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- PDB-6c10: Crystal structure of mouse PCDH15 EC11-EL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c10
タイトルCrystal structure of mouse PCDH15 EC11-EL
要素Protocadherin-15
キーワードmembrane protein / metal transport / PCDH15 / LHFPL5 / protocadherin / tip link / hair cell / TMHS / hearing
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of mechanical stimulus involved in equilibrioception / inner ear receptor cell stereocilium organization / inner ear auditory receptor cell differentiation / righting reflex / stereocilium bundle / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / stereocilium / non-motile cilium assembly / auditory receptor cell stereocilium organization / adult walking behavior ...detection of mechanical stimulus involved in equilibrioception / inner ear receptor cell stereocilium organization / inner ear auditory receptor cell differentiation / righting reflex / stereocilium bundle / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / stereocilium / non-motile cilium assembly / auditory receptor cell stereocilium organization / adult walking behavior / startle response / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / inner ear development / actin filament bundle assembly / photoreceptor outer segment / visual perception / actin filament organization / morphogenesis of an epithelium / locomotory behavior / sensory perception of sound / response to calcium ion / multicellular organism growth / calcium ion binding / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PCDH15-like domain / Protocadherin-15 / Extracellular cadherin domain / Extracellular Cadherin domain / : / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain ...: / PCDH15-like domain / Protocadherin-15 / Extracellular cadherin domain / Extracellular Cadherin domain / : / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Protocadherin-15
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.399 Å
データ登録者Gouaux, E. / Elferich, J. / Ge, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Structure of mouse protocadherin 15 of the stereocilia tip link in complex with LHFPL5.
著者: Jingpeng Ge / Johannes Elferich / April Goehring / Huaying Zhao / Peter Schuck / Eric Gouaux /
要旨: Hearing and balance involve the transduction of mechanical stimuli into electrical signals by deflection of bundles of stereocilia linked together by protocadherin 15 (PCDH15) and cadherin 23 'tip ...Hearing and balance involve the transduction of mechanical stimuli into electrical signals by deflection of bundles of stereocilia linked together by protocadherin 15 (PCDH15) and cadherin 23 'tip links'. PCDH15 transduces tip link tension into opening of a mechano-electrical transduction (MET) ion channel. PCDH15 also interacts with LHFPL5, a candidate subunit of the MET channel. Here we illuminate the PCDH15-LHFPL5 structure, showing how the complex is composed of PCDH15 and LHFPL5 subunit pairs related by a 2-fold axis. The extracellular cadherin domains define a mobile tether coupled to a rigid, 2-fold symmetric 'collar' proximal to the membrane bilayer. LHFPL5 forms extensive interactions with the PCDH15 transmembrane helices and stabilizes the overall PCDH15-LHFPL5 assembly. Our studies illuminate the architecture of the PCDH15-LHFPL5 complex, localize mutations associated with deafness, and shed new light on how forces in the PCDH15 tether may be transduced into the stereocilia membrane.
履歴
登録2018年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protocadherin-15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0922
ポリマ－27,9121
非ポリマー1801
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.680, 57.680, 159.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Protocadherin-15


分子量: 27911.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pcdh15 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99PJ1
#2: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Lithium sulfate, 30% (w/v) PEG4000, 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→54.23 Å / Num. obs: 53914 / % possible obs: 99.73 % / 冗長度: 9.7 % / Net I/σ(I): 25.05
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.399→54.23 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 21.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1951 5014 4.98 %
Rwork0.1693 --
obs0.1706 100675 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.399→54.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1935 0 11 187 2133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061987
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7332685
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9071239
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079301
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005346
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.399-1.41490.35431500.33412906X-RAY DIFFRACTION91
1.4149-1.43160.33461670.34443235X-RAY DIFFRACTION99
1.4316-1.4490.35281670.31963147X-RAY DIFFRACTION99
1.449-1.46740.35081660.30433173X-RAY DIFFRACTION99
1.4674-1.48670.28681650.29153203X-RAY DIFFRACTION99
1.4867-1.50710.29441590.26593181X-RAY DIFFRACTION99
1.5071-1.52860.30031650.25333168X-RAY DIFFRACTION99
1.5286-1.55140.28161610.24163200X-RAY DIFFRACTION99
1.5514-1.57570.32351680.23823165X-RAY DIFFRACTION99
1.5757-1.60150.2541730.21793227X-RAY DIFFRACTION99
1.6015-1.62910.2881660.20293167X-RAY DIFFRACTION100
1.6291-1.65870.21981670.19363211X-RAY DIFFRACTION100
1.6587-1.69060.20681630.17143216X-RAY DIFFRACTION100
1.6906-1.72520.2091630.16423185X-RAY DIFFRACTION100
1.7252-1.76270.22521670.16463212X-RAY DIFFRACTION100
1.7627-1.80370.19241690.16053231X-RAY DIFFRACTION100
1.8037-1.84880.24611710.17323182X-RAY DIFFRACTION100
1.8488-1.89880.17431710.16733215X-RAY DIFFRACTION100
1.8988-1.95460.19531690.16933174X-RAY DIFFRACTION100
1.9546-2.01770.191700.16593211X-RAY DIFFRACTION100
2.0177-2.08990.19311710.1553221X-RAY DIFFRACTION100
2.0899-2.17350.20241660.16763174X-RAY DIFFRACTION100
2.1735-2.27250.20771690.15783212X-RAY DIFFRACTION100
2.2725-2.39230.21351700.15713233X-RAY DIFFRACTION100
2.3923-2.54210.16911720.16123183X-RAY DIFFRACTION100
2.5421-2.73840.20921720.17523225X-RAY DIFFRACTION100
2.7384-3.0140.22081730.17123205X-RAY DIFFRACTION100
3.014-3.450.15421700.16623189X-RAY DIFFRACTION100
3.45-4.34640.18581630.14223213X-RAY DIFFRACTION100
4.3464-54.27030.16221710.16253197X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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