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- PDB-6bmb: Crystal structure of Arabidopsis Dehydroquinate dehydratase-shiki... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bmb
タイトルCrystal structure of Arabidopsis Dehydroquinate dehydratase-shikimate dehydrogenase (T381G mutant) in complex with tartrate and shikimate
要素Bifunctional 3-dehydroquinate dehydratase/shikimate dehydrogenase, chloroplastic
キーワードOXIDOREDUCTASE / Arabidopsis Shikimate dehydrogenase / NADP+ / Tartrate / shikimate
機能・相同性
機能・相同性情報


shikimate dehydrogenase (NADP+) / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / shikimate metabolic process / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity / embryo development ending in seed dormancy / chloroplast stroma / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process ...shikimate dehydrogenase (NADP+) / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / shikimate metabolic process / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity / embryo development ending in seed dormancy / chloroplast stroma / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / chloroplast / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Shikimate dehydrogenase / Quinate/shikimate 5-dehydrogenase/glutamyl-tRNA reductase / Shikimate / quinate 5-dehydrogenase / Shikimate dehydrogenase family / SDH, C-terminal / Shikimate 5'-dehydrogenase C-terminal domain / 3-dehydroquinate dehydratase type I / Type I 3-dehydroquinase / Shikimate dehydrogenase substrate binding, N-terminal / Shikimate dehydrogenase substrate binding domain ...Shikimate dehydrogenase / Quinate/shikimate 5-dehydrogenase/glutamyl-tRNA reductase / Shikimate / quinate 5-dehydrogenase / Shikimate dehydrogenase family / SDH, C-terminal / Shikimate 5'-dehydrogenase C-terminal domain / 3-dehydroquinate dehydratase type I / Type I 3-dehydroquinase / Shikimate dehydrogenase substrate binding, N-terminal / Shikimate dehydrogenase substrate binding domain / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SKM / L(+)-TARTARIC ACID / Bifunctional 3-dehydroquinate dehydratase/shikimate dehydrogenase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.077 Å
データ登録者Christendat, D. / Peek, J.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2015-06747 カナダ
引用ジャーナル: Plant J. / 年: 2018
タイトル: Structural and biochemical approaches uncover multiple evolutionary trajectories of plant quinate dehydrogenases.
著者: Gritsunov, A. / Peek, J. / Diaz Caballero, J. / Guttman, D. / Christendat, D.
履歴
登録2017年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional 3-dehydroquinate dehydratase/shikimate dehydrogenase, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5615
ポリマ－57,0451
非ポリマー5164
水5,621312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20250 Å2
2
A: Bifunctional 3-dehydroquinate dehydratase/shikimate dehydrogenase, chloroplastic
ヘテロ分子

A: Bifunctional 3-dehydroquinate dehydratase/shikimate dehydrogenase, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,12310
ポリマ－114,0902
非ポリマー1,0338
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area5360 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area37360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.620, 96.620, 115.710
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-900-

HOH

21A-1001-

HOH

31A-1006-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Bifunctional 3-dehydroquinate dehydratase/shikimate dehydrogenase, chloroplastic / DHQ-SDH protein / DHQase-SORase / Protein EMBRYO DEFECTIVE 3004


分子量: 57044.910 Da / 分子数: 1 / 変異: Thr381Gly / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: EMB3004, At3g06350, F24P17.18
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9SQT8, 3-dehydroquinate dehydratase, shikimate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物 ChemComp-SKM / (3R,4S,5R)-3,4,5-TRIHYDROXYCYCLOHEX-1-ENE-1-CARBOXYLIC ACID / SHIKIMATE / シキミ酸


分子量: 174.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H10O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 100 mM sodium citrate, pH 4.8, and 2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.077→31.626 Å / Num. obs: 37904 / % possible obs: 99.23 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 9.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GPT

2gpt


解像度: 2.077→31.626 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 1627 4.93 %
Rwork0.217 --
obs0.2198 33026 86.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 80.78 Å2 / Biso mean: 35.7131 Å2 / Biso min: 18.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.077→31.626 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3815 0 32 312 4159
Biso mean--36.99 37.17 -
残基数----498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093911
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9715292
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053605
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.142343
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.077-2.13810.31861300.28482244237476
2.1381-2.20710.31491140.26792347246178
2.2071-2.2860.33121140.26482282239676
2.286-2.37750.38041320.26232385251780
2.3775-2.48560.32661220.26252383250579
2.4856-2.61660.3781480.2592449259782
2.6166-2.78050.31971120.26162568268085
2.7805-2.9950.31441240.24872727285190
2.995-3.29610.27421280.23142883301195
3.2961-3.77240.24681640.19732952311697
3.7724-4.75020.23311790.16792996317598
4.7502-31.62990.22951600.1913183334399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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