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- PDB-6bk5: Inactive choanoflagellate E3 ubiquitin ligase Cbl TKB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bk5
タイトルInactive choanoflagellate E3 ubiquitin ligase Cbl TKB
要素Ubiquitin Ligase Cbl
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin ligase / Cbl
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of signaling / phosphotyrosine residue binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / cell surface receptor signaling pathway / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily ...Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / UBA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
RING-type E3 ubiquitin transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Salpingoeca rosetta (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.401 Å
データ登録者Amacher, J.F. / Kuriyan, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Jane Coffin Childs Memorial Fund for Medical ResearchPostdoctoral fellowship 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2018
タイトル: Phosphorylation control of the ubiquitin ligase Cbl is conserved in choanoflagellates.
著者: Amacher, J.F. / Hobbs, H.T. / Cantor, A.C. / Shah, L. / Rivero, M.J. / Mulchand, S.A. / Kuriyan, J.
履歴
登録2017年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin Ligase Cbl
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0622
ポリマ－41,0221
非ポリマー401
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.251, 115.251, 68.777
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-560-

HOH

21A-599-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin Ligase Cbl


分子量: 41021.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salpingoeca rosetta (strain ATCC 50818 / BSB-021) (真核生物)
株: ATCC 50818 / BSB-021 / 遺伝子: PTSG_09506 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: F2UL73
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2% (w/v) Tacsimate pH 7.0, 10% (w/v) polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.999996 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999996 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40.4 Å / Num. obs: 20844 / % possible obs: 99.84 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 2.04 % / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.075 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 9.67
反射 シェル解像度: 2.401→2.54 Å / 冗長度: 2.03 % / Mean I/σ(I) obs: 1.73 / Num. unique obs: 5377 / CC1/2: 0.648 / Rrim(I) all: 0.527 / Rsym value: 0.677 / % possible all: 83.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.401→40.392 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.15
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2085 959 4.6 %Random selection
Rwork0.1668 ---
obs0.1688 20844 99.84 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.401→40.392 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2670 0 1 139 2810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072735
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8493706
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0051640
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048404
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005475
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4009-2.52740.26971290.23522778X-RAY DIFFRACTION99
2.5274-2.68580.26931220.2082832X-RAY DIFFRACTION100
2.6858-2.89310.23891290.19732823X-RAY DIFFRACTION100
2.8931-3.18410.24041340.18662821X-RAY DIFFRACTION100
3.1841-3.64460.21121550.16842824X-RAY DIFFRACTION100
3.6446-4.59080.17341370.13792865X-RAY DIFFRACTION100
4.5908-40.39780.18671530.14572942X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.11060.3471-0.5023.3849-0.81523.84060.0775-0.1304-0.205-0.1174-0.5478-1.04170.02680.92850.23550.31620.02190.05190.42940.21620.5064-34.0215-9.7346-0.373
21.5259-1.0245-0.23212.77230.57431.04680.00320.00610.00980.077-0.0089-0.04380.01980.15980.01730.22230.0029-0.02040.19470.03420.1654-44.9234-26.003411.4159
33.8721-3.1309-0.83752.94141.7155.0808-0.1724-0.33830.04791.0470.1466-0.24820.28620.22960.00940.52030.0442-0.02170.31140.0750.2626-42.0035-37.7621.7387
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 27 through 151 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 152 through 304 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 305 through 349 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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