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- PDB-6bwz: SYSGYS from low-complexity domain of FUS, residues 37-42 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bwz
タイトルSYSGYS from low-complexity domain of FUS, residues 37-42
要素SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / LARKS / Reversible-amyloid / low-complexity
機能・相同性
機能・相同性情報


membraneless organelle assembly / mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / postsynaptic cytosol / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / presynaptic cytosol / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing ...membraneless organelle assembly / mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / postsynaptic cytosol / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / presynaptic cytosol / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / GABA-ergic synapse / transcription coregulator activity / molecular condensate scaffold activity / protein homooligomerization / amyloid fibril formation / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein FUS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Hughes, M.P. / Rodriguez, J.A. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Tamir, G. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorAG-04812 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-0958111 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of low-complexity protein segments reveal kinked β sheets that assemble networks.
著者: Michael P Hughes / Michael R Sawaya / David R Boyer / Lukasz Goldschmidt / Jose A Rodriguez / Duilio Cascio / Lisa Chong / Tamir Gonen / David S Eisenberg /
要旨: Subcellular membraneless assemblies are a reinvigorated area of study in biology, with spirited scientific discussions on the forces between the low-complexity protein domains within these assemblies. ...Subcellular membraneless assemblies are a reinvigorated area of study in biology, with spirited scientific discussions on the forces between the low-complexity protein domains within these assemblies. To illuminate these forces, we determined the atomic structures of five segments from protein low-complexity domains associated with membraneless assemblies. Their common structural feature is the stacking of segments into kinked β sheets that pair into protofilaments. Unlike steric zippers of amyloid fibrils, the kinked sheets interact weakly through polar atoms and aromatic side chains. By computationally threading the human proteome on our kinked structures, we identified hundreds of low-complexity segments potentially capable of forming such interactions. These segments are found in proteins as diverse as RNA binders, nuclear pore proteins, and keratins, which are known to form networks and localize to membraneless assemblies.
履歴
登録2017年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.22019年11月6日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6631
ポリマ－6631
非ポリマー00
水181
1
A: SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS

A: SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS

A: SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS

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A: SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS

A: SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS

A: SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,62610
ポリマ－6,62610
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation1_585x,y+3,z1
crystal symmetry operation1_595x,y+4,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,y+3/2,-z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,y+5/2,-z1
crystal symmetry operation2_685-x+1,y+7/2,-z1
crystal symmetry operation2_695-x+1,y+9/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)17.569, 4.818, 18.283
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド SYSGYS peptide from low-complexity domain of FUS


分子量: 662.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide SYSGYS corresponding tosegment 37-42 of FUS
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35637*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.0, 0.2M Magnesium Formate Dihydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→100 Å / Num. obs: 1182 / % possible obs: 82 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Χ2: 1.334 / Net I/σ(I): 6.5 / Num. measured all: 5560
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.1-1.142.20.4681.008128.4
1.14-1.1830.4371.456148.6
1.18-1.243.80.3311.47172.1
1.24-1.34.70.371.169192.8
1.3-1.395.40.3221.122199.3
1.39-1.495.10.2771.124197.9
1.49-1.645.40.2461.532198
1.64-1.885.50.1731.744199.3
1.88-2.374.80.1621.38195.6
2.37-1004.40.1141.079189.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NVH

3nvh


解像度: 1.1→18.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 1.034 / SU ML: 0.023 / SU R Cruickshank DPI: 0.0473 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.047 / ESU R Free: 0.042
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1646 111 9.4 %RANDOM
Rwork0.1415 ---
obs0.1434 1066 82.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 6.96 Å2 / Biso mean: 3.827 Å2 / Biso min: 2.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0 Å2-0.02 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.1→18.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47 0 0 1 48
Biso mean---6.58 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0248
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0233
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7991.98864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.874377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.24255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg11.45202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg7.346155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.25
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0213
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.002381
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free4.29151
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.931580
LS精密化 シェル解像度: 1.102→1.131 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 4 -
Rwork0.309 26 -
all-30 -
obs--29.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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