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- PDB-6bsm: BMP1 complexed with a reverse hydroxamate - compound 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bsm
タイトルBMP1 complexed with a reverse hydroxamate - compound 4
要素Bone morphogenetic protein 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / endopeptidase / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen C-endopeptidase / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / positive regulation of cartilage development / HDL assembly / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / dorsal/ventral pattern formation / collagen fibril organization / cartilage condensation / Degradation of the extracellular matrix ...procollagen C-endopeptidase / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / positive regulation of cartilage development / HDL assembly / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / dorsal/ventral pattern formation / collagen fibril organization / cartilage condensation / Degradation of the extracellular matrix / ossification / cytokine activity / skeletal system development / growth factor activity / metalloendopeptidase activity / protein processing / metallopeptidase activity / peptidase activity / vesicle / cell differentiation / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bone morphogenetic protein 1/tolloid-like protein / Tolloid/BMP1 peptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Bone morphogenetic protein 1/tolloid-like protein / Tolloid/BMP1 peptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E7D / Bone morphogenetic protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Gampe, R. / Shewchuk, L.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2018
タイトル: Reverse Hydroxamate Inhibitors of Bone Morphogenetic Protein 1.
著者: Kallander, L.S. / Washburn, D. / Hilfiker, M.A. / Eidam, H.S. / Lawhorn, B.G. / Prendergast, J. / Fox, R. / Dowdell, S. / Manns, S. / Hoang, T. / Zhao, S. / Ye, G. / Hammond, M. / Holt, D.A. ...著者: Kallander, L.S. / Washburn, D. / Hilfiker, M.A. / Eidam, H.S. / Lawhorn, B.G. / Prendergast, J. / Fox, R. / Dowdell, S. / Manns, S. / Hoang, T. / Zhao, S. / Ye, G. / Hammond, M. / Holt, D.A. / Roethke, T. / Hong, X. / Reid, R.A. / Gampe, R. / Zhang, H. / Diaz, E. / Rendina, A.R. / Quinn, A.M. / Willette, B.
履歴
登録2017年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4634
ポリマ－22,9251
非ポリマー5383
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.789, 101.789, 101.789
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein 1 / BMP-1 / Mammalian tolloid protein / mTld / Procollagen C-proteinase / PCP


分子量: 22925.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMP1, PCOLC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13497, procollagen C-endopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-E7D / N-({[(2R)-2-{[hydroxy(hydroxymethyl)amino]methyl}heptanoyl]amino}methyl)-7-methoxy-1-benzofuran-2-carboxamide


分子量: 407.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N3O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 5% PEG3350, 200 mM KSCN, 10mM spermadine

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→50 Å / Num. obs: 15311 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.036 / Net I/σ(I): 12.8 / Num. measured all: 140111
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.33-2.419.30.57615021.0111100
2.41-2.519.30.44514961.031100
2.51-2.629.30.31215401.0481100
2.62-2.769.20.25215031.0871100
2.76-2.949.30.16815171.043199.9
2.94-3.169.20.11215101.0481100
3.16-3.489.30.07215251.0141100
3.48-3.9890.06215391.0371100
3.98-5.028.90.05215541.0281100
5.02-108.70.04416251.017199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.33→45.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 9.667 / SU ML: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.214 / ESU R Free: 0.181
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2245 475 3.1 %RANDOM
Rwork0.1923 ---
obs0.1933 14815 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.57 Å2 / Biso mean: 57.112 Å2 / Biso min: 27.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.33→45.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1599 0 31 107 1737
Biso mean--52.32 50.02 -
残基数----201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191692
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021497
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.9512293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96333458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0065203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.20422.17685
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.79915261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9141517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211906
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02387
LS精密化 シェル解像度: 2.33→2.391 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 46 -
Rwork0.272 1051 -
all-1097 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.013 Å / Origin y: -8.607 Å / Origin z: -15.631 Å
111213212223313233
T0.0308 Å20.0079 Å20.0219 Å2-0.0533 Å20.042 Å2--0.0613 Å2
L2.2941 °2-0.6158 °2-0.0946 °2-0.81 °20.0372 °2--0.0047 °2
S0.1022 Å °0.0537 Å °0.0734 Å °0.0561 Å °-0.1001 Å °-0.0944 Å °-0.0033 Å °-0.0082 Å °-0.0021 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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