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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6c5w | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the mitochondrial calcium uniporter | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | uniporter activity / Calcium uniporter protein, C-terminal / MCU family / Mitochondrial calcium uniporter / mitochondrial calcium ion homeostasis / calcium channel activity / mitochondrial inner membrane / identical protein binding / Calcium uniporter protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() unknown (未定義) | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Fan, C. / Fan, M. / Fastman, N. / Zhang, J. / Feng, L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: X-ray and cryo-EM structures of the mitochondrial calcium uniporter. 著者: Chao Fan / Minrui Fan / Benjamin J Orlando / Nathan M Fastman / Jinru Zhang / Yan Xu / Melissa G Chambers / Xiaofang Xu / Kay Perry / Maofu Liao / Liang Feng / ![]() ![]() 要旨: Mitochondrial calcium uptake is critical for regulating ATP production, intracellular calcium signalling, and cell death. This uptake is mediated by a highly selective calcium channel called the ...Mitochondrial calcium uptake is critical for regulating ATP production, intracellular calcium signalling, and cell death. This uptake is mediated by a highly selective calcium channel called the mitochondrial calcium uniporter (MCU). Here, we determined the structures of the pore-forming MCU proteins from two fungi by X-ray crystallography and single-particle cryo-electron microscopy. The stoichiometry, overall architecture, and individual subunit structure differed markedly from those described in the recent nuclear magnetic resonance structure of Caenorhabditis elegans MCU. We observed a dimer-of-dimer architecture across species and chemical environments, which was corroborated by biochemical experiments. Structural analyses and functional characterization uncovered the roles of key residues in the pore. These results reveal a new ion channel architecture, provide insights into calcium coordination, selectivity and conduction, and establish a structural framework for understanding the mechanism of mitochondrial calcium uniporter function. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 350.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 247.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 461.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 471.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 26.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 35.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35555.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: CQMa 102 / 遺伝子: MAC_01752 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 抗体 | 分子量: 12691.190 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unknown (未定義) / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-CA / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.15 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 15% PEG 2050, 200 mM (NH4)2SO4, and 100 mM Na-cacodylate, pH 6.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月15日 |
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.05→45.3035787427 Å / Num. obs: 30575 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 56.2225799317 Å2 / Rrim(I) all: 0.265 / Net I/σ(I): 11.1 |
反射 シェル | 解像度: 3.05→3.16 Å / Num. unique obs: 3009 / CC1/2: 0.603 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 3.10010233314→45.3035787427 Å / SU ML: 0.363370378341 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35849684192 / 位相誤差: 34.0190314619 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 75.7091954344 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.10010233314→45.3035787427 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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