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- PDB-6box: Structure of the S. pombe Clr4 catalytic domain bound to SAH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6box
タイトルStructure of the S. pombe Clr4 catalytic domain bound to SAH
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase / SET domain
機能・相同性
機能・相同性情報


CLRC complex / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / siRNA-independent facultative heterochromatin formation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / subtelomeric heterochromatin / mating-type region heterochromatin / [histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase ...CLRC complex / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / siRNA-independent facultative heterochromatin formation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / subtelomeric heterochromatin / mating-type region heterochromatin / [histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / siRNA-mediated pericentric heterochromatin formation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / ubiquitin-modified histone reader activity / pericentric heterochromatin formation / protein-lysine N-methyltransferase activity / spindle pole body / silent mating-type cassette heterochromatin formation / histone methyltransferase activity / histone reader activity / pericentric heterochromatin / subtelomeric heterochromatin formation / ubiquitin binding / methyltransferase activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / methylation / single-stranded RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K9 methyltransferase / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Beta-clip-like / SET domain ...Histone H3-K9 methyltransferase / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Beta-clip-like / SET domain / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.412 Å
データ登録者Currie, M.A. / Moazed, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1 GM072805 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Automethylation-induced conformational switch in Clr4 (Suv39h) maintains epigenetic stability.
著者: Iglesias, N. / Currie, M.A. / Jih, G. / Paulo, J.A. / Siuti, N. / Kalocsay, M. / Gygi, S.P. / Moazed, D.
履歴
登録2017年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,78912
ポリマ－68,4972
非ポリマー1,29210
水1,04558
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8946
ポリマ－34,2481
非ポリマー6465
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8946
ポリマ－34,2481
非ポリマー6465
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.625, 71.255, 87.239
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific / Cryptic loci regulator 4 / Histone H3-K9 methyltransferase / H3-K9-HMTase / Lysine N-methyltransferase 1


分子量: 34248.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: clr4, kmt1, SPBC428.08c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60016, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200 mM calcium acetate, 100 mM Imidazole, pH 7.5, 15% PEG 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→54.2053 Å / Num. obs: 24906 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.991 / Rpim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.412→2.5086 Å / CC1/2: 0.552 / Rpim(I) all: 0.703

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MVH

1mvh


解像度: 2.412→54.192 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2762 1268 5.09 %
Rwork0.231 --
obs0.2333 24906 96.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.412→54.192 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4275 0 60 58 4393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5325993
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.4541609
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042633
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003791
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.412-2.50860.4381130.39551921X-RAY DIFFRACTION71
2.5086-2.62270.35741310.33812668X-RAY DIFFRACTION99
2.6227-2.7610.36081360.30282713X-RAY DIFFRACTION100
2.761-2.9340.29961390.26822701X-RAY DIFFRACTION100
2.934-3.16050.32181400.26552712X-RAY DIFFRACTION100
3.1605-3.47850.26921420.22982724X-RAY DIFFRACTION100
3.4785-3.98170.2541580.20432707X-RAY DIFFRACTION100
3.9817-5.0160.20351390.17482730X-RAY DIFFRACTION100
5.016-54.20530.25151700.1972762X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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