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- PDB-6c0a: Actinin-1 EF-Hand bound to the Cav1.2 IQ Motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c0a
タイトルActinin-1 EF-Hand bound to the Cav1.2 IQ Motif
要素
  • Alpha-actinin-1
  • Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
キーワードSIGNALING PROTEIN / actinin-1 / EF hand / Calcium Calmodulin / Neuronal signaling / Voltage Gated Calcium Channel / Cav1.2 / Voltage Gated Calcium Channel 1.2 / Hippocampal Neurons / IQ Motif
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal regulatory protein binding / dense core granule membrane / : / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / platelet morphogenesis / structural constituent of postsynapse / : / voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development ...cytoskeletal regulatory protein binding / dense core granule membrane / : / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / platelet morphogenesis / structural constituent of postsynapse / : / voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / actin filament network formation / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / membrane depolarization during AV node cell action potential / Platelet degranulation / positive regulation of adenylate cyclase activity / high voltage-gated calcium channel activity / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / vinculin binding / fascia adherens / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / cortical cytoskeleton organization / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / focal adhesion assembly / camera-type eye development / NCAM1 interactions / embryonic forelimb morphogenesis / calcium ion transport into cytosol / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / voltage-gated calcium channel complex / platelet formation / cortical cytoskeleton / Phase 0 - rapid depolarisation / alpha-actinin binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / brush border / actin filament bundle assembly / calcium ion import across plasma membrane / voltage-gated calcium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / stress fiber / ruffle / sarcomere / nuclear receptor coactivator activity / secretory granule / cell projection / Regulation of insulin secretion / actin filament / calcium ion transmembrane transport / actin filament organization / postsynaptic density membrane / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Z disc / double-stranded RNA binding / cell-cell junction / actin filament binding / integrin binding / cell junction / heart development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / perikaryon / transmembrane transporter binding / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / calmodulin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / dendrite / protein homodimerization activity / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit ...Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Alpha-actinin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Turner, M.L. / Ames, J.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)EY012347 米国
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Basis of the Localization and Activation of Neuronal L-type Ca2+ Channels by a-Actinin1 and Calmodulin
著者: Turner, M.L. / Anderson, D.E. / Coleman, A. / Horn, M. / Navedo, M. / Ames, J.B. / Hell, J.W.
#1: ジャーナル: Biomol NMR Assign / 年: 2016
タイトル: Chemical shift assignments of the C-terminal EF-hand domain of a-actinin-1.
著者: Turner, M. / Anderson, D.E. / Rajan, S. / Hell, J.W. / Ames, J.B.
履歴
登録2017年12月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-actinin-1
B: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7692
ポリマ－10,7692
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, Light Scatter was performed as well as Fluorescent polarization to confirm binding.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1420 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6310 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)4 / 194structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1none

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要素

#1: タンパク質 Alpha-actinin-1 / Alpha-actinin cytoskeletal isoform / F-actin cross-linking protein / Non-muscle alpha-actinin-1


分子量: 7848.695 Da / 分子数: 1 / 断片: EF-hand 3,4 (UNP residues 822-892) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Actn1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q7TPR4
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle / Voltage-gated calcium ...Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle / Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav1.2


分子量: 2920.431 Da / 分子数: 1 / 断片: IQ Motif (UNP residues 1587-1609) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13936

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
123isotropic13D 1H-15N NOESY
133isotropic13D HNCA
143isotropic13D HN(CA)CB
153isotropic13D CBCA(CO)NH
163isotropic23D (H)CCH-TOCSY
173isotropic13D CC(CO)NH
183isotropic2C13 NOESY
193isotropic2C13 CT HSQC
1104isotropic22D 1H-15N HSQC
1115isotropic22D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution1300 uM [U-99% 15N] Actinin-1 EF hand, 300 uM IQ Motif, 90% H2O/10% D2O15N labeled Actinin-1 EF hand 3,4 with unlabeled IQ Motif15N90% H2O/10% D2O
solution2300 uM [U-99% 15N] Cav1.2 IQ Motif, 300 uM Actinin-1 EF 3,3, 90% H2O/10% D2O15N labeled Cav1.2 IQ Motif bound to unlabeled actinin-1 EF3,415N, unlabeled90% H2O/10% D2O
solution3300 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] Actinin-1 EF 3,4, 300 uM Cav1.2 IQ Motif, 90% H2O/10% D2ODouble Labeled Actinin-1 EF 3,4 bound to IQ Motif15N, 13C90% H2O/10% D2O
gel solution412 mg/mL Pf1 phage, 300 uM [U-99% 15N] Actinin-1 EF 3,4, 300 uM Cav1.2 IQ Motif, 90% H2O/10% D2OSamples created with 12 mg/mL Pf1 phage for RDC calculation15N, Natural Abundance90% H2O/10% D2O
gel solution512 mg/mL Pf1 phage, 300 uM [U-99% 15N] Cav1.2 IQ Motif, 300 uM Actinin-1 EF 3,4, 90% H2O/10% D2OSamples created with 12 mg/mL Pf1 phage for RDC calculation15N, Natural Abundance_RDC90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
300 uMActinin-1 EF hand[U-99% 15N]1
300 uMIQ Motifnatural abundance1
300 uMCav1.2 IQ Motif[U-99% 15N]2
300 uMActinin-1 EF 3,3natural abundance2
300 uMActinin-1 EF 3,4[U-99% 13C; U-99% 15N]3
300 uMCav1.2 IQ Motifnatural abundance3
12 mg/mLPf1 phagenatural abundance4
300 uMActinin-1 EF 3,4[U-99% 15N]4
300 uMCav1.2 IQ Motifnatural abundance4
12 mg/mLPf1 phagenatural abundance5
300 uMCav1.2 IQ Motif[U-99% 15N]5
300 uMActinin-1 EF 3,4natural abundance5
試料状態詳細: All samples were performed with the following buffer system: 20 mM Tris-d11 (pH 7.5) with 1 mM DTT d10, 1 mM EDTA-d12 and 95 % H2O/5 % D2O
イオン強度: 0 mM / Label: Sample Conditions all Samples / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
HADDOCKBonvinstructure calculation
PALESMarkus Zweckstetter and Ad Bax J. Am. Chem. Soc. , 122, (2000) 3791-3792 Contact: zweckste@speck.niddk.nih.gov精密化
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2 / 詳細: also distance geometry and torsion angle dynamics
代表構造選択基準: none
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 194 / 登録したコンフォーマーの数: 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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