[日本語] English
万見
- PDB-6c7y: Crystal structure of inhibitory protein SOCS1 in complex with JAK... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c7y
タイトルCrystal structure of inhibitory protein SOCS1 in complex with JAK1 kinase domain
要素
  • Suppressor of cytokine signaling 1
  • Tyrosine-protein kinase JAK1
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE/INHIBITOR / Kinase / Kinase Inhibitor / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Interferon gamma signaling / Regulation of IFNG signaling / Interferon alpha/beta signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / negative regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / protein localization to cell-cell junction / kinase inhibitor activity ...Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Interferon gamma signaling / Regulation of IFNG signaling / Interferon alpha/beta signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / negative regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / protein localization to cell-cell junction / kinase inhibitor activity / interleukin-11-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding / type III interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / T-helper 17 cell lineage commitment / interleukin-7-mediated signaling pathway / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-10-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway / interleukin-2-mediated signaling pathway / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / interleukin-15-mediated signaling pathway / positive regulation of regulatory T cell differentiation / Interleukin-15 signaling / Interleukin-12 signaling / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-35 Signalling / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Interleukin-2 signaling / growth hormone receptor binding / Other interleukin signaling / Interleukin-20 family signaling / IFNG signaling activates MAPKs / type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-6 signaling / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of sprouting angiogenesis / fat cell differentiation / MAPK3 (ERK1) activation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Interleukin-10 signaling / MAPK1 (ERK2) activation / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / macrophage differentiation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin receptor SHC signaling / Regulation of IFNG signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / insulin-like growth factor receptor binding / regulation of cytokine production / Interleukin-7 signaling / cellular response to amino acid stimulus / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / cellular response to virus / Evasion by RSV of host interferon responses / cytokine-mediated signaling pathway / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of protein localization to nucleus / cytoplasmic side of plasma membrane / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein phosphatase binding / Potential therapeutics for SARS / cell differentiation / cytoskeleton / intracellular signal transduction / endosome / protein ubiquitination / protein phosphorylation / response to antibiotic / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SOCS1, SH2 domain / suppressors of cytokine signalling / SOCS box / SOCS box-like domain superfamily / SOCS box domain / SOCS box domain profile. / SOCS_box / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 ...SOCS1, SH2 domain / suppressors of cytokine signalling / SOCS box / SOCS box-like domain superfamily / SOCS box domain / SOCS box domain profile. / SOCS_box / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Suppressor of cytokine signaling 1 / Tyrosine-protein kinase JAK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.499 Å
データ登録者Liau, N.P.D. / Laktyushin, A. / Lucet, I.S. / Murphy, J.M. / Yao, S. / Callaghan, K. / Nicola, N.A. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)112299 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1113577 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)361646 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: The molecular basis of JAK/STAT inhibition by SOCS1.
著者: Liau, N.P.D. / Laktyushin, A. / Lucet, I.S. / Murphy, J.M. / Yao, S. / Whitlock, E. / Callaghan, K. / Nicola, N.A. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
履歴
登録2018年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase JAK1
B: Suppressor of cytokine signaling 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8239
ポリマ－46,1022
非ポリマー7217
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area17780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.926, 83.926, 161.438
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase JAK1 / Janus kinase 1 / JAK-1


分子量: 32938.691 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain (UNP residues 869-1153) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JAK1, JAK1A, JAK1B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P23458, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Suppressor of cytokine signaling 1


分子量: 13162.991 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 48-164 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SOCS1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: B6RCQ2

-
非ポリマー , 5種, 42分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.17 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100mM HEPES pH 7.0, 14% (w/v) PEG8000, 100mM magnesium acetate, 2mM TCEP

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Ambient temp details: 100
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40.613 Å / Num. obs: 20768 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.268 % / Biso Wilson estimate: 54.94 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rrim(I) all: 0.121 / Χ2: 1.025 / Net I/σ(I): 15.77 / Num. measured all: 171700 / Scaling rejects: 10
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.5-2.568.4191.7011.6612595149914960.6071.81499.8
2.56-2.638.5351.551.8512555147114710.6681.651100
2.63-2.718.4991.0932.5812136142814280.7891.164100
2.71-2.798.5560.8363.3711747137313730.8530.89100
2.79-2.898.5060.7053.9711466134813480.890.751100
2.89-2.998.4560.5424.9511078131013100.9360.577100
2.99-3.18.4820.4036.5510594124912490.9560.43100
3.1-3.238.4480.3058.1910298121912190.9710.325100
3.23-3.378.4310.19311.839831116711660.990.20699.9
3.37-3.538.3430.14715.499352112111210.9940.156100
3.53-3.738.3210.10519.878862106510650.9970.112100
3.73-3.958.2780.07924.78460102210220.9980.085100
3.95-4.228.1380.06330.6178299629620.9980.067100
4.22-4.568.0670.05433.8172288978960.9990.05899.9
4.56-57.9620.05136.1366408348340.9990.054100
5-5.597.830.05134.8259987677660.9990.05599.9
5.59-6.457.5550.05233.5151986886880.9980.056100
6.45-7.97.7170.03941.4745225865860.9990.042100
7.9-11.187.3280.02355.05348147547510.025100
11.18-40.6136.2460.02455.7318303072930.9990.02695.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 6C5X & 3EYH

6c5x

3eyh


解像度: 2.499→40.613 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2414 1995 9.64 %
Rwork0.2067 18707 -
obs0.21 20702 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 203.28 Å2 / Biso mean: 86.2543 Å2 / Biso min: 25.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.499→40.613 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3046 0 45 35 3126
Biso mean--82.77 56.71 -
残基数----391
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0013165
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4784283
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038474
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003542
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0541881
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.4992-2.56170.34741380.306112991437
2.5617-2.6310.33161410.296913161457
2.631-2.70840.32661400.276413141454
2.7084-2.79580.32451380.261912941432
2.7958-2.89570.30231400.270413191459
2.8957-3.01160.29271400.268713031443
3.0116-3.14860.29591400.246313191459
3.1486-3.31450.25991410.245413181459
3.3145-3.52210.24981430.210813371480
3.5221-3.79380.25381420.205513271469
3.7938-4.17520.20781430.178113441487
4.1752-4.77860.19571440.160713631507
4.7786-6.01740.20661470.18813861533
6.0174-40.61870.21911580.183114681626
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.3466-1.32650.71338.60725.38085.6607-0.01560.3028-1.3322-2.14360.2763-1.12510.61441.4286-0.23021.67110.4580.26750.98610.05871.1545-1.001623.4682-8.4362
23.93330.4625-1.00783.65390.15573.697-0.1606-0.0966-1.7508-0.62260.1886-0.07821.56640.452-0.1451.18640.18230.0180.45990.10791.0039-15.417728.5703-2.027
33.5070.11340.20934.6465-1.38545.47730.0945-0.1179-0.4156-0.7725-0.01730.26850.6627-0.0372-0.05520.44190.0115-0.0310.31640.04020.3491-21.475445.7901-2.7854
42.55761.0173-2.77972.7306-2.70316.90510.7604-0.47610.35180.0435-0.0206-0.6851-1.71131.3348-0.3491.0289-0.30520.43660.8288-0.15280.7413-1.189366.7876-9.8764
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 869:921)A869 - 921
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 922:1030)A922 - 1030
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 1031:1153)A1031 - 1153
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 52:168)B52 - 168

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る