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- PDB-6by9: Crystal structure of EHMT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6by9
タイトルCrystal structure of EHMT1
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
キーワードTRANSFERASE / EHMT1 / ANK / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation ...[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Transcriptional Regulation by E2F6 / Transcriptional Regulation by VENTX / regulation of embryonic development / response to fungicide / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / epigenetic regulation of gene expression / transcription corepressor binding / methyltransferase activity / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / chromatin organization / nuclear body / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Ankyrin repeats (many copies) / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Ankyrin repeats (many copies) / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Dong, A. / Wei, Y. / Li, A. / Tempel, W. / Han, S. / Sunnerhagen, M. / Penn, L. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Dong, A. / Wei, Y. / Li, A. / Tempel, W. / Han, S. / Sunnerhagen, M. / Penn, L. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of EHMT1
著者: WEI, Y. / DONG, A. / TEMPEL, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / TONG, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2017年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6293
ポリマ－35,6291
非ポリマー02
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.681, 53.681, 204.450
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP1 / Histone ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP1 / Histone H3-K9 methyltransferase 5 / H3-K9-HMTase 5 / Lysine N-methyltransferase 1D


分子量: 35629.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT1, EUHMTASE1, GLP, KIAA1876, KMT1D / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9H9B1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.28 % / Mosaicity: 0.21 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M BIS-TRIS pH6.5,3.0M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→46.49 Å / Num. obs: 16043 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 65.82 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 15.6 / Num. measured all: 127072
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.3-2.388.11.2511237015310.9380.4631.3361.999.3
8.91-46.496.10.03721003450.9970.0160.0442.599.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.22 Å46.49 Å
Translation5.22 Å46.49 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→46.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.245 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.248 / SU Rfree Blow DPI: 0.191 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.192
詳細: Due to the overall poor quality of the electron density map the sequence docking from residue ALA 946 to SER 998 may not be accurate
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1009 6.31 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.219 15988 99.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 199.56 Å2 / Biso mean: 102.03 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.3687 Å20 Å20 Å2
2---16.3687 Å20 Å2
3---32.7375 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.4 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→46.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1954 0 2 4 1960
Biso mean--30 74.17 -
残基数----268
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d656SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes47HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes303HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2004HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion266SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2244SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2004HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2734HARMONIC21.11
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.56
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.36
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.46 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 154 5.46 %
Rwork0.229 2668 -
all0.232 2822 -
obs--99.16 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.8851 Å / Origin y: 49.1599 Å / Origin z: 23.9059 Å
111213212223313233
T0.4222 Å20.4111 Å2-0.0651 Å2--0.269 Å2-0.0449 Å2---0.3133 Å2
L1.923 °2-0.435 °20.7392 °2-0.4615 °2-0.5821 °2--5.9527 °2
S0.1456 Å °0.4356 Å °0.1424 Å °-0.3322 Å °-0.1003 Å °-0.0488 Å °-0.0834 Å °0.5114 Å °-0.0453 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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