å resolutions, and of a double-ring pore at 4.6 Å resolution. In the 27-fold pore, a 108-stranded anti-parallel β-barrel is formed by two β-hairpins from each subunit capped by a globular domain. We identify a positively charged helix that interacts with the acidic lipid cardiolipin. GSDMA3-NT undergoes radical conformational changes upon membrane insertion to form long, membrane-spanning β-strands. We also observe an unexpected additional symmetric ring of GSDMA3-NT subunits that does not insert into the membrane in the double-ring pore, which may represent a pre-pore state of GSDMA3-NT. These structures provide a basis that explains the activities of several mutant gasdermins, including defective mutants that are associated with cancer.
履歴
登録2018年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.62025年6月4日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7449
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7449
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gasdermin-A3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8652
ポリマ－30,4011
非ポリマー1,4641
水00
1
A: Gasdermin-A3
ヘテロ分子
x 27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)860,35754
ポリマ－820,82827
非ポリマー39,52927
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation26
Buried area300 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area13580 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C27 (27回回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Gasdermin-A3 / Gasdermin-3


分子量: 30401.035 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-262 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gsdma3, Gsdm3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5Y4Y6
#2: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Gasdermin A3 N domain / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.81 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.12_2829: ???) / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
8PHENIXモデル精密化
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C27 (27回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40086 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.8→57.261 Å / SU ML: 0.56 / σ(F): 0.12 / 位相誤差: 39.43 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3243 666 3.83 %
Rwork0.2874 --
obs0.2888 17377 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0041878
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7732545
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.8771141
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.046295
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.006321
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8003-4.09360.44251370.42123344ELECTRON MICROSCOPY99
4.0936-4.50540.34191240.31123307ELECTRON MICROSCOPY98
4.5054-5.1570.26811240.25063338ELECTRON MICROSCOPY98
5.157-6.49590.30031300.29513383ELECTRON MICROSCOPY100
6.4959-57.26730.32511510.25563339ELECTRON MICROSCOPY100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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