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万見
- PDB-6c22: Capsid protein in the Staphylococcus aureus phage 80alpha-derived... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c22
タイトルCapsid protein in the Staphylococcus aureus phage 80alpha-derived SaPI1 mature capsid
要素Major head protein
キーワードVIRUS / major capsid protein / HK97-like fold / mature capsid
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / viral capsid / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus virus 80alpha (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å
データ登録者Kizziah, J.L. / Dearborn, A.D. / Dokland, T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI083255 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2017
タイトル: Cleavage and Structural Transitions during Maturation of Staphylococcus aureus Bacteriophage 80α and SaPI1 Capsids.
著者: James L Kizziah / Keith A Manning / Altaira D Dearborn / Erin A Wall / Laura Klenow / Rosanne L L Hill / Michael S Spilman / Scott M Stagg / Gail E Christie / Terje Dokland /
要旨: In the tailed bacteriophages, DNA is packaged into spherical procapsids, leading to expansion into angular, thin-walled mature capsids. In many cases, this maturation is accompanied by cleavage of ...In the tailed bacteriophages, DNA is packaged into spherical procapsids, leading to expansion into angular, thin-walled mature capsids. In many cases, this maturation is accompanied by cleavage of the major capsid protein (CP) and other capsid-associated proteins, including the scaffolding protein (SP) that serves as a chaperone for the assembly process. bacteriophage 80α is capable of high frequency mobilization of mobile genetic elements called pathogenicity islands (SaPIs), such as SaPI1. SaPI1 redirects the assembly pathway of 80α to form capsids that are smaller than those normally made by the phage alone. Both CP and SP of 80α are N-terminally processed by a host-encoded protease, Prp. We have analyzed phage mutants that express pre-cleaved or uncleavable versions of CP or SP, and show that the N-terminal sequence in SP is absolutely required for assembly, but does not need to be cleaved in order to produce viable capsids. Mutants with pre-cleaved or uncleavable CP display normal viability. We have used cryo-EM to solve the structures of mature capsids from an 80α mutant expressing uncleavable CP, and from wildtype SaPI1. Comparisons with structures of 80α and SaPI1 procapsids show that capsid maturation involves major conformational changes in CP, consistent with a release of the CP N-arm by SP. The hexamers reorganize during maturation to accommodate the different environments in the 80α and SaPI1 capsids.
履歴
登録2018年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list / refine
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7333
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7333
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,3884
ポリマ－147,3884
非ポリマー00
水00
1
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,843,252240
ポリマ－8,843,252240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 737 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)736,93820
ポリマ－736,93820
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 884 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)884,32524
ポリマ－884,32524
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major head protein


分子量: 36846.883 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus virus 80alpha (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): RN4220 / 発現宿主: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / 株 (発現宿主): ST65 / 参照: UniProt: A4ZFB3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Staphylococcus phage 80alpha / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 8.83 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / 株: RN4220
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Staphylococcus aureus
ウイルス殻名称: Capsid / 直径: 460 nm / 三角数 (T数): 4
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 62000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN1.9粒子像選択
4EMAN1.9CTF補正
7UCSF Chimera1.10.2モデルフィッティング
9REFMAC5.8.0158モデル精密化
10Coot0.8.8モデル精密化
11Coot0.8.6.1モデル精密化WinCoot (Windows version of Coot)
12Auto3DEM4.01初期オイラー角割当
13Auto3DEM4.01最終オイラー角割当
14Auto3DEM4.01分類
15Auto3DEM4.01３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 6471
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 8.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6471 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
精密化解像度: 8.4→8.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / SU B: 421.503 / SU ML: 2.971
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.32913 --
obs0.32913 8480 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 177.942 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--18.44 Å20.93 Å2-5.31 Å2
2---10.43 Å26.86 Å2
3---28.88 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.0195464
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.0641.9447604
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg1.71451096
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg4.434204
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg15.395154
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0520.21036
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0010.024416
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it0.43528.6154396
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it0.82942.9215488
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.08928.5561068
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined5.52417403
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 8→8.207 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.452 638 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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