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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6c88 | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE AMYLOID FORMING PEPTIDE VAVHVF FROM TRANSTHYRETIN | ||||||
![]() | VAL-ALA-VAL-HIS-VAL-PHE | ||||||
![]() | PROTEIN FIBRIL / amyloid / transthyretin / fibril | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Saelices, L. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of amyloidogenic segments of human transthyretin. 著者: Saelices, L. / Sievers, S.A. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S. #1: ![]() タイトル: Uncovering the Mechanism of Aggregation of Human Transthyretin. 著者: Saelices, L. / Johnson, L.M. / Liang, W.Y. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Ruchala, P. / Whitelegge, J. / Jiang, L. / Riek, R. / Eisenberg, D.S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 11.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 6.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 410.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 410.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 2.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 2.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 10||||||||
単位格子 |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 671.806 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() #2: 化合物 | ChemComp-GOL / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 23.32 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 10mg/ml peptide solution. Reservoir contained 0.2 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M HEPES sodium pH 7.5, 30% v/v 2-Propanol. Crystals were soaked in 25% glycerol prior to diffraction |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月27日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.85→100 Å / Num. obs: 744 / % possible obs: 84.3 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 4.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.28 / Χ2: 1.107 / Net I/σ(I): 3.1 / Num. measured all: 2837 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 23.47 Å2 / Biso mean: 3.7137 Å2 / Biso min: 0.34 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.851→18.365 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8506→1.917 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 1
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