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- PDB-3coh: Crystal structure of Aurora-A in complex with a pentacyclic inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3coh
タイトルCrystal structure of Aurora-A in complex with a pentacyclic inhibitor
要素Serine/threonine-protein kinase 6
キーワードTRANSFERASE / Aurora-A / Inhibitor Complex / ATP-binding / Cell cycle / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / neuron projection extension / spindle organization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / spindle midzone / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of protein binding / centriole / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / liver regeneration / regulation of signal transduction by p53 class mediator / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / kinetochore / response to wounding / spindle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule cytoskeleton / midbody / protein autophosphorylation / basolateral plasma membrane / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein phosphorylation / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-83H / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Wiesmann, C. / Raswson, T.E. / Cochran, A.G.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2008
タイトル: A pentacyclic aurora kinase inhibitor (AKI-001) with high in vivo potency and oral bioavailability.
著者: Rawson, T.E. / Ruth, M. / Blackwood, E. / Burdick, D. / Corson, L. / Dotson, J. / Drummond, J. / Fields, C. / Georges, G.J. / Goller, B. / Halladay, J. / Hunsaker, T. / Kleinheinz, T. / ...著者: Rawson, T.E. / Ruth, M. / Blackwood, E. / Burdick, D. / Corson, L. / Dotson, J. / Drummond, J. / Fields, C. / Georges, G.J. / Goller, B. / Halladay, J. / Hunsaker, T. / Kleinheinz, T. / Krell, H.W. / Li, J. / Liang, J. / Limberg, A. / McNutt, A. / Moffat, J. / Phillips, G. / Ran, Y. / Safina, B. / Ultsch, M. / Walker, L. / Wiesmann, C. / Zhang, B. / Zhou, A. / Zhu, B.Y. / Ruger, P. / Cochran, A.G.
履歴
登録2008年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase 6
B: Serine/threonine-protein kinase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7124
ポリマ－62,0152
非ポリマー6972
水00
1
A: Serine/threonine-protein kinase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3562
ポリマ－31,0081
非ポリマー3481
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3562
ポリマ－31,0081
非ポリマー3481
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.542, 99.542, 138.845
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TRP / Beg label comp-ID: TRP / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 128 - 388 / Label seq-ID: 5 - 265

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase 6 / Aurora kinase A / Aurora-A / Serine/threonine kinase 15 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / Aurora- ...Aurora kinase A / Aurora-A / Serine/threonine kinase 15 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / Aurora-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase


分子量: 31007.656 Da / 分子数: 2 / 断片: kinase domain (UNP residues 124-391) / 変異: K124A, Q154N, A203S, R251K, T287A, T288A, E336D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AURKA, AIK, ARK1, AURA, BTAK, STK15, STK6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-83H / 8-ethyl-3,10,10-trimethyl-4,5,6,8,10,12-hexahydropyrazolo[4',3':6,7]cyclohepta[1,2-b]pyrrolo[2,3-f]indol-9(1H)-one / 8-Ethyl-2,5,6,12-tetrahydro-3,10,10-trimethyl-9-oxo-pyrazolo[4'3':6,7]cyclohepta[1,2-b]pyrrolo[2,3-f]indole


分子量: 348.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N4O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG 3350, 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, EVAPORATION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 19829 / Num. obs: 19773 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.558 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MUO

1muo


解像度: 2.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 31.124 / SU ML: 0.293 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.908 / ESU R Free: 0.361 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28044 1010 5.1 %RANDOM
Rwork0.24601 ---
all0.24937 19829 --
obs0.24769 18677 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.688 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.44 Å20 Å20 Å2
2--2.44 Å20 Å2
3----4.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4048 0 52 0 4100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224204
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023866
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4181.995694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.75938978
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4655490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.96423.1200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.40615748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3741534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02882
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2776
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1670.23655
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.21985
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22536
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1180.263
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2850.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2790.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1870.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4322.53188
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4972.5996
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0653974
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8822.52155
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.83451720
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 3933 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.020.05
tight thermal0.050.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.755 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.44 58 -
Rwork0.327 1067 -
obs--99.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.4513-0.7821-0.65321.98510.98073.88320.1245-0.64540.23860.57030.00920.1719-0.4766-0.4237-0.13370.14950.07440.0307-0.01720.0053-0.1-4.131372.866950.7678
21.69630.73150.57372.8443-0.3395.01980.3725-0.0438-0.30460.1659-0.1955-0.03890.33490.1253-0.177-0.1663-0.0653-0.0682-0.1882-0.0262-0.184517.462557.651554.1604
32.4305-0.2103-1.4454.77490.4715.7981-0.26020.318-0.29-0.67760.2389-0.17490.40070.54380.0213-0.0301-0.00720.02730.024-0.0401-0.086323.140947.586491.0956
42.54960.0816-0.0961.3611-0.80316.3887-0.0942-0.03850.08940.03830.44180.3753-0.8455-0.5389-0.34760.0361-0.02340.0566-0.19410.0678-0.06557.054968.426487.9777
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A128 - 217
2X-RAY DIFFRACTION2A218 - 388
3X-RAY DIFFRACTION3B128 - 217
4X-RAY DIFFRACTION4B218 - 388

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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