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- PDB-6bwk: Crystal structure of the human MLKL pseudokinase domain T357E/S35... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bwk
タイトルCrystal structure of the human MLKL pseudokinase domain T357E/S358E mutant
要素Mixed lineage kinase domain-like protein
キーワードTRANSFERASE / Pseudokinase / Necroptosis
機能・相同性
機能・相同性情報


execution phase of necroptosis / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / necroptotic signaling pathway / TRP channels / RIPK1-mediated regulated necrosis / protein homotrimerization / necroptotic process / Regulation of necroptotic cell death / cell junction / defense response to virus ...execution phase of necroptosis / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / necroptotic signaling pathway / TRP channels / RIPK1-mediated regulated necrosis / protein homotrimerization / necroptotic process / Regulation of necroptotic cell death / cell junction / defense response to virus / cell surface receptor signaling pathway / protein-containing complex binding / protein kinase binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Mixed lineage kinase domain-like N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...: / : / Mixed lineage kinase domain-like N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mixed lineage kinase domain-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Cowan, A.D. / Czabotar, P.E. / Murphy, J.M.
資金援助 オーストラリア, 7件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1124735 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1057905 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)9000220 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1105754 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1079700 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1058190 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1117089 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Conformational switching of the pseudokinase domain promotes human MLKL tetramerization and cell death by necroptosis.
著者: Petrie, E.J. / Sandow, J.J. / Jacobsen, A.V. / Smith, B.J. / Griffin, M.D.W. / Lucet, I.S. / Dai, W. / Young, S.N. / Tanzer, M.C. / Wardak, A. / Liang, L.Y. / Cowan, A.D. / Hildebrand, J.M. / ...著者: Petrie, E.J. / Sandow, J.J. / Jacobsen, A.V. / Smith, B.J. / Griffin, M.D.W. / Lucet, I.S. / Dai, W. / Young, S.N. / Tanzer, M.C. / Wardak, A. / Liang, L.Y. / Cowan, A.D. / Hildebrand, J.M. / Kersten, W.J.A. / Lessene, G. / Silke, J. / Czabotar, P.E. / Webb, A.I. / Murphy, J.M.
履歴
登録2017年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年9月9日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mixed lineage kinase domain-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1755
ポリマ－32,8071
非ポリマー3684
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13210 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)72.114, 74.723, 127.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Mixed lineage kinase domain-like protein / hMLKL


分子量: 32806.797 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 190-471 / 変異: T357E S358E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MLKL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NB16
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 5% w/v polyethylene glycol 8000, 20% v/v polyethylene glycol 300, 0.1M Tris chloride pH 8.5, 10% v/v glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→50 Å / Num. obs: 8516 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.235 / Net I/σ(I): 8.28
反射 シェル解像度: 2.79→2.97 Å / 冗長度: 5.2 % / Num. unique obs: 1168 / CC1/2: 0.141 / Rrim(I) all: 4.54 / % possible all: 84.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSJun 1, 2017データ削減
XDSJun 1, 2017データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MWI

4mwi


解像度: 2.79→40.257 Å / SU ML: 0.63 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 40.76
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2972 400 4.87 %R-free flags copied from 4MWI reflection file
Rwork0.2549 ---
obs0.257 8211 92.35 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→40.257 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1960 0 24 4 1988
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7692737
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7711212
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005347
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7897-3.19320.45561060.43872138X-RAY DIFFRACTION77
3.1932-4.02250.32381450.29982780X-RAY DIFFRACTION99
4.0225-40.26070.26251490.20982893X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7628-0.6058-0.23262.45070.47032.81450.15930.48450.8616-0.4328-0.07010.1033-1.0774-0.2648-0.0911.01110.0972-0.00350.54610.12940.725411.428154.373160.7605
22.1721.4357-1.08212.25221.62534.7442-0.12870.34850.7265-0.1198-0.13290.7587-0.8255-0.04870.25970.82420.0757-0.13360.6240.15720.73257.455947.562456.3797
36.72711.1832-1.48113.16880.56965.52870.02610.91550.2143-0.57120.00810.1834-0.1345-0.0283-0.0470.67180.0722-0.06790.54270.03520.388623.568237.440641.1079
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 192 through 240 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 241 through 290 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 291 through 470 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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