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- PDB-6br1: Tubulin-RB3_SLD-TTL in complex with heterocyclic pyrimidine compo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6br1
タイトルTubulin-RB3_SLD-TTL in complex with heterocyclic pyrimidine compound 4a
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
  • Tubulin tyrosine ligase
キーワードCELL CYCLE/INHIBITOR / Microtubule Inhibitor / Colchicine Cancer / CELL CYCLE / CELL CYCLE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle ...tubulin-tyrosine ligase activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / microtubule depolymerization / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / neuron projection / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / ATP-grasp fold, A domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Dna Ligase; domain 1 / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Chem-E3Y / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta chain / Tubulin tyrosine ligase / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain / Stathmin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.304 Å
データ登録者Kumar, G. / Wang, Y. / Li, W. / White, S.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA148706 米国
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / : 2018
タイトル: Heterocyclic-Fused Pyrimidines as Novel Tubulin Polymerization Inhibitors Targeting the Colchicine Binding Site: Structural Basis and Antitumor Efficacy.
著者: Banerjee, S. / Arnst, K.E. / Wang, Y. / Kumar, G. / Deng, S. / Yang, L. / Li, G.B. / Yang, J. / White, S.W. / Li, W. / Miller, D.D.
履歴
登録2017年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin tyrosine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)264,96421
ポリマ-261,3056
非ポリマー3,65915
12,556697
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.927, 157.613, 180.989
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain C and resid 1 through 437)
12(chain B and (resid 2 through 72 or (resid 73...
22(chain D and resid 2 through 428)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETVALVALchain AAA1 - 4371 - 437
211METMETVALVAL(chain C and resid 1 through 437)CC1 - 4371 - 437
112ARGARGTHRTHR(chain B and (resid 2 through 72 or (resid 73...BB2 - 722 - 72
122METMETMETMET(chain B and (resid 2 through 72 or (resid 73...BB7373
132ARGARGALAALA(chain B and (resid 2 through 72 or (resid 73...BB2 - 4282 - 428
142ARGARGALAALA(chain B and (resid 2 through 72 or (resid 73...BB2 - 4282 - 428
152ARGARGALAALA(chain B and (resid 2 through 72 or (resid 73...BB2 - 4282 - 428
162ARGARGALAALA(chain B and (resid 2 through 72 or (resid 73...BB2 - 4282 - 428
212ARGARGALAALA(chain D and resid 2 through 428)DD2 - 4282 - 428

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 4種, 6分子 ACBDEF

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50041.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287AGU7, UniProt: P02554*PLUS
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16844.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STMN4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H169
#4: タンパク質 Tubulin tyrosine ligase


分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1BQ43

-
非ポリマー , 8種, 712分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / : C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#8: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 化合物 ChemComp-E3Y / 2-chloro-4-(6-methoxy-3,4-dihydroquinolin-1(2H)-yl)pyrido[2,3-d]pyrimidine


分子量: 326.780 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C17H15ClN4O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 697 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 6% PEG 4000, 5% Glycerol, 0.1 M MES, 30 mM CaCl2, 30 mM MgCl2, pH 6.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 132488 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 31.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.142 / Χ2: 1.024 / Net I/σ(I): 4.6 / Num. measured all: 991151
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.357.51.06487130.6570.411.1411.04499.9
2.35-2.417.50.87787300.7160.340.9421.07100
2.41-2.487.40.70187280.80.2740.7541.087100
2.48-2.5570.58488020.8290.2360.6311.081100
2.55-2.637.60.46587230.8910.1790.4991.089100
2.63-2.737.70.39887580.9270.1520.4261.087100
2.73-2.847.70.31487650.9490.120.3371.092100
2.84-2.977.50.24887910.9640.0960.2671.062100
2.97-3.127.10.18987850.9740.0760.2041.057100
3.12-3.327.60.15488200.9830.0590.1651.04299.9
3.32-3.577.70.1388490.9860.050.1391.004100
3.57-3.937.60.11488560.9880.0440.1220.976100
3.93-4.57.50.10688960.9890.0410.1130.969100
4.5-5.677.60.10289770.9890.0390.1090.93100
5.67-507.10.08592950.9930.0340.0920.7899.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.304→49.639 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2352 7572 5.84 %
Rwork0.1935 122085 -
obs0.1959 129657 97.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 185.93 Å2 / Biso mean: 47.6423 Å2 / Biso min: 14.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.304→49.639 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17236 0 241 697 18174
Biso mean--45.61 42.13 -
残基数----2178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00317847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66524199
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0442626
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043135
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8210686
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A3979X-RAY DIFFRACTION10.645TORSIONAL
12C3979X-RAY DIFFRACTION10.645TORSIONAL
21B3920X-RAY DIFFRACTION10.645TORSIONAL
22D3920X-RAY DIFFRACTION10.645TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3043-2.33050.38551880.3112956314471
2.3305-2.35790.29662300.27673478370885
2.3579-2.38670.27032330.26883792402592
2.3867-2.41690.30832650.26283886415195
2.4169-2.44870.30172790.24723994427397
2.4487-2.48220.29512330.24553993422697
2.4822-2.51770.27012680.24094069433798
2.5177-2.55530.28542480.23544102435099
2.5553-2.59520.28912440.223741054349100
2.5952-2.63780.2732620.220641164378100
2.6378-2.68320.24432590.227641244383100
2.6832-2.7320.292450.230541234368100
2.732-2.78460.2662660.224641464412100
2.7846-2.84140.25982660.215941254391100
2.8414-2.90320.28012610.220241174378100
2.9032-2.97070.25682880.216441304418100
2.9707-3.0450.26782470.205241544401100
3.045-3.12730.24042360.203141504386100
3.1273-3.21930.26522670.209841544421100
3.2193-3.32320.2422830.200541314414100
3.3232-3.4420.23492610.195941214382100
3.442-3.57970.23872420.183941984440100
3.5797-3.74260.21852490.182542024451100
3.7426-3.93980.22862450.172641894434100
3.9398-4.18660.17862560.158541854441100
4.1866-4.50960.1842510.149142004451100
4.5096-4.96310.17992330.143642504483100
4.9631-5.68030.20122640.166942274491100
5.6803-7.15320.21822580.18642754533100
7.1532-49.65080.19642450.17014393463898
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.3028 Å / Origin y: -44.3381 Å / Origin z: -26.6186 Å
111213212223313233
T0.0847 Å2-0.0183 Å2-0.0079 Å2-0.2198 Å2-0.034 Å2--0.254 Å2
L0.1518 °20.0339 °20.123 °2-0.6718 °20.5655 °2--1.0293 °2
S-0.0282 Å °-0.0078 Å °-0.0127 Å °-0.0398 Å °0.0981 Å °-0.0246 Å °-0.0326 Å °0.0761 Å °-0.055 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 437
2X-RAY DIFFRACTION1allA501
3X-RAY DIFFRACTION1allB2 - 428
4X-RAY DIFFRACTION1allB501
5X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 440
6X-RAY DIFFRACTION1allC501
7X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 431
8X-RAY DIFFRACTION1allE6 - 141
9X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 380
10X-RAY DIFFRACTION1allL1
11X-RAY DIFFRACTION1allM1 - 2
12X-RAY DIFFRACTION1allN1 - 2
13X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 5
14X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 811
15X-RAY DIFFRACTION1allG1 - 2
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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