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- PDB-6bj3: TCR55 in complex with HIV(Pol448-456)/HLA-B35 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bj3
タイトルTCR55 in complex with HIV(Pol448-456)/HLA-B35
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HIV Pol B35 peptide
  • HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain
  • TCR 55 alpha chain
  • TCR 55 beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / non-agonist / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / integrase activity / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation ...regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / integrase activity / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / Binding and entry of HIV virion / detection of bacterium / immune system process / viral life cycle / negative regulation of receptor binding / secretory granule membrane / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / Assembly Of The HIV Virion / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Budding and maturation of HIV virion / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / HIV-1 retropepsin / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / exoribonuclease H activity / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / defense response / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / host multivesicular body / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / protein processing / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / Interferon alpha/beta signaling / viral penetration into host nucleus / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / RNA stem-loop binding / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / RNA-directed DNA polymerase activity / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / MHC class II protein complex binding / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / peptidase activity / ER-Phagosome pathway / host cell / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / viral nucleocapsid / early endosome membrane / DNA recombination
類似検索 - 分子機能
: / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 ...: / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Beta-2-Microglobulin / : / Reverse transcriptase thumb / MHC class I-like antigen recognition-like / Reverse transcriptase thumb domain / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Immunoglobulin V-Type / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Immunoglobulin V-set domain / : / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Immunoglobulin V-set domain / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Human nkt tcr beta chain / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Gag-Pol polyprotein / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Beta-2-microglobulin / TRA@ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.898 Å
データ登録者Jude, K.M. / Sibener, L.V. / Garcia, K.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI103867 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Isolation of a Structural Mechanism for Uncoupling T Cell Receptor Signaling from Peptide-MHC Binding.
著者: Sibener, L.V. / Fernandes, R.A. / Kolawole, E.M. / Carbone, C.B. / Liu, F. / McAffee, D. / Birnbaum, M.E. / Yang, X. / Su, L.F. / Yu, W. / Dong, S. / Gee, M.H. / Jude, K.M. / Davis, M.M. / ...著者: Sibener, L.V. / Fernandes, R.A. / Kolawole, E.M. / Carbone, C.B. / Liu, F. / McAffee, D. / Birnbaum, M.E. / Yang, X. / Su, L.F. / Yu, W. / Dong, S. / Gee, M.H. / Jude, K.M. / Davis, M.M. / Groves, J.T. / Goddard III, W.A. / Heath, J.R. / Evavold, B.D. / Vale, R.D. / Garcia, K.C.
履歴
登録2017年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
D: TCR 55 alpha chain
H: TCR 55 beta chain
C: HIV Pol B35 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,65013
ポリマ－94,9845
非ポリマー6678
水6,557364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12360 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area37360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)199.996, 61.414, 92.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABDH

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, B-35 alpha chain / MHC class I antigen B*35


分子量: 31940.246 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-B, HLAB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P30685, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質 TCR 55 alpha chain


分子量: 22890.752 Da / 分子数: 1 / Mutation: T161C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6IRV4
#4: タンパク質 TCR 55 beta chain


分子量: 27390.535 Da / 分子数: 1 / Mutation: A187C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: K7N5M4

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#5: タンパク質・ペプチド HIV Pol B35 peptide


分子量: 1014.126 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P04585*PLUS

-
非ポリマー , 3種, 372分子

#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: PEG4000, 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.0, 0.2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.99995 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月29日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.898→50 Å / Num. obs: 83485 / % possible obs: 97.79 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 34.9 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.1382 / Rpim(I) all: 0.0853 / Rrim(I) all: 0.1628 / Net I/σ(I): 4.67
反射 シェル解像度: 1.898→1.966 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 1.313 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 7910 / CC1/2: 0.406 / Rpim(I) all: 0.8382 / Rrim(I) all: 1.563 / % possible all: 92.69

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1A1N, 4LFH, 4PJ5

1a1n

4lfh

4pj5


解像度: 1.898→48.094 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.16
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2161 2000 2.4 %random
Rwork0.1876 ---
obs0.1883 83459 97.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.898→48.094 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6575 0 37 364 6976
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036837
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5999312
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1824085
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045984
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031217
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8977-1.94510.43881310.37475306X-RAY DIFFRACTION89
1.9451-1.99770.31621420.30445822X-RAY DIFFRACTION99
1.9977-2.05650.31011440.26025844X-RAY DIFFRACTION98
2.0565-2.12290.25921420.23835778X-RAY DIFFRACTION98
2.1229-2.19880.26711410.22385765X-RAY DIFFRACTION98
2.1988-2.28680.27231410.21815757X-RAY DIFFRACTION97
2.2868-2.39090.2531420.20975720X-RAY DIFFRACTION97
2.3909-2.51690.2691410.20855782X-RAY DIFFRACTION97
2.5169-2.67460.2391410.20025777X-RAY DIFFRACTION97
2.6746-2.88110.22751450.20615842X-RAY DIFFRACTION99
2.8811-3.1710.25131460.19635980X-RAY DIFFRACTION100
3.171-3.62970.20011460.17845954X-RAY DIFFRACTION100
3.6297-4.57250.15521480.14885998X-RAY DIFFRACTION100
4.5725-48.10980.17781500.15676134X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0880.0725-0.96061.2413-0.00972.5801-0.1405-0.3572-0.3991-0.01080.05380.05920.311-0.1267-0.11160.2823-0.0252-0.02880.41710.09510.2761-30.424228.4271-2.711
24.13110.3653-1.93491.0309-0.31483.93460.16020.1181-0.135-0.00080.04450.09930.1999-0.4269-0.0930.2283-0.0179-0.07350.29180.03160.2601-32.598332.499-13.6163
32.49430.0586-0.76522.29680.62363.90560.187-0.22220.0370.35680.0386-0.14640.15090.1043-0.05920.241-0.0156-0.04940.37490.01470.2552-20.42937.5111-7.3675
41.7637-0.61380.12051.7014-0.46761.10160.0371-0.12860.1085-0.04950.0685-0.1877-0.14130.36720.01970.2369-0.0303-0.00160.3731-0.04350.3132-16.632943.2334-15.1134
52.04480.5353-0.40381.8632-1.19173.45190.0721-0.57110.23680.22550.12110.1442-0.4773-0.0663-0.15230.28640.0391-0.00810.4279-0.04170.2873-31.361845.5522-0.4068
61.377-0.26911.3391.3806-0.72851.5808-0.0609-0.4684-0.53010.08820.2350.08440.0871-0.4305-0.12550.4795-0.0902-0.01790.69740.11010.4506-14.149124.944621.96
73.312-0.09940.53770.97260.02541.8033-0.2038-0.28260.00850.08180.1472-0.04610.0543-0.2477-0.02510.3295-0.0425-0.06250.51920.0510.3441-6.719627.181220.8856
81.8633-0.153-0.45511.5899-1.02864.57660.15270.059-0.5155-0.2214-0.3793-0.10280.5254-0.1015-0.04870.622-0.0160.0320.40030.01610.6108-11.421318.5181.7166
91.2832-0.26030.12230.6956-0.42210.7119-0.0831-0.1589-0.75340.5547-0.28380.17770.5196-0.662-0.18220.8492-0.30620.09450.67840.08530.6081-19.73414.301813.2514
101.09510.39680.06124.2367-3.28173.1158-0.18790.3209-0.0855-0.1424-0.1151-0.04730.8293-0.1137-0.30671.0241-0.2380.15420.6627-0.09830.7189-17.962212.1123-2.0617
110.31670.18480.04643.6389-1.1970.38690.15120.1416-0.37170.4135-0.29260.85840.7512-1.0322-0.29840.9529-0.3350.091.0934-0.09620.7139-23.737412.11262.7719
121.3883-0.5228-0.37922.4043-2.02853.148-0.0726-0.0343-0.77780.0803-0.30020.08790.5861-0.8981-0.2460.6266-0.31960.00540.67370.00140.6679-19.238516.00116.8859
130.2119-0.16870.44531.6341-1.89622.5481-0.7118-0.2256-0.68380.4911-0.0148-0.19791.13010.1433-0.06711.374-0.10690.18760.4976-0.04480.7206-12.14829.234-1.7996
142.5111-0.08540.75233.4951.68354.3408-0.3953-0.694-0.09110.4650.0497-0.11830.15470.0473-0.16471.20690.0206-0.05370.60150.04380.8494-10.24810.444711.934
151.3048-0.54110.50551.8822-1.24411.2286-0.0717-0.22850.16490.17870.08890.0455-0.225-0.0353-0.03870.32820.03910.05410.2821-0.0430.2433-46.305358.3794-16.5114
162.39270.05120.2132.80.25821.91780.0505-0.02040.07470.1133-0.03990.4974-0.076-0.2132-0.01980.2577-0.00930.07080.24220.00260.4174-64.488976.251-38.6321
172.30270.07990.99651.36290.02531.3209-0.0677-0.1712-0.233-0.05480.07610.12920.1513-0.0722-0.19570.2481-0.00130.02630.18840.02060.2281-48.038639.793-28.9061
181.8039-1.92921.80422.0705-2.03743.89120.0281-0.2207-0.4896-0.02290.3890.53650.0296-0.5255-0.28910.3143-0.0484-0.05420.28030.06310.4225-65.346745.6731-41.2334
191.1458-0.24120.48511.3429-0.17920.7380.00030.09760.0561-0.1270.10650.2749-0.1085-0.0994-0.06080.2818-0.01180.04080.18390.00380.2908-59.305368.3682-46.8686
201.9781-0.45010.23811.70640.14821.98510.139-0.3977-0.36230.3139-0.17090.28260.0269-0.1057-0.06750.3077-0.03430.06680.27720.00860.3485-60.159561.6412-40.2138
211.0428-0.13430.1231.7869-0.98591.08430.11930.0882-0.0784-0.2361-0.02790.24750.1194-0.1044-0.10.29080.0001-0.00650.2181-0.01210.2734-58.139761.0285-51.562
220.8216-0.06780.59110.7237-0.57170.83030.20160.02010.0986-0.2174-0.05770.0201-0.3796-0.2966-0.07550.2956-0.01110.00430.4036-0.00050.2773-30.563539.3172-11.968
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 56 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 57 through 84 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 85 through 118 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 119 through 150 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 151 through 174 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 175 through 197 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 198 through 276 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1 through 11 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 12 through 30 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 31 through 41 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 42 through 56 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 57 through 77 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 78 through 90 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 91 through 99 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 2 through 112 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 113 through 203 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'H' and (resid 3 through 108 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'H' and (resid 109 through 123 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'H' and (resid 124 through 161 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'H' and (resid 162 through 187 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'H' and (resid 188 through 243 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'C' and (resid 1 through 9 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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