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- PDB-6bzm: GFGNFGTS from low-complexity/FG repeat domain of Nup98, residues ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bzm
タイトルGFGNFGTS from low-complexity/FG repeat domain of Nup98, residues 116-123
要素Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / LARKS / Reversible-amyloid / low-complexity / FG repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear pore organization / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore cytoplasmic filaments / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus ...nuclear pore organization / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore cytoplasmic filaments / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / RNA export from nucleus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / nuclear localization sequence binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / serine-type peptidase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear periphery / HCMV Late Events / promoter-specific chromatin binding / RHO GTPases Activate Formins / molecular condensate scaffold activity / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / transcription coactivator activity / nuclear body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nucleoporin autopeptidase / NUP C-terminal domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / AB INITIO PHASING / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Hughes, M.P. / Rodriguez, J.A. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Chong, L. / Gonen, T. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorAG-04812 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-0958111 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of low-complexity protein segments reveal kinked β sheets that assemble networks.
著者: Michael P Hughes / Michael R Sawaya / David R Boyer / Lukasz Goldschmidt / Jose A Rodriguez / Duilio Cascio / Lisa Chong / Tamir Gonen / David S Eisenberg /
要旨: Subcellular membraneless assemblies are a reinvigorated area of study in biology, with spirited scientific discussions on the forces between the low-complexity protein domains within these assemblies. ...Subcellular membraneless assemblies are a reinvigorated area of study in biology, with spirited scientific discussions on the forces between the low-complexity protein domains within these assemblies. To illuminate these forces, we determined the atomic structures of five segments from protein low-complexity domains associated with membraneless assemblies. Their common structural feature is the stacking of segments into kinked β sheets that pair into protofilaments. Unlike steric zippers of amyloid fibrils, the kinked sheets interact weakly through polar atoms and aromatic side chains. By computationally threading the human proteome on our kinked structures, we identified hundreds of low-complexity segments potentially capable of forming such interactions. These segments are found in proteins as diverse as RNA binders, nuclear pore proteins, and keratins, which are known to form networks and localize to membraneless assemblies.
履歴
登録2017年12月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.22019年11月6日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42021年6月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

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MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
B: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,5722
ポリマ－1,5722
非ポリマー00
水362
1
A: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
B: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96

A: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
B: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96

A: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
B: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96

A: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
B: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96

A: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
B: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,85810
ポリマ－7,85810
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
crystal symmetry operation1_755x+2,y,z1
crystal symmetry operation1_355x-2,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)4.790, 18.240, 26.440
Angle α, β, γ (deg.)93.140, 92.730, 97.150
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96


分子量: 785.803 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 116-123 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P52948
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

-
試料調製

構成要素名称: A crystal containing protofilaments of an 8-residue segment of Nup98
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
EM crystal formation装置: hanging drop vapor diffusion / Atmosphere: air
詳細: The peptide was solubilized by adding nano-pure H2O with 20% DMSO to achieve a concentration of 12 mg/mL. The peptide solution was immediately used for crystallization. Crystals grew at room ...詳細: The peptide was solubilized by adding nano-pure H2O with 20% DMSO to achieve a concentration of 12 mg/mL. The peptide solution was immediately used for crystallization. Crystals grew at room temperature by hanging drop vapor diffusion.
Lipid mixture: none / 温度: 298 K
緩衝液pH: 9.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.1 MCHESC8H17NO3S1
210 percent (v/v)ethanolC2H6O1
試料濃度: 12 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: crystal
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
結晶マシュー密度: 1.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 15.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 0.1 M CHES, pH 9.5, 10% ethanol

-
データ収集

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 0.01 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
Num. of diffraction images: 398 / 撮影したグリッド数: 2
詳細: The detector was operated in rolling shutter mode with 2x2 pixel binning.
画像スキャンサンプリングサイズ: 15.6 µm / 横: 4096 / 縦: 4096
EM回折カメラ長: 730 mm
EM回折 シェル
解像度 (Å)IDEM diffraction stats-IDフーリエ空間範囲 (%)多重度構造因子数位相残差 (°)
1.4289-18.06781193.86.2155141.61
1.1342-1.42892194.36.4152548.66
0.9909-1.13423193.95.5154436.54
0.9003-0.94170.33.2117943.94
EM回折 統計詳細: Phase statistics are not applicable. No imaging was used. The phases wwere obtained by a crystallographic direct methods program, SHELXD.
フーリエ空間範囲: 88 % / 再高解像度: 0.9 Å / 測定した強度の数: 31674 / 構造因子数: 5800 / 位相誤差: 42.6 ° / 位相残差: 42.6 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 0.289 / Rsym: 0.289
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: TECNAI F20 TEM / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: TVIPS F416 CMOS CAMERA / 検出器: CMOS / 日付: 2017年3月23日
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→26.36 Å / Num. obs: 5800 / % possible obs: 88 % / 冗長度: 5.461 % / Biso Wilson estimate: 3.45 Å2 / CC1/2: 0.976 / Rmerge(I) obs: 0.289 / Rrim(I) all: 0.313 / Χ2: 0.739 / Net I/σ(I): 3.51 / Num. measured all: 31674 / Scaling rejects: 21
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
0.9-0.922.7980.5881.126915172470.5460.71747.8
0.92-0.952.7640.4171.310565183820.8510.50773.7
0.95-0.983.5620.5911.313114403680.7210.68583.6
0.98-1.013.920.6531.3914664123740.5950.75190.8
1.01-1.045.140.5492.0120204233930.7820.60592.9
1.04-1.085.5060.4732.5821974223990.8860.51894.5
1.08-1.125.9640.4712.7922964083850.8350.51194.4
1.12-1.166.9640.4713.1527164103900.8620.50695.1
1.16-1.216.7490.4123.625514013780.8890.44794.3
1.21-1.275.8250.4053.6217303212970.8660.44192.5
1.27-1.345.9770.3853.8218413223080.9530.41795.7
1.34-1.426.430.4253.8619423163020.8280.45995.6
1.42-1.526.8360.325.0321743323180.9120.34595.8
1.52-1.646.7210.2615.7118822952800.9630.28194.9
1.64-1.85.1550.2885.2310982272130.8810.31793.8
1.8-2.015.8650.2496.1712612332150.9460.27292.3
2.01-2.327.0330.2317.3614842262110.9740.24993.4
2.32-2.855.4860.2116.847791551420.9440.23191.6
2.85-4.035.60.2167.457561421350.9660.23595.1
4.03-26.366.7140.2558.1342372630.9720.2787.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EM-Menu画像取得
6Cootモデルフィッティング
12SHELXD2013/2３次元再構成
13BUSTER2.10.3モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 93.14 ° / ∠β: 92.73 ° / ∠γ: 97.15 ° / A: 4.79 Å / B: 18.24 Å / C: 26.44 Å / 空間群名: P1 / 空間群番号: 1
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 0.9 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
詳細: Density map was obtained using measured diffraction intensities and the phases acquired from a crystallographic direct methods program, SHELXD.
対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 8 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: maximum likelihood
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 0.9→26.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU R Cruickshank DPI: 0.032 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.03 / SU Rfree Blow DPI: 0.033 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.035
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 580 10 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.23 5799 87.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 59.41 Å2 / Biso mean: 8.02 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2892 Å2-0.6176 Å2-0.3092 Å2
2--0.6422 Å2-0.3355 Å2
3----1.9314 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.9→26.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数112 0 0 3 115
Biso mean---14.39 -
残基数----16
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_dihedral_angle_d32SINUSOIDAL2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_trig_c_planes4HARMONIC2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_gen_planes34HARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_it202HARMONIC20
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_nbd
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_improper_torsion
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_pseud_angle
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_chiral_improper_torsion12SEMIHARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_sum_occupancies
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_distance
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_angle
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_torsion
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_ideal_dist_contact237SEMIHARMONIC4
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_bond_d202HARMONIC20.014
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_angle_deg346HARMONIC21.16
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_omega_torsion3.45
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_other_torsion13.01
LS精密化 シェル解像度: 0.9→1.01 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2473 136 9.96 %
Rwork0.22 1229 -
all0.2228 1365 -
obs--72.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.01390.04830.01030.01180.02730.00460.00060.0051-0.0047-0.00220.00060.0006-0.0003-0.0011-0.0012-0.02330.00420.0072-0.00930.0010.00141.46949.460917.6099
2-0.00330.0251-0.0290.00470.0126-0.00140.0004-0.0091-0.00280.004-0.0006-0.0004-0.00140.00320.0003-0.03380.0040.0023-0.01350-0.0033-0.272110.043629.4641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY1{ A|* }A1 - 8
2ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY2{ B|* }B1 - 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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