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万見
- PDB-6byk: Structure of 14-3-3 beta/alpha bound to O-ClcNAc peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6byk
タイトルStructure of 14-3-3 beta/alpha bound to O-ClcNAc peptide
要素
  • 14-3-3 protein beta/alpha
  • ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 / OGT / OGA / O-GlcNac peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cytoplasmic sequestering of protein / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / positive regulation of catalytic activity ...: / cytoplasmic sequestering of protein / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / positive regulation of catalytic activity / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Frs2-mediated activation / protein kinase inhibitor activity / mTORC1-mediated signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / histone deacetylase binding / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / protein localization / melanosome / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein beta/alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2018
タイトル: Structural basis of O-GlcNAc recognition by mammalian 14-3-3 proteins.
著者: Toleman, C.A. / Schumacher, M.A. / Yu, S.H. / Zeng, W. / Cox, N.J. / Smith, T.J. / Soderblom, E.J. / Wands, A.M. / Kohler, J.J. / Boyce, M.
履歴
登録2017年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: 14-3-3 protein beta/alpha
C: 14-3-3 protein beta/alpha
D: 14-3-3 protein beta/alpha
G: ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
J: ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
K: ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
R: ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,38912
ポリマ－110,5048
非ポリマー8854
水00
1
A: 14-3-3 protein beta/alpha
K: ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8473
ポリマ－27,6262
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 14-3-3 protein beta/alpha
G: ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8473
ポリマ－27,6262
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: 14-3-3 protein beta/alpha
R: ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8473
ポリマ－27,6262
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: 14-3-3 protein beta/alpha
J: ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8473
ポリマ－27,6262
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.670, 71.450, 95.759
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.610, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein beta/alpha / Protein 1054 / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26479.826 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31946
#2: タンパク質・ペプチド
ATPPVSQASSTT O-GlcNac peptide


分子量: 1146.205 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 30% PEG 4000, 200 mM sodium acetate, 0.1 M Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→89.03 Å / Num. obs: 36435 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 65.92 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.063 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / CC1/2: 0.786 / Rpim(I) all: 0.359 / Rsym value: 0.487 / % possible all: 97.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DNK

4dnk


解像度: 3→89.03 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.17 / 位相誤差: 30.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2683 3506 9.62 %
Rwork0.2147 --
obs0.2199 36435 89.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 434.82 Å2 / Biso mean: 86.85 Å2 / Biso min: 11.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→89.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7509 0 56 0 7565
Biso mean--202.22 --
残基数----948
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047678
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72910355
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0281169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021335
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2912908
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.04110.3981260.31611204133082
3.0411-3.08460.33591260.30751290141685
3.0846-3.13060.34321550.29551324147991
3.1306-3.17950.37691730.29921309148290
3.1795-3.23170.32431350.29411373150892
3.2317-3.28740.35831370.29671322145991
3.2874-3.34720.32731360.27011328146489
3.3472-3.41160.35321480.25771347149589
3.4116-3.48120.32081450.27331195134087
3.4812-3.55690.29961320.23851300143286
3.5569-3.63960.33851300.23391277140786
3.6396-3.73070.30421390.22741387152693
3.7307-3.83150.25171500.22331359150993
3.8315-3.94430.26271640.20021324148892
3.9443-4.07160.19131210.19011344146590
4.0716-4.21710.25031480.18931310145888
4.2171-4.3860.23161320.19391264139685
4.386-4.58560.19881250.17471333145888
4.5856-4.82730.25761440.18581354149894
4.8273-5.12970.26411450.1781362150792
5.1297-5.52570.28191360.20771332146891
5.5257-6.08170.24131280.21981277140586
6.0817-6.96140.28141470.21281359150693
6.9614-8.76950.22081440.19761305144988
8.7695-89.06870.20451400.17071350149091
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -32.6708 Å / Origin y: -16.6755 Å / Origin z: -22.1383 Å
111213212223313233
T0.1514 Å2-0.0096 Å20.0001 Å2-0.1531 Å20.0011 Å2--0.1685 Å2
L-0.114 °20.0134 °2-0.1077 °2-0.2837 °2-0.0424 °2--0.0609 °2
S-0.0015 Å °0.014 Å °0.0237 Å °-0.0451 Å °0.0381 Å °-0.0704 Å °-0.005 Å °-0.0188 Å °0.051 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 232
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 232
3X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 232
4X-RAY DIFFRACTION1allD3 - 232
5X-RAY DIFFRACTION1allG502 - 602
6X-RAY DIFFRACTION1allJ502 - 602
7X-RAY DIFFRACTION1allK503 - 602
8X-RAY DIFFRACTION1allR504 - 602

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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