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- PDB-6bvb: Crystal structure of HIF-2alpha-pVHL-elongin B-elongin C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bvb
タイトルCrystal structure of HIF-2alpha-pVHL-elongin B-elongin C
要素
  • Elongin-B
  • Elongin-C
  • Hypoxia-Inducible Factor 2 alpha
  • von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
キーワードGENE REGULATION / E3 Ubiquitin Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast fate commitment / Cellular response to hypoxia / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / regulation of protein neddylation / PTK6 Expression / regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / norepinephrine metabolic process / transcription elongation factor activity ...myoblast fate commitment / Cellular response to hypoxia / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / regulation of protein neddylation / PTK6 Expression / regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / norepinephrine metabolic process / transcription elongation factor activity / target-directed miRNA degradation / elongin complex / surfactant homeostasis / epithelial cell maturation / Replication of the SARS-CoV-1 genome / VCB complex / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / intracellular membraneless organelle / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / blood vessel remodeling / embryonic placenta development / negative regulation of signal transduction / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / negative regulation of TORC1 signaling / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / visual perception / negative regulation of autophagy / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase binding / Pexophagy / lung development / erythrocyte differentiation / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / mitochondrion organization / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / positive regulation of cell differentiation / transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA transcription by RNA polymerase II / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Evasion by RSV of host interferon responses / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / transcription coactivator binding / cell morphogenesis / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Neddylation / microtubule cytoskeleton / regulation of gene expression / response to oxidative stress / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Replication of the SARS-CoV-2 genome / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / protein-macromolecule adaptor activity / transcription regulator complex / cellular response to hypoxia / molecular adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / protein ubiquitination / cilium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / Elongin C; Chain C, domain 1 / HIF-1 alpha, transactivation domain, C-terminal / HIF-1 alpha C terminal transactivation domain / Hypoxia-inducible factor 1-alpha bHLH domain / Hypoxia-inducible factor, alpha subunit-like / Hypoxia-inducible factor-1 / Nuclear translocator / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta/alpha domain ...von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / Elongin C; Chain C, domain 1 / HIF-1 alpha, transactivation domain, C-terminal / HIF-1 alpha C terminal transactivation domain / Hypoxia-inducible factor 1-alpha bHLH domain / Hypoxia-inducible factor, alpha subunit-like / Hypoxia-inducible factor-1 / Nuclear translocator / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta/alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / VHL superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain superfamily / VHL beta domain / VHL box domain / Elongin-C / Elongin B / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / PAS domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
von Hippel-Lindau disease tumor suppressor / Elongin-C / Elongin-B / Endothelial PAS domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.002 Å
データ登録者Tarade, D. / Ohh, M. / Lee, J.E.
資金援助 カナダ, 3件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-77718 (M.O) カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-136978 (M.O) カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-133694 (J.E.L) カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: HIF-2 alpha-pVHL complex reveals broad genotype-phenotype correlations in HIF-2 alpha-driven disease.
著者: Tarade, D. / Robinson, C.M. / Lee, J.E. / Ohh, M.
履歴
登録2017年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
V: von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
B: Elongin-B
C: Elongin-C
H: Hypoxia-Inducible Factor 2 alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8914
ポリマ－44,8914
非ポリマー00
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, VHL-elongin B-elongin C (VBC) complex is supported by size exclusion chromatography. Biolayer interferometry kinetic binding experiments confirm binding of VBC complex to peptide substrate.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.770, 59.770, 246.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 von Hippel-Lindau disease tumor suppressor / Protein G7 / pVHL


分子量: 18702.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40337
#2: タンパク質 Elongin-B / EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / ...EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / Transcription elongation factor B polypeptide 2


分子量: 13147.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOB, TCEB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15370
#3: タンパク質 Elongin-C / EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / ...EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / Transcription elongation factor B polypeptide 1


分子量: 10843.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOC, TCEB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15369
#4: タンパク質・ペプチド Hypoxia-Inducible Factor 2 alpha


分子量: 2197.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99814*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.76 % / 解説: Trapezoidal plates.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 26% (v/v) PEG-3350, 0.2 M Li2SO4, 0.1 M Bis-Tris. 7 mg/mL protein complex.
Temp details: Drops were set at 277 K. Incubated at 293 K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.28339 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28339 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.002→48.307 Å / Num. obs: 31053 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 8.54 % / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.002→2.05 Å / 冗長度: 3.81 % / Mean I/σ(I) obs: 1.32 / Num. unique obs: 2084 / CC1/2: 0.701 / Rrim(I) all: 0.912 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LM8

1lm8


解像度: 2.002→48.307 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2355 1553 5 %
Rwork0.1986 --
obs0.2005 31047 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.002→48.307 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2790 0 0 102 2892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122861
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0943900
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2711740
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008505
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.002-2.06660.34091290.29862452X-RAY DIFFRACTION93
2.0666-2.14050.25931380.2742612X-RAY DIFFRACTION99
2.1405-2.22620.31731400.23342658X-RAY DIFFRACTION100
2.2262-2.32750.24081370.21872607X-RAY DIFFRACTION100
2.3275-2.45020.23041390.20622657X-RAY DIFFRACTION100
2.4502-2.60370.25731420.21082686X-RAY DIFFRACTION100
2.6037-2.80470.26961410.2162670X-RAY DIFFRACTION100
2.8047-3.08690.24321410.22382688X-RAY DIFFRACTION100
3.0869-3.53350.26181440.21172746X-RAY DIFFRACTION100
3.5335-4.45130.20511460.15892760X-RAY DIFFRACTION100
4.4513-48.32150.20691560.17832958X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.9293-1.47190.76627.1715-2.14456.43620.1005-0.22510.2325-0.3677-0.056-0.0288-0.18970.1846-0.09750.327-0.02270.05150.21610.03770.350445.261835.4697101.4883
24.7451-1.45492.32996.17590.61065.62230.26030.03280.2878-0.5152-0.1253-0.5433-0.1925-0.1209-0.08780.46350.01910.11540.23850.05750.372938.179342.300796.3569
34.98464.9377-1.30096.4817-4.74237.8391-0.02930.0593-0.7980.19150.4041.11740.2424-2.1822-0.50040.3114-0.03620.06890.62510.08920.599734.011430.2512108.3732
42.7646-1.1909-0.57611.08711.36132.27160.21380.31170.163-0.16-0.0460.05010.03810.0167-0.07270.3815-0.02910.00180.33170.00730.280248.392525.950196.4886
57.3566-1.9873-0.04584.27945.73229.05410.10790.08980.4637-0.1969-0.2369-0.1965-0.695-0.22510.08540.4054-0.06110.10630.2880.01950.404555.433736.1296104.4895
65.96222.61042.40646.44432.11753.5220.2447-0.06280.40380.1703-0.0015-0.2507-0.44890.3392-0.21360.3818-0.09440.00340.3634-0.07010.426460.038137.9958115.0659
72.4823-0.554-0.30052.44520.28053.50860.0364-0.16140.16980.04110.0784-0.17120.00490.2595-0.12830.2886-0.0598-0.00410.3167-0.0060.303152.066626.3474111.823
88.12442.80024.21259.60462.86536.9460.0365-0.1818-0.5149-0.46950.14161.2796-0.2047-0.43790.17260.45580.00470.10810.4860.08460.696825.124311.503139.2792
94.08220.3863-0.67431.69650.70764.011-0.0217-0.4041-0.27280.3528-0.04150.14920.369-0.35330.06520.4478-0.12570.02130.31360.04020.324635.959315.8134138.4821
106.3564-0.539-5.52273.17821.46067.75330.0121-0.25360.00460.31-0.10470.20030.0777-0.04880.05390.3789-0.14470.01440.3551-0.01820.340936.071419.5544136.3533
114.1469-2.2843-1.93132.48281.19614.36780.0229-0.2339-0.17320.1914-0.05740.03910.51520.4460.06890.4332-0.0526-0.05120.35610.0080.320150.472215.3931122.4778
123.43134.46222.63219.70810.10987.1459-0.65811.04020.7828-0.46280.96760.3052-0.22080.0614-0.40230.4001-0.0304-0.02750.62090.04970.461551.451223.1415140.2737
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain B and resid 1:18)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 19:62)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 63:68)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 69:106)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 17:34)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain C and resid 35:57)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain C and resid 58:112)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain H and resid 527:540)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain V and resid 59:105)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain V and resid 106:141)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain V and resid 142:193)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain V and resid 194:209)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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