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- PDB-6bml: Structure of human DHHC20 palmitoyltransferase, irreversibly inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bml
タイトルStructure of human DHHC20 palmitoyltransferase, irreversibly inhibited by 2-bromopalmitate
要素human DHHC20 palmitoyltransferase
キーワードTRANSFERASE / DHHC / lipid / acyl / palmitoyltransferase.
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-cysteine S-myristoyltransferase activity / protein-cysteine S-stearoyltransferase activity / peptidyl-L-cysteine S-palmitoylation / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / palmitoyltransferase activity / synaptic vesicle maturation / positive regulation by host of viral process / protein targeting to membrane ...protein-cysteine S-myristoyltransferase activity / protein-cysteine S-stearoyltransferase activity / peptidyl-L-cysteine S-palmitoylation / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / palmitoyltransferase activity / synaptic vesicle maturation / positive regulation by host of viral process / protein targeting to membrane / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Maturation of spike protein / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Palmitoyltransferase, DHHC domain / DHHC palmitoyltransferase / DHHC domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
3'-PHOSPHATE-ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PALMITIC ACID / PHOSPHATE ION / Palmitoyltransferase ZDHHC20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Rana, M.S. / Lee, C.-J. / Banerjee, A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Fatty acyl recognition and transfer by an integral membraneS-acyltransferase.
著者: Rana, M.S. / Kumar, P. / Lee, C.J. / Verardi, R. / Rajashankar, K.R. / Banerjee, A.
履歴
登録2017年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: human DHHC20 palmitoyltransferase
B: human DHHC20 palmitoyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,67211
ポリマ－69,2002
非ポリマー1,4729
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3590 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area29720 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)99.794, 99.794, 159.947
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 human DHHC20 palmitoyltransferase / Zinc finger DHHC domain-containing protein 20 / DHHC-20


分子量: 34600.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZDHHC20 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q5W0Z9, protein S-acyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 12分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-PAP / 3'-PHOSPHATE-ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′-りん酸5′-二りん酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 0.1M HEPES, pH 7.03, 50mM KH2PO4, 31% PEG 300, 50mM DTT, and 2.5% 2,5-hexanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.27951 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.27951 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→28.81 Å / Num. obs: 19027 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 15.7 % / Biso Wilson estimate: 118.88 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.16 / Net I/σ(I): 13.6 / Num. measured all: 297993 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.95-3.1315.73.9330720.2841.014.05999.8
8.85-28.8114.70.04170910.0110.04297.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.28 Å28.81 Å
Translation6.28 Å28.81 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
Aimless0.5.29データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.95→28.808 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2453 1884 9.94 %
Rwork0.2356 --
obs0.2366 18958 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→28.808 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4772 0 81 3 4856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035029
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4266811
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.3662825
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035729
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003823
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9505-3.03010.35211440.36551301X-RAY DIFFRACTION98
3.0301-3.11920.34121460.34621304X-RAY DIFFRACTION100
3.1192-3.21980.33561480.3361318X-RAY DIFFRACTION100
3.2198-3.33470.36721430.30261304X-RAY DIFFRACTION100
3.3347-3.4680.32971460.31011302X-RAY DIFFRACTION100
3.468-3.62550.30671480.2911292X-RAY DIFFRACTION100
3.6255-3.81630.22191400.27541324X-RAY DIFFRACTION100
3.8163-4.05480.29211430.25191315X-RAY DIFFRACTION100
4.0548-4.36680.25461400.2391317X-RAY DIFFRACTION100
4.3668-4.80450.26631510.22971321X-RAY DIFFRACTION100
4.8045-5.49550.2211430.221310X-RAY DIFFRACTION100
5.4955-6.90790.22981470.23881332X-RAY DIFFRACTION100
6.9079-28.80940.19371450.18331334X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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