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- PDB-6buu: Crystal structure of AKT1 (aa 144-480) with a bisubstrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6buu
タイトルCrystal structure of AKT1 (aa 144-480) with a bisubstrate
要素
  • GLY-ARG-PRO-ARG-THR-THR-ZXW-PHE-ALA-GLU
  • RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
キーワードTRANSFERASE / AKT1 / RAC-alpha serine/theronine-protein kinase / kinase / phosphorylated tail / semi-synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / response to insulin-like growth factor stimulus / mammalian oogenesis stage / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of lymphocyte migration / negative regulation of protein localization to lysosome / maintenance of protein location in mitochondrion ...regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / response to insulin-like growth factor stimulus / mammalian oogenesis stage / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of lymphocyte migration / negative regulation of protein localization to lysosome / maintenance of protein location in mitochondrion / cellular response to decreased oxygen levels / cellular response to rapamycin / regulation of type B pancreatic cell development / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Negative regulation of the PI3K/AKT network / maternal placenta development / establishment of protein localization to mitochondrion / activation-induced cell death of T cells / potassium channel activator activity / AKT phosphorylates targets in the nucleus / neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / negative regulation of hydrogen peroxide-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / superior temporal gyrus development / negative regulation of cilium assembly / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of glucose metabolic process / cellular response to peptide / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of TORC2 signaling / positive regulation of protein localization to centrosome / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / positive regulation of organ growth / interleukin-18-mediated signaling pathway / response to fluid shear stress / fibroblast migration / MTOR signalling / mammary gland epithelial cell differentiation / positive regulation of sodium ion transport / positive regulation of cilium assembly / response to growth factor / beta-catenin destruction complex / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / tau-protein kinase / complement receptor mediated signaling pathway / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / regulation of microtubule-based process / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / regulation of protein export from nucleus / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / glycogen biosynthetic process / peripheral nervous system myelin maintenance / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / positive regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / phosphorylation / Wnt signalosome / cell migration involved in sprouting angiogenesis / response to growth hormone / regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of TOR signaling / anoikis / regulation of postsynapse organization / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / AKT phosphorylates targets in the cytosol / TORC2 complex binding / positive regulation of fibroblast migration / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / regulation of axon extension / Maturation of nucleoprotein / labyrinthine layer blood vessel development / tau-protein kinase activity / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to UV-A / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain ...Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RAC-alpha serine/threonine-protein kinase / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
Model detailsMn+bisubstrate
データ登録者Chu, N. / Gabelli, S.B. / Cole, P.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA74305 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA062924 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Akt Kinase Activation Mechanisms Revealed Using Protein Semisynthesis.
著者: Chu, N. / Salguero, A.L. / Liu, A.Z. / Chen, Z. / Dempsey, D.R. / Ficarro, S.B. / Alexander, W.M. / Marto, J.A. / Li, Y. / Amzel, L.M. / Gabelli, S.B. / Cole, P.A.
履歴
登録2017年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02024年7月10日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / struct_conn
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
B: RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
F: GLY-ARG-PRO-ARG-THR-THR-ZXW-PHE-ALA-GLU
G: GLY-ARG-PRO-ARG-THR-THR-ZXW-PHE-ALA-GLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0547
ポリマ－81,8484
非ポリマー2063
水4,288238
1
A: RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
F: GLY-ARG-PRO-ARG-THR-THR-ZXW-PHE-ALA-GLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0754
ポリマ－40,9242
非ポリマー1512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area15830 Å2
手法PISA
2
B: RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
G: GLY-ARG-PRO-ARG-THR-THR-ZXW-PHE-ALA-GLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9793
ポリマ－40,9242
非ポリマー551
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.628, 56.267, 91.837
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RAC-alpha serine/threonine-protein kinase / Protein kinase B / PKB / Protein kinase B alpha / PKB alpha / Proto-oncogene c-Akt / RAC-PK-alpha


分子量: 39238.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKT1, PKB, RAC / プラスミド: pfastbac
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P31749, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド GLY-ARG-PRO-ARG-THR-THR-ZXW-PHE-ALA-GLU


分子量: 1685.502 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49841*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.18 % / Mosaicity: 1.039 ° / Mosaicity esd: 0.014 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG 3000, 0.1M Hepes HCL, 0.2M Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R 200K-A / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 31906 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 2.995 / Net I/σ(I): 17.5 / Num. measured all: 96011
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.441.90.13910210.9530.1130.181.35861.9
2.44-2.492.10.13311940.9690.1050.171.41771.4
2.49-2.532.30.13113310.9680.0990.1651.39378.5
2.53-2.592.50.13314740.9620.0970.1661.63688.2
2.59-2.642.80.12616720.9720.0880.1551.5899
2.64-2.730.11216250.9750.0770.1371.81997.7
2.7-2.7730.10816650.9790.0740.1311.94199.9
2.77-2.853.10.10216760.9780.0690.1242.12799
2.85-2.933.10.09416530.9840.0640.1152.30199.5
2.93-3.023.20.08816840.9840.0590.1072.55299.5
3.02-3.133.20.08716900.9850.0580.1052.59499.5
3.13-3.263.30.07816670.9880.0510.0942.99199.5
3.26-3.413.30.07316630.9890.0470.0873.21599.5
3.41-3.583.30.06716830.9910.0430.083.61499.3
3.58-3.813.30.06716850.990.0440.084.10698.9
3.81-4.13.30.06416650.9920.0420.0774.10199
4.1-4.523.30.06216920.9920.0410.0754.56698.9
4.52-5.173.20.06217020.9920.0410.0754.32698.9
5.17-6.513.20.06116990.9910.040.0743.76299.6
6.51-502.90.05317650.9950.0370.0644.22498.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
REFMAC5.8.0135位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4EKK

4ekk


解像度: 2.4→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / WRfactor Rfree: 0.2268 / WRfactor Rwork: 0.1818 / FOM work R set: 0.839 / SU B: 6.834 / SU ML: 0.162 / SU R Cruickshank DPI: 0.5097 / SU Rfree: 0.2665 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.51 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2296 1382 4.7 %RANDOM
Rwork0.1831 ---
obs0.1854 28033 86.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 150.93 Å2 / Biso mean: 37.814 Å2 / Biso min: 8.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.58 Å20 Å20.74 Å2
2---1.31 Å20 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5498 0 7 238 5743
Biso mean--63.25 33.83 -
残基数----662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0195687
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025347
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9611.997679
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.039312330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9865.015668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.42623.309275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.1151011
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2971542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2799
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021346
LS精密化 シェル解像度: 2.398→2.46 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 62 -
Rwork0.21 1341 -
all-1403 -
obs--56.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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