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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bra
タイトルHIV-1 protease (D25N, inactive) in complex with phage display optimized substrate SGIFLETS
要素
  • Phage display-optimized HIV-1 protease substrate
  • Protease
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV / HIV-1 / substrate / complex / phage display / recongition / hydrogen bonding
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Enterobacteria phage fd (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.111 Å
データ登録者Windsor, I.W. / Raines, R.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103399 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM044783 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: A substrate selected by phage display exhibits enhanced side-chain hydrogen bonding to HIV-1 protease.
著者: Windsor, I.W. / Raines, R.T.
履歴
登録2017年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
S: Phage display-optimized HIV-1 protease substrate
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4747
ポリマ－22,3323
非ポリマー1424
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area9340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.033, 85.767, 46.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10739.691 Da / 分子数: 2 / 変異: D25N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / プラスミド: pET32b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5RZ08
#2: タンパク質・ペプチド Phage display-optimized HIV-1 protease substrate


分子量: 852.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Enterobacteria phage fd (ファージ)
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M sodium acetate, 1.0 M sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月22日
回折測定詳細: 0.50 degrees, 2.0 sec, detector distance 120.00 mm / 手法: \w scans
放射モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.06 / 数: 614508
反射解像度: 1.11→50 Å / Num. obs: 91408 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/av σ(I): 33.558 / Net I/σ(I): 33.6
反射 シェル解像度: 1.11→1.13 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.612 / Mean I/σ(I) obs: 1.452 / Rsym value: 0.612 / % possible all: 88.4
Cell measurementReflection used: 614508

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KJF

1kjf


解像度: 1.111→27.622 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.184 1999 2.22 %
Rwork0.1709 --
obs0.1711 90097 98.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 54.68 Å2 / Biso mean: 15.3934 Å2 / Biso min: 5.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.111→27.622 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1572 0 4 275 1851
Biso mean--19.58 27.13 -
残基数----206
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041873
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7822565
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083305
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005327
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.4971051
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1107-1.13850.28451270.25955570569788
1.1385-1.16930.23421380.23096112625097
1.1693-1.20370.22351420.20966227636999
1.2037-1.24250.21581410.19596257639899
1.2425-1.2870.19091430.1896283642699
1.287-1.33850.19041420.18446263640599
1.3385-1.39940.19251430.18366327647099
1.3994-1.47320.18171440.173963086452100
1.4732-1.56550.17361440.168863446488100
1.5655-1.68630.17241440.160863756519100
1.6863-1.8560.17761460.166864146560100
1.856-2.12450.18121460.159464296575100
2.1245-2.67630.20081470.170664896636100
2.6763-27.63080.16351520.15826700685299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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