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- PDB-6c29: Crystal structure of the N-terminal periplasmic domain of ScsB fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c29
タイトルCrystal structure of the N-terminal periplasmic domain of ScsB from Proteus mirabilis
要素Putative metal resistance protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / redox enzyme / immunoglobulin fold / cysteine active site
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome complex assembly / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / membrane
類似検索 - 分子機能
DsbD gamma / Thioredoxin-like / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Metal resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Proteus mirabilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.538 Å
データ登録者Furlong, E.J. / Choudhury, H.G. / Kurth, F. / Martin, J.L.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号
Australian Research Council (ARC)FL0992138, J.L.M. オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP130100576 オーストラリア
引用ジャーナル: J Biol Chem / : 2018
タイトル: Disulfide isomerase activity of the dynamic, trimeric ScsC protein is primed by the tandem immunoglobulin-fold domain of ScsB.
著者: Emily J Furlong / Hassanul G Choudhury / Fabian Kurth / Anthony P Duff / Andrew E Whitten / Jennifer L Martin /
要旨: Correct disulfide bond formation is essential for proper folding of many proteins, including bacterial virulence factors. The suppressor of copper sensitivity (Scs) proteins have roles in ...Correct disulfide bond formation is essential for proper folding of many proteins, including bacterial virulence factors. The suppressor of copper sensitivity (Scs) proteins have roles in dithiol/disulfide interchange and the bacterial response to copper stress. Encoded in a four-gene cassette (ScsABCD) present in many Gram-negative bacteria, the Scs proteins are enigmatic and poorly characterized. Here, we show that the periplasmic α-domain of the membrane protein ScsB in the Gram-negative bacterium forms a redox relay with the soluble periplasmic protein PmScsC. We also found that the periplasmic α-domain is sufficient to activate the disulfide isomerase activity of PmScsC. The crystal structure of PmScsBα at a resolution of 1.54 Å revealed that it comprises two structurally similar immunoglobulin-like folds, one of which includes a putative redox-active site with the sequence CC. We confirmed the importance of these cysteine residues for PmScsBα function, and in addition, we engineered cysteine variants that produced a stable complex between PmScsC and PmScsBα. Using small-angle X-ray and neutron scattering analyses with contrast variation, we determined a low-resolution structure of the PmScsC-PmScsBα complex. The structural model of this complex suggested that PmScsBα uses both of its immunoglobulin-like folds to interact with PmScsC and revealed that the highly dynamic PmScsC becomes ordered upon PmScsBα binding. These findings add to our understanding of the poorly characterized Scs proteins.
履歴
登録2018年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative metal resistance protein
B: Putative metal resistance protein
C: Putative metal resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2493
ポリマ-84,2493
非ポリマー00
12,052669
1
A: Putative metal resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0831
ポリマ-28,0831
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Putative metal resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0831
ポリマ-28,0831
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Putative metal resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0831
ポリマ-28,0831
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.977, 97.061, 110.196
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Auth seq-ID: 1 - 247 / Label seq-ID: 1 - 247

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB
3chain CCC

-
要素

#1: タンパク質 Putative metal resistance protein


分子量: 28083.121 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Proteus mirabilis (strain HI4320) (バクテリア)
: HI4320 / 遺伝子: PMI0439 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: B4EV20
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 669 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MES monohydrate pH 6, 6% v/v tacsimate pH 6, 24% PEG4000, 4% 1,3-butanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.538→97.061 Å / Num. obs: 111511 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 15.8 % / Biso Wilson estimate: 15.96 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.538→1.544 Å / 冗長度: 16.3 % / Rmerge(I) obs: 2.114 / Num. unique obs: 1094 / CC1/2: 0.653 / Rpim(I) all: 0.531 / Rrim(I) all: 2.18 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
Aimless0.5.8データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
BUCCANEER1.5モデル構築
Coot0.8.1モデル構築
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.538→55.098 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.95
詳細: The structure was solved initially by using SAD with SHELX in hkl2map to get a partial alanine model of the protein. This model was then used for MR in Phaser
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1978 5541 4.97 %
Rwork0.1726 --
obs0.1738 111388 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 147.77 Å2 / Biso mean: 27.6084 Å2 / Biso min: 8.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.538→55.098 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5694 0 0 669 6363
Biso mean---31.78 -
残基数----741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116045
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3328351
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058944
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071098
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1912183
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A3908X-RAY DIFFRACTION11.212TORSIONAL
12B3908X-RAY DIFFRACTION11.212TORSIONAL
13C3908X-RAY DIFFRACTION11.212TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5384-1.55590.29262150.2493470368599
1.5559-1.57420.25091900.23643458364899
1.5742-1.59340.27421770.22693489366699
1.5934-1.61360.25941860.219634743660100
1.6136-1.63480.24541810.22123470365199
1.6348-1.65720.22631600.20573491365199
1.6572-1.68090.21581850.20083502368799
1.6809-1.7060.21441820.19383503368599
1.706-1.73260.26741550.202135143669100
1.7326-1.7610.23821720.193234963668100
1.761-1.79140.20781820.18635243706100
1.7914-1.8240.19491760.189534753651100
1.824-1.85910.24321780.182835183696100
1.8591-1.8970.19911960.190535433739100
1.897-1.93830.25511770.23043459363699
1.9383-1.98330.21371710.174135413712100
1.9833-2.03290.20391890.165635053694100
2.0329-2.08790.18931840.17735193703100
2.0879-2.14940.21011880.168235283716100
2.1494-2.21870.21712070.167235153722100
2.2187-2.2980.21422030.188535203723100
2.298-2.390.18291830.16435413724100
2.39-2.49880.2171770.170735553732100
2.4988-2.63060.19881720.171335663738100
2.6306-2.79540.2021890.176835783767100
2.7954-3.01120.18742050.1735433748100
3.0112-3.31420.18081740.163935953769100
3.3142-3.79360.1772060.151635933799100
3.7936-4.77920.16711860.135936463832100
4.7792-55.13330.16421950.16633716391198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7257-0.10680.24120.2458-0.09570.48570.0383-0.12360.04450.1989-0.06790.0085-0.01540.0513-0.0050.14580.0211-0.03210.13050.02850.111818.905827.5779-21.1611
20.4790.30020.32070.19730.19260.8862-0.02610.0624-0.0006-0.0590.01510.02690.03570.1393-0.02040.10040.0309-0.01170.12560.01350.114318.952228.9265-33.052
30.50540.4983-0.10930.98350.10510.5406-0.35290.30660.1166-0.83740.43560.41620.27040.44460.0655-0.02220.19780.22540.25-0.1223-0.15523.351522.0495-36.5323
40.5090.2097-0.13070.1271-0.01560.4876-0.0055-0.06180.1424-0.07130.05670.0989-0.09030.0520.00590.11420.0265-0.01230.10820.00490.118213.185633.1562-36.8198
50.62190.123-0.01670.1280.1690.42950.0282-0.0119-0.07760.0449-0.04710.09240.03350.1922-0.01740.120.0357-0.02440.1530.02330.164924.94528.6272-27.6349
60.66950.063-0.00370.41670.06140.0704-0.023-0.1907-0.21680.0184-0.0049-0.0187-0.0089-0.07-0.05180.10850.03350.01890.15070.0580.146611.81816.8426-32.1219
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80.4057-0.4727-0.03670.6455-0.31640.64710.052-0.00690.0223-0.1562-0.0713-0.0144-0.00060.08360.00270.11420.0162-0.00380.1151-0.01090.11527.457733.9056-53.9059
9-0.0103-0.04560.05910.2106-0.34950.62280.08730.20010.5554-0.3053-0.4169-0.42090.18430.5434-0.06560.1087-0.09440.05390.25440.06520.475624.192841.4761-56.9161
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130.8440.5489-0.28680.8023-0.41570.2587-0.11490.12220.0427-0.04290.0748-0.0055-0.15820.0086-0.13030.1591-0.0072-0.0170.11160.01190.088-10.184828.0673-29.6377
140.8256-0.16430.23331.5694-0.41120.41410.0562-0.13580.00130.1473-0.01250.161-0.0504-0.11990.02920.11190.00290.01650.146-0.03130.1304-26.97938.0757-18.5285
150.69110.3884-0.04571.6710.01130.55460.01410.01950.0211-0.07410.066-0.0759-0.03020.02810.12870.1015-0.01070.02510.1025-0.01070.1133-17.480654.394-2.8791
160.42550.16620.41020.53030.4690.5648-0.0344-0.0149-0.0516-0.09890.06390.0963-0.07450.00660.01190.1421-0.0224-0.00570.1051-0.01270.1259-24.232547.3823-3.6126
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181.26780.2443-0.41370.9173-0.12360.6292-0.07550.1054-0.0096-0.11590.08860.12840.0523-0.0591-0.01450.1599-0.0147-0.02910.12090.00870.0954-35.174831.8513-2.3665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
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9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 211 through 225 )A211 - 225
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 226 through 247 )A226 - 247
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 1 through 45 )B1 - 45
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 46 through 89 )B46 - 89
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 90 through 154 )B90 - 154
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 155 through 247 )B155 - 247
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 1 through 60 )C1 - 60
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 61 through 89 )C61 - 89
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 90 through 154 )C90 - 154
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid 155 through 247 )C155 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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