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- PDB-6c49: Crystal Structure of Alcohol Dehydrogenase from Acinetobacter bau... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c49
タイトルCrystal Structure of Alcohol Dehydrogenase from Acinetobacter baumannii
要素Alcohol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / SSGCID / Alcohol dehydrogenase / Acinetobacter baumannii / oxidoreductase activity / zinc ion binding / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase ...D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Alcohol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Alcohol Dehydrogenase from Acinetobacter baumannii
著者: Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E.
履歴
登録2018年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alcohol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,31710
ポリマ－37,6101
非ポリマー7079
水5,386299
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area14750 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)63.440, 89.570, 133.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-553-

HOH

21A-588-

HOH

31A-643-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Alcohol dehydrogenase


分子量: 37610.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: A7M79_16640, BGC29_12245 / プラスミド: AcbaB.10611.a.B1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1E3MC83, alcohol dehydrogenase

-
非ポリマー , 6種, 308分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.21 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 22.95 mg/mL AcbaB.10611.a.B1.PW38387. For native data crystals: 1:1 protein to JCSG+(g11) (0.1 M Bis-Tris/HCl, pH 5.5, 2 M ammonium sulfate), cryoprotection: 25% ethylene glycol, tray ...詳細: 22.95 mg/mL AcbaB.10611.a.B1.PW38387. For native data crystals: 1:1 protein to JCSG+(g11) (0.1 M Bis-Tris/HCl, pH 5.5, 2 M ammonium sulfate), cryoprotection: 25% ethylene glycol, tray 296679g11, puck esb5-1. For anomalous data crystals, 1:1 protein to Morpheus(g3) (10% w/v PEG4000, 20% v/v glycerol, 0.1 M MES/imidazole, pH 6.5, 0.02 M sodium formate, 0.02 M ammonium acetate, 0.02 M trisodium citrate, 0.02 M sodium potassium), crystal then soaked in same condition + 5% ethylene glycol + 0.25 M sodium iodide for 5 minutes, tray 296680g3, puck esb5-2.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月24日
放射モノクロメーター: Rigaku Varimax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→44.785 Å / Num. obs: 32531 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 10.354 % / Biso Wilson estimate: 20.82 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rrim(I) all: 0.057 / Χ2: 0.998 / Net I/σ(I): 29.41 / Num. measured all: 336834 / Scaling rejects: 117
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.85-1.96.4120.5763.3222450.880.62593.7
1.9-1.956.520.4364.3922500.9250.47395.8
1.95-2.016.70.3255.8522080.9670.35297.2
2.01-2.076.7870.2747.1721830.9720.29798.6
2.07-2.147.4370.2169.8221330.9810.231100
2.14-2.218.8430.1812.9620830.990.191100
2.21-2.299.4710.15615.0720140.9930.165100
2.29-2.399.8760.14616.8319410.9940.154100
2.39-2.4910.5090.1319.2518520.9950.137100
2.49-2.6211.1880.1122.5417800.9970.115100
2.62-2.7612.290.09128.2116970.9980.095100
2.76-2.9314.3890.07436.8915990.9990.077100
2.93-3.1314.5640.05844.4415220.9990.06100
3.13-3.3814.5570.04259.53141110.04499.9
3.38-3.714.5630.03372.46132110.035100
3.7-4.1414.4780.02881.38119310.02999.9
4.14-4.7814.3670.02394.43105710.02499.9
4.78-5.8514.2660.02879.4790310.029100
5.85-8.2713.8530.03276.671610.033100
8.27-44.78512.260.021110.0542310.02298.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→44.785 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2029 2119 6.51 %
Rwork0.1643 --
obs0.1668 32530 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 123.44 Å2 / Biso mean: 28.4662 Å2 / Biso min: 9.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→44.785 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2463 0 37 303 2803
Biso mean--60.62 35.9 -
残基数----338
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.89310.24391260.20941903202994
1.8931-1.94040.25351360.19221915205196
1.9404-1.99290.20211280.18391961208997
1.9929-2.05150.23531370.18322008214598
2.0515-2.11780.22111400.169820322172100
2.1178-2.19340.19491330.175420362169100
2.1934-2.28130.22261570.168619962153100
2.2813-2.38510.21321570.170920312188100
2.3851-2.51080.2471550.175520172172100
2.5108-2.66810.19371430.177220382181100
2.6681-2.87410.20781550.165320452200100
2.8741-3.16320.211440.16420502194100
3.1632-3.62080.17981280.153720882216100
3.6208-4.56110.15351400.140321032243100
4.5611-44.79810.21881400.160421882328100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.73550.7896-0.12361.5161-0.27821.1283-0.0435-0.0533-0.0606-0.0378-0.0473-0.12540.03920.13260.07090.11580.01730.00320.11450.02860.101813.565212.043139.0444
21.1821-0.60390.77340.8575-0.44692.2739-0.0085-0.05040.22390.0537-0.0774-0.1862-0.19260.31970.07440.2094-0.06690.02470.22410.02040.221214.740713.96766.4167
34.34010.2629-2.57253.3067-0.47724.87780.0681-0.2910.25150.2110.0061-0.0112-0.12340.1618-0.06480.2008-0.04040.00140.14310.0050.182419.10626.871446.2742
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 153 )A3 - 153
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 154 through 303 )A154 - 303
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 304 through 342 )A304 - 342

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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